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万見
- PDB-2bcw: Coordinates of the N-terminal domain of ribosomal protein L11,C-t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bcw
タイトルCoordinates of the N-terminal domain of ribosomal protein L11,C-terminal domain of ribosomal protein L7/L12 and a portion of the G' domain of elongation factor G, as fitted into cryo-em map of an Escherichia coli 70S*EF-G*GDP*fusidic acid complex
要素
  • 50S ribosomal protein L11
  • 50S ribosomal protein L7/L12
  • Elongation factor G
キーワードRIBOSOME / Components involved in interaction between EF-G AND L7/L12 stalk base of the ribosome
機能・相同性
機能・相同性情報


translational elongation / translation elongation factor activity / GDP binding / large ribosomal subunit / ribosome binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytoplasmic translation / cytosolic large ribosomal subunit / structural constituent of ribosome / translation ...translational elongation / translation elongation factor activity / GDP binding / large ribosomal subunit / ribosome binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytoplasmic translation / cytosolic large ribosomal subunit / structural constituent of ribosome / translation / GTPase activity / mRNA binding / GTP binding / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Translation elongation factor EFG/EF2 / : / Elongation factor G, domain III / EFG, domain V / Ribosomal protein L7/L12, oligomerisation / Ribosomal protein L7/L12, oligomerisation domain superfamily / Ribosomal protein L7/L12 dimerisation domain / Ribosomal protein L7/L12 / Ribosomal protein L7/L12, C-terminal / Ribosomal protein L7/L12 C-terminal domain ...Translation elongation factor EFG/EF2 / : / Elongation factor G, domain III / EFG, domain V / Ribosomal protein L7/L12, oligomerisation / Ribosomal protein L7/L12, oligomerisation domain superfamily / Ribosomal protein L7/L12 dimerisation domain / Ribosomal protein L7/L12 / Ribosomal protein L7/L12, C-terminal / Ribosomal protein L7/L12 C-terminal domain / Ribosomal protein L7/L12, C-terminal/adaptor protein ClpS-like / Elongation Factor G, domain II / Elongation Factor G, domain III / Translation elongation factor EFG/EF2, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G C-terminus / Elongation factor EFG, domain V-like / Elongation factor G C-terminus / EF-G domain III/V-like / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Ribosomal protein L11, bacterial-type / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Ribosomal protein L11, conserved site / Ribosomal protein L11 signature. / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, C-terminal / Ribosomal protein L11, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11, RNA binding domain / Ribosomal protein L11/L12 / Small GTP-binding protein domain / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Large ribosomal subunit protein bL12 / Elongation factor G / Large ribosomal subunit protein uL11
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
Escherichia coli (大腸菌)
Thermus thermophilus (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 11.2 Å
データ登録者Datta, P.P. / Sharma, M.R. / Qi, L. / Frank, J. / Agrawal, R.K.
引用
ジャーナル: Mol Cell / 年: 2005
タイトル: Interaction of the G' domain of elongation factor G and the C-terminal domain of ribosomal protein L7/L12 during translocation as revealed by cryo-EM.
著者: Partha P Datta / Manjuli R Sharma / Li Qi / Joachim Frank / Rajendra K Agrawal /
要旨: During tRNA translocation on the ribosome, an arc-like connection (ALC) is formed between the G' domain of elongation factor G (EF-G) and the L7/L12-stalk base of the large ribosomal subunit in the ...During tRNA translocation on the ribosome, an arc-like connection (ALC) is formed between the G' domain of elongation factor G (EF-G) and the L7/L12-stalk base of the large ribosomal subunit in the GDP state. To delineate the boundary of EF-G within the ALC, we tagged an amino acid residue near the tip of the G' domain of EF-G with undecagold, which was then visualized with three-dimensional cryo-electron microscopy (cryo-EM). Two distinct positions for the undecagold, observed in the GTP-state and GDP-state cryo-EM maps of the ribosome bound EF-G, allowed us to determine the movement of the labeled amino acid. Molecular analyses of the cryo-EM maps show: (1) that three structural components, the N-terminal domain of ribosomal protein L11, the C-terminal domain of ribosomal protein L7/L12, and the G' domain of EF-G, participate in formation of the ALC; and (2) that both EF-G and the ribosomal protein L7/L12 undergo large conformational changes to form the ALC.
#1: ジャーナル: Cell / 年: 1999
タイトル: A detailed view of a ribosomal active site: the structure of the L11-RNA complex.
著者: B T Wimberly / R Guymon / J P McCutcheon / S W White / V Ramakrishnan /
要旨: We report the crystal structure of a 58 nucleotide fragment of 23S ribosomal RNA bound to ribosomal protein L11. This highly conserved ribonucleoprotein domain is the target for the thiostrepton ...We report the crystal structure of a 58 nucleotide fragment of 23S ribosomal RNA bound to ribosomal protein L11. This highly conserved ribonucleoprotein domain is the target for the thiostrepton family of antibiotics that disrupt elongation factor function. The highly compact RNA has both familiar and novel structural motifs. While the C-terminal domain of L11 binds RNA tightly, the N-terminal domain makes only limited contacts with RNA and is proposed to function as a switch that reversibly associates with an adjacent region of RNA. The sites of mutations conferring resistance to thiostrepton and micrococcin line a narrow cleft between the RNA and the N-terminal domain. These antibiotics are proposed to bind in this cleft, locking the putative switch and interfering with the function of elongation factors.
#2: ジャーナル: J Mol Biol / 年: 1987
タイトル: Structure of the C-terminal domain of the ribosomal protein L7/L12 from Escherichia coli at 1.7 A.
著者: M Leijonmarck / A Liljas /
要旨: The structure of a C-terminal fragment of the ribosomal protein L7/L12 from Escherichia coli has been refined using crystallographic data to 1.7 A resolution. The R-value is 17.4%. Six residues at ...The structure of a C-terminal fragment of the ribosomal protein L7/L12 from Escherichia coli has been refined using crystallographic data to 1.7 A resolution. The R-value is 17.4%. Six residues at the N terminus are too disordered in the structure to be localized. These residues are probably part of a hinge in the complete L7/L12 molecule. The possibility that a 2-fold crystallographic axis is a molecular 2-fold axis is discussed. A patch of invariant residues on the surface of the dimer is probably involved in functional interactions with elongation factors.
#3: ジャーナル: EMBO J / 年: 1994
タイトル: Three-dimensional structure of the ribosomal translocase: elongation factor G from Thermus thermophilus.
著者: A AEvarsson / E Brazhnikov / M Garber / J Zheltonosova / Y Chirgadze / S al-Karadaghi / L A Svensson / A Liljas /
要旨: The crystal structure of Thermus thermophilus elongation factor G without guanine nucleotide was determined to 2.85 A. This GTPase has five domains with overall dimensions of 50 x 60 x 118 A. The GTP ...The crystal structure of Thermus thermophilus elongation factor G without guanine nucleotide was determined to 2.85 A. This GTPase has five domains with overall dimensions of 50 x 60 x 118 A. The GTP binding domain has a core common to other GTPases with a unique subdomain which probably functions as an intrinsic nucleotide exchange factor. Domains I and II are homologous to elongation factor Tu and their arrangement, both with and without GDP, is more similar to elongation factor Tu in complex with a GTP analogue than with GDP. Domains III and V show structural similarities to ribosomal proteins. Domain IV protrudes from the main body of the protein and has an extraordinary topology with a left-handed cross-over connection between two parallel beta-strands.
履歴
登録2005年10月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年12月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 50S ribosomal protein L11
B: 50S ribosomal protein L7/L12
C: Elongation factor G


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,6753
ポリマ－20,6753
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 50S ribosomal protein L11 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 7021.266 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermotoga maritima (バクテリア) / 参照: UniProt: P29395
#2: タンパク質 50S ribosomal protein L7/L12 / L8 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 6942.973 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal domain / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7K2
#3: タンパク質 Elongation factor G / EF-G / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 6710.497 Da / 分子数: 1 / 断片: A portion of G' domain' / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 参照: UniProt: P13551

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Parent-ID
170S*EF-G*GDP*FUSIDIC ACID COMPLEXRIBOSOMEESCHERICHIA COLI 70S RIBOSOME COMPLEXED WITH EF-G (LABELED WITH UNDECAGOLD(UG)),GDP AND FUSIDIC ACID0
250S ribosomal protein L111
350S ribosomal protein L7/L121
4Elongation factor G1
緩衝液名称: 20mM HEPES-KOH (pH 7.5), 6mM MgCl2, and 150 mM NH4Cl, 2mM spermidine, 0.4 mM spermine
pH: 7.5
詳細: 20mM HEPES-KOH (pH 7.5), 6mM MgCl2, and 150 mM NH4Cl, 2mM spermidine, 0.4 mM spermine
試料濃度: 0.03 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: QUANTIFOIL HOLEY CARBON FILM GRIDS
急速凍結詳細: RAPID-FREEZING IN LIQUID ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2004年11月9日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000 X / 倍率（補正後）: 50760 X / 最大 デフォーカス（公称値）: -3.5 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: -0.7 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 93 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ詳細
1OTHERモデルフィッティングMANUAL AND FLEXIBLE
2SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: CTF CORRECTION OF 3D MAPS BY WIENER FILTRATION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: REFERENCE BASED ALIGNMENT / 解像度: 11.2 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 2.76 Å / 倍率補正: TMV / 詳細: PROJECTION MATCHING USING SPIDER PACKAGE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
Target criteria: The X-ray crystallographic structure of the EF-G individual domains were fitted into the cryo-EM map of the 70S*EF-G-UG*GDP*Fusidic acid complex using O. The G' domain within domain ...Target criteria: The X-ray crystallographic structure of the EF-G individual domains were fitted into the cryo-EM map of the 70S*EF-G-UG*GDP*Fusidic acid complex using O. The G' domain within domain I was separately fitted, using a combination of manual rigid-body docking and flexible docking approaches, and taking into consideration both the cryo-EM envelope and the positional constraints imposed by the UG density. X-ray crystallographic structures of the N-terminal domain of protein L11 and C-terminal domain of protein L7/L12 were fitted as rigid bodies.
詳細: METHOD--A COMBINATION OF MANUAL RIGID-BODY DOCKING AND FLEXIBLE DOCKING REFINEMENT PROTOCOL--A COMBINATION OF MANUAL RIGID-BODY DOCKING AND FLEXIBLE DOCKING
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
11MMS

1mms

11MMS1PDBexperimental model
21CTF

1ctf

11CTF2PDBexperimental model
31ELO

1elo

11ELO3PDBexperimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数191 0 0 0 191

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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