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- PDB-2b4s: Crystal structure of a complex between PTP1B and the insulin rece... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2b4s
タイトルCrystal structure of a complex between PTP1B and the insulin receptor tyrosine kinase
要素
  • Insulin receptor
  • Tyrosine-protein phosphatase, non-receptor type 1
キーワードHydrolase/transferase / phosphorylation / tyrosine protein kinase / Hydrolase-transferase complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of female gonad development / positive regulation of meiotic cell cycle / insulin-like growth factor II binding / positive regulation of developmental growth / male sex determination / insulin receptor complex / insulin-like growth factor I binding / insulin receptor activity / positive regulation of protein-containing complex disassembly / exocrine pancreas development ...regulation of female gonad development / positive regulation of meiotic cell cycle / insulin-like growth factor II binding / positive regulation of developmental growth / male sex determination / insulin receptor complex / insulin-like growth factor I binding / insulin receptor activity / positive regulation of protein-containing complex disassembly / exocrine pancreas development / dendritic spine maintenance / insulin binding / PTK6 Down-Regulation / regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / adrenal gland development / cargo receptor activity / positive regulation of receptor catabolic process / insulin receptor recycling / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / PTB domain binding / negative regulation of MAP kinase activity / regulation of intracellular protein transport / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / mitochondrial crista / IRE1-mediated unfolded protein response / sorting endosome / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / positive regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / neuronal cell body membrane / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / positive regulation of respiratory burst / vascular endothelial cell response to oscillatory fluid shear stress / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / positive regulation of systemic arterial blood pressure / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / regulation of endocytosis / Regulation of IFNA/IFNB signaling / amyloid-beta clearance / cellular response to angiotensin / regulation of embryonic development / insulin receptor substrate binding / regulation of proteolysis / positive regulation of receptor internalization / growth hormone receptor signaling pathway via JAK-STAT / negative regulation of cell-substrate adhesion / regulation of postsynapse assembly / epidermis development / cellular response to unfolded protein / positive regulation of endothelial cell apoptotic process / positive regulation of glycogen biosynthetic process / regulation of signal transduction / protein kinase activator activity / Signal attenuation / Regulation of IFNG signaling / negative regulation of signal transduction / Growth hormone receptor signaling / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of heart rate / transport across blood-brain barrier / phosphatidylinositol 3-kinase binding / heart morphogenesis / ephrin receptor binding / Insulin receptor recycling / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / insulin-like growth factor receptor binding / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / endoplasmic reticulum unfolded protein response / Integrin signaling / phosphoprotein phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / neuron projection maintenance / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / positive regulation of mitotic nuclear division / cellular response to nitric oxide / protein tyrosine phosphatase activity / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / Insulin receptor signalling cascade / dendrite membrane / receptor-mediated endocytosis / protein phosphatase 2A binding / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / positive regulation of glycolytic process / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / endosome lumen / positive regulation of D-glucose import across plasma membrane / insulin receptor binding / learning / receptor protein-tyrosine kinase / cellular response to nerve growth factor stimulus / Negative regulation of MET activity / response to nutrient levels / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / receptor tyrosine kinase binding / receptor internalization / caveola
類似検索 - 分子機能
Insulin receptor, trans-membrane domain / Insulin receptor trans-membrane segment / Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / : / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Receptor L-domain ...Insulin receptor, trans-membrane domain / Insulin receptor trans-membrane segment / Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / : / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Protein-tyrosine phosphatase-like / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Insulin receptor / Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Li, S. / Depetris, R.S. / Barford, D. / Chernoff, J. / Hubbard, S.R.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2005
タイトル: Crystal Structure of a Complex between Protein Tyrosine Phosphatase 1B and the Insulin Receptor Tyrosine Kinase.
著者: Li, S. / Depetris, R.S. / Barford, D. / Chernoff, J. / Hubbard, S.R.
履歴
登録2005年9月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.62024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase, non-receptor type 1
B: Insulin receptor
C: Tyrosine-protein phosphatase, non-receptor type 1
D: Insulin receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)140,40514
ポリマ－139,4444
非ポリマー96110
水6,792377
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)87.472, 88.165, 178.040
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase, non-receptor type 1 / Protein-tyrosine phosphatase 1B / PTP-1B


分子量: 34688.504 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN1, PTP1B / プラスミド: pET19b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P18031, protein-tyrosine-phosphatase
#2: タンパク質 Insulin receptor / IR / CD220 antigen


分子量: 35033.660 Da / 分子数: 2 / Fragment: Protein kinase / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INSR
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Sf9 / 参照: UniProt: P06213, EC: 2.7.1.112
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 377 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.01 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100 mM Tris-HCl, 1.9 M ammonium sulfate, 2% PEG 400, pH 7.5, temperature 277K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å
検出器検出器: CCD / 日付: 2002年4月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. all: 61660 / Num. obs: 60480 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 18.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.104
反射 シェル解像度: 2.3→2.37 Å / Rmerge(I) obs: 0.272 / % possible all: 94.2

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解析

ソフトウェア名称: CNS / バージョン: 1.1 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1IR3, 1G1H

1ir3

1g1h


解像度: 2.3→29.49 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 175542.24 / Data cutoff high rms absF: 175542.24 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.239 2946 5.1 %RANDOM
Rwork0.208 ---
obs0.208 58237 94.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 28.272 Å2 / ksol: 0.357338 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 24.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.27 Å20 Å20 Å2
2--0.28 Å20 Å2
3----4.55 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.3 Å0.24 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→29.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9214 0 50 377 9641
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.74
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.831.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.432
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.312
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.052.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.29 497 5.7 %
Rwork0.249 8206 -
obs--85.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3ion.param
X-RAY DIFFRACTION4paramcsdx.misc
X-RAY DIFFRACTION5dna-rna.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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