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万見
- PDB-2b26: The crystal structure of the protein complex of yeast Hsp40 Sis1 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2b26
タイトルThe crystal structure of the protein complex of yeast Hsp40 Sis1 and Hsp70 Ssa1
要素
  • Heat shock 70 kDa protein cognate 2
  • SIS1 protein
キーワードCHAPERONE/PROTEIN TRANSPORT / Hsp40 Sis1 Hsp70 Ssa1 / CHAPERONE-PROTEIN TRANSPORT COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of misfolded protein / tRNA import into nucleus / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / misfolded protein transport / mitochondria-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / nuclear protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / misfolded protein binding / : / heat shock protein binding / protein folding chaperone ...detection of misfolded protein / tRNA import into nucleus / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / misfolded protein transport / mitochondria-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / nuclear protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / misfolded protein binding / : / heat shock protein binding / protein folding chaperone / cellular response to starvation / translational initiation / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / protein folding / protein-folding chaperone binding / cellular response to heat / protein refolding / cytosolic small ribosomal subunit / nucleolus / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Urease metallochaperone UreE, N-terminal domain / : / HSP40/DnaJ peptide-binding / Chaperone DnaJ, C-terminal / DnaJ C terminal domain / HSP40/DNAj peptide-binding domain / Nt-dnaJ domain signature. / DnaJ domain, conserved site / DnaJ domain / DnaJ molecular chaperone homology domain ...Urease metallochaperone UreE, N-terminal domain / : / HSP40/DnaJ peptide-binding / Chaperone DnaJ, C-terminal / DnaJ C terminal domain / HSP40/DNAj peptide-binding domain / Nt-dnaJ domain signature. / DnaJ domain, conserved site / DnaJ domain / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / ATPase, nucleotide binding domain / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock 70 kDa protein cognate 2 / Protein SIS1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Li, J. / Wu, Y. / Qian, X. / Sha, B.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2006
タイトル: Crystal structure of yeast Sis1 peptide-binding fragment and Hsp70 Ssa1 C-terminal complex.
著者: Li, J. / Wu, Y. / Qian, X. / Sha, B.
履歴
登録2005年9月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年9月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年10月30日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen ...pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SIS1 protein
B: SIS1 protein
C: SIS1 protein
D: Heat shock 70 kDa protein cognate 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,2524
ポリマ－59,2524
非ポリマー00
水00
1
A: SIS1 protein
B: SIS1 protein
D: Heat shock 70 kDa protein cognate 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,7643
ポリマ－39,7643
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: SIS1 protein

C: SIS1 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,9762
ポリマ－38,9762
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/21
単位格子
Length a, b, c (Å)113.867, 113.867, 173.881
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 SIS1 protein


分子量: 19488.189 Da / 分子数: 3 / 断片: Yeast Hsp40 Sis1 C-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SIS1 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P25294
#2: タンパク質・ペプチド Heat shock 70 kDa protein cognate 2 / Heat shock 70 kDa protein 87D


分子量: 787.811 Da / 分子数: 1 / 断片: yeast Hsp70 Ssa1 C-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: Hsc70-2, Hsc2 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P11146

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.12 %

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.9790 0.9793 0.9700
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9791
20.97931
30.971
反射解像度: 3.2→30 Å / Num. obs: 17558

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 3.2→30 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.339 1754 Random
Rwork0.276 --
all0.276 17558 -
obs0.276 17558 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3428 0 0 0 3428

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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