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- PDB-2baa: THE REFINED CRYSTAL STRUCTURE OF AN ENDOCHITINASE FROM HORDEUM VU... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2baa
タイトルTHE REFINED CRYSTAL STRUCTURE OF AN ENDOCHITINASE FROM HORDEUM VULGARE L. SEEDS TO 1.8 ANGSTROMS RESOLUTION
要素ENDOCHITINASE (26 KD)
キーワードHYDROLASE (O-GLYCOSYL)
機能・相同性
機能・相同性情報


chitinase / chitinase activity / chitin catabolic process / polysaccharide catabolic process / defense response / cell wall macromolecule catabolic process
類似検索 - 分子機能
Chitinases family 19 signature 1. / Chitinases family 19 signature 2. / Endochitinase; domain 2 / Endochitinase, domain 2 / Glycoside hydrolase, family 19 / Glycoside hydrolase, family 19, catalytic / Chitinase class I / Lysozyme - #10 / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily ...Chitinases family 19 signature 1. / Chitinases family 19 signature 2. / Endochitinase; domain 2 / Endochitinase, domain 2 / Glycoside hydrolase, family 19 / Glycoside hydrolase, family 19, catalytic / Chitinase class I / Lysozyme - #10 / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
26 kDa endochitinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Hordeum vulgare (オオムギ)
手法X線回折 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Hart, P.J. / Pfluger, H.D. / Monzingo, A.F. / Ready, M.P. / Ernst, S.R. / Hollis, T. / Robertus, J.D.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1995
タイトル: The refined crystal structure of an endochitinase from Hordeum vulgare L. seeds at 1.8 A resolution.
著者: Hart, P.J. / Pfluger, H.D. / Monzingo, A.F. / Hollis, T. / Robertus, J.D.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993
タイトル: Crystal Structure of an Endochitinase from Hordeum Vulgare L. Seeds
著者: Hart, P.J. / Monzingo, A.F. / Ready, M.P. / Ernst, S.R. / Robertus, J.D.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1992
タイトル: Crystallization of an Endochitinase from Hordeum Vulgare L. Seeds
著者: Hart, P.J. / Ready, M.P. / Robertus, J.D.
#3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1991
タイトル: Biochemical and Molecular Characterization of Three Barley Seed Proteins with Antifungal Properties
著者: Leah, R. / Tommerup, H. / Svendsen, I. / Mundy, J.
履歴
登録1995年1月26日処理サイト: BNL
置き換え1996年1月15日ID: 1BAA
改定 1.01996年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ENDOCHITINASE (26 KD)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,9561
ポリマ－25,9561
非ポリマー00
水2,306128
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)41.500, 64.500, 43.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.00, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO 164

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要素

#1: タンパク質 ENDOCHITINASE (26 KD)


分子量: 25955.875 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: 26 KD / 由来: (天然) Hordeum vulgare (オオムギ) / 器官: SEED / 参照: UniProt: P23951
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 128 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.77 %
結晶化
*PLUS
pH: 8.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: microseeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
125-30 mg/mlprotein1drop
2100 mMTris-HCl1drop
330 %satammonium sulfate1reservoir

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データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 3.88 Å / Num. obs: 18975 / % possible obs: 94 % / Num. measured all: 168007 / Rmerge(I) obs: 0.0769
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 1.86 Å / % possible obs: 98 % / Num. unique obs: 1936 / Num. measured obs: 13313 / Rmerge(I) obs: 0.2091

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 1.8→5 Å / Rfactor Rwork: 0.18
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1832 0 0 128 1960
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.9
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.18
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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