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万見
- PDB-2b3t: Structure of complex between E. coli translation termination fact... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2b3t
タイトルStructure of complex between E. coli translation termination factor RF1 and the PrmC methyltransferase
要素
  • Peptide chain release factor 1
  • Protein methyltransferase hemK
キーワードTRANSLATION / release factor / translation termination / methylation / conformational changes
機能・相同性
機能・相同性情報


peptide chain release factor N5-glutamine methyltransferase / protein-(glutamine-N5) methyltransferase activity / protein-glutamine N-methyltransferase activity / peptidyl-glutamine methylation / protein methyltransferase activity / protein methylation / translation release factor activity, codon specific / S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase activity / translational termination / ribosome binding ...peptide chain release factor N5-glutamine methyltransferase / protein-(glutamine-N5) methyltransferase activity / protein-glutamine N-methyltransferase activity / peptidyl-glutamine methylation / protein methyltransferase activity / protein methylation / translation release factor activity, codon specific / S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase activity / translational termination / ribosome binding / regulation of gene expression / nucleic acid binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #1980 / Alpha-Beta Plaits - #1660 / Methyltransferase HemK-like / Protein-(glutamine-N5) methyltransferase, release factor-specific / Release factor glutamine methyltransferase, N-terminal domain / PrmC N-terminal domain / Peptide chain release factor 1 / Methyltransferase small domain / Methyltransferase small domain / Methyltransferase domain ...Helix Hairpins - #1980 / Alpha-Beta Plaits - #1660 / Methyltransferase HemK-like / Protein-(glutamine-N5) methyltransferase, release factor-specific / Release factor glutamine methyltransferase, N-terminal domain / PrmC N-terminal domain / Peptide chain release factor 1 / Methyltransferase small domain / Methyltransferase small domain / Methyltransferase domain / Methyltransferase domain / Peptide chain release factor / PCRF domain / PCRF / Peptide chain release factor class I superfamily / Prokaryotic-type class I peptide chain release factors signature. / DNA methylase, N-6 adenine-specific, conserved site / Ubiquitin-associated (UBA) domain / Double Stranded RNA Binding Domain - #20 / Peptide chain release factor class I / RF-1 domain / Helix Hairpins / Double Stranded RNA Binding Domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Vaccinia Virus protein VP39 / Helix non-globular / Special / Alpha-Beta Plaits / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Peptide chain release factor RF1 / Release factor glutamine methyltransferase / Release factor glutamine methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Graille, M. / Heurgue-Hamard, V. / Champ, S. / Mora, L. / Scrima, N. / Ulryck, N. / van Tilbeurgh, H. / Buckingham, R.H.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2005
タイトル: Molecular basis for bacterial class I release factor methylation by PrmC
著者: Graille, M. / Heurgue-Hamard, V. / Champ, S. / Mora, L. / Scrima, N. / Ulryck, N. / van Tilbeurgh, H. / Buckingham, R.H.
履歴
登録2005年9月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年1月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42018年2月14日Group: Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein methyltransferase hemK
B: Peptide chain release factor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,8213
ポリマ－71,4372
非ポリマー3841
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3470 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area28110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.540, 77.470, 89.490
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細The heterodimer present in the asymetric unit corresponds to the biological unit.

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要素

#1: タンパク質 Protein methyltransferase hemK / E.C.2.1.1.- / Protein-glutamine N- methyltransferase hemK / Protein-(glutamine-N5) MTase hemK / M.EcoKHemKP


分子量: 30877.789 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: hemK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P37186, UniProt: P0ACC1*PLUS, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#2: タンパク質 Peptide chain release factor 1 / RF-1


分子量: 40559.281 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: prfA, sueB, uar / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7I0
#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: ammonium sulfate, NaCl, glycerol, Na Hepes, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年7月3日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
ReflectionAv σ(I) over netI: 12.25 / 数: 52659 / Rmerge(I) obs: 10.4 / D res high: 3.1 Å / Num. obs: 14361 / % possible obs: 96.3
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)Num. obs% possible obs (%)IDRmerge(I) obs
102046489.214
610162897.515.5
56149097.617.5
4533119818.6
3.54327597.4115.5
3.43.590296125.5
3.33.499195.5128.9
3.23.3107194.1140
3.13.2122991.8147.4
反射解像度: 3.1→20 Å / Num. obs: 14670 / % possible obs: 96.3 % / Rmerge(I) obs: 0.104 / Net I/σ(I): 12.25
反射 シェル解像度: 3.1→3.2 Å / % possible obs: 91.8 % / Rmerge(I) obs: 0.474 / Mean I/σ(I) obs: 3.82 / Num. measured obs: 4594 / Num. unique obs: 1229

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解析

ソフトウェア
名称分類
XDSデータスケーリング
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
CNS精密化
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.1→20 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.303 732 4.9 %1T43 and 1GQE
Rwork0.244 ---
obs-14670 99.1 %-
溶媒の処理Bsol: 29.444 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 55.406 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.413 Å20 Å20 Å2
2--9.779 Å20 Å2
3----15.191 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4541 0 26 0 4567
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.08
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.3211.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.3582
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.5952
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.6362.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2sah.param
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:water_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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