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万見
- PDB-2b8u: Crystal structure of wildtype human Interleukin-4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2b8u
タイトルCrystal structure of wildtype human Interleukin-4
要素Interleukin-4
キーワードCYTOKINE / FOUR HELIX BUNDLE
機能・相同性
機能・相同性情報


interleukin-4 receptor binding / positive regulation of isotype switching to IgE isotypes / negative regulation of complement-dependent cytotoxicity / positive regulation of cellular respiration / Interleukin-18 signaling / regulation of isotype switching / negative regulation of neuroinflammatory response / negative regulation of epithelial cell migration / positive regulation of T-helper 2 cell cytokine production / dendritic cell differentiation ...interleukin-4 receptor binding / positive regulation of isotype switching to IgE isotypes / negative regulation of complement-dependent cytotoxicity / positive regulation of cellular respiration / Interleukin-18 signaling / regulation of isotype switching / negative regulation of neuroinflammatory response / negative regulation of epithelial cell migration / positive regulation of T-helper 2 cell cytokine production / dendritic cell differentiation / interleukin-4-mediated signaling pathway / neuroinflammatory response / positive regulation of isotype switching to IgG isotypes / positive regulation of interleukin-13 production / macrophage activation / myeloid dendritic cell differentiation / positive regulation of amyloid-beta clearance / regulation of phosphorylation / positive regulation of MHC class II biosynthetic process / negative regulation of cellular response to transforming growth factor beta stimulus / type 2 immune response / positive regulation of T cell differentiation / positive regulation of ATP biosynthetic process / negative regulation of osteoclast differentiation / positive regulation of macroautophagy / positive regulation of interleukin-10 production / negative regulation of tumor necrosis factor production / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / regulation of immune response / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / positive regulation of T cell proliferation / positive regulation of B cell proliferation / B cell differentiation / cholesterol metabolic process / T cell activation / cytokine activity / growth factor activity / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / negative regulation of inflammatory response / positive regulation of cold-induced thermogenesis / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / immune response / positive regulation of cell migration / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Interleukin-4 / Interleukin 4 / Interleukin-4/interleukin-13 / Interleukin-4/interleukin-13, conserved site / Interleukins -4 and -13 signature. / Interleukins 4 and 13 / Growth Hormone; Chain: A; - #10 / Four-helical cytokine-like, core / Growth Hormone; Chain: A; / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Kraich, M. / Klein, M. / Patino, E. / Harrer, H. / Sebald, W. / Mueller, T.D.
引用ジャーナル: Bmc Biol. / 年: 2006
タイトル: A modular interface of IL-4 allows for scalable affinity without affecting specificity for the IL-4 receptor
著者: Kraich, M. / Klein, M. / Patino, E. / Harrer, H. / Nickel, J. / Sebald, W. / Mueller, T.D.
履歴
登録2005年10月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年5月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Interleukin-4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,2774
ポリマ－14,9891
非ポリマー2883
水2,360131
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)90.545, 90.545, 46.071
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
詳細ASYMMERTIC UNIT CONTAINS ONE BIOLOGICAL UNIT

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要素

#1: タンパク質 Interleukin-4 / IL-4 / B-cell stimulatory factor 1 / BSF-1 / Lymphocyte stimulatory factor 1


分子量: 14989.248 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05112
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 131 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.3 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 52% Ammonium sulfate, 0.1M Sodium citrate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.95 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年5月21日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→20.5 Å / Num. all: 18304 / Num. obs: 18066 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 33.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 18.6
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.23 / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / Num. unique all: 5136 / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1HIK

1hik


解像度: 1.8→14.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / SU B: 1.654 / SU ML: 0.054 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.12 / ESU R Free: 0.119 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24416 926 5.1 %RANDOM
Rwork0.21055 ---
all0.21228 17333 --
obs0.21228 17121 98.78 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.243 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å20 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→14.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1048 0 15 131 1194
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0211077
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5971.9611449
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.45128
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1110.2166
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02771
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2610.3543
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2530.5168
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.4120.367
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3170.529
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.682643
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.83731040
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.3612434
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.6783409
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.846 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.272 74
Rwork0.219 1225
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 15.011 Å / Origin y: 29.314 Å / Origin z: -14.119 Å
111213212223313233
T0.0195 Å20.0032 Å20.0146 Å2-0.0524 Å2-0.0262 Å2--0.0278 Å2
L2.1051 °2-0.189 °20.7847 °2-0.795 °2-0.2508 °2--1.1165 °2
S0.0427 Å °0.1665 Å °0.0153 Å °-0.0877 Å °0.0219 Å °-0.0193 Å °0.0541 Å °0.0991 Å °-0.0646 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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