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- PDB-2b0u: The Structure of the Follistatin:Activin Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2b0u
タイトルThe Structure of the Follistatin:Activin Complex
要素
  • Follistatin
  • Inhibin beta A chain
キーワードSIGNALING PROTEIN / activin / follistatin / TGF-beta / morphogen / inhibin
機能・相同性
機能・相同性情報


activin receptor antagonist activity / activin A complex / inhibin A complex / cardiac fibroblast cell development / androst-4-ene-3,17-dione biosynthetic process / negative regulation of B cell differentiation / regulation of follicle-stimulating hormone secretion / positive regulation of ovulation / negative regulation of follicle-stimulating hormone secretion / GABAergic neuron differentiation ...activin receptor antagonist activity / activin A complex / inhibin A complex / cardiac fibroblast cell development / androst-4-ene-3,17-dione biosynthetic process / negative regulation of B cell differentiation / regulation of follicle-stimulating hormone secretion / positive regulation of ovulation / negative regulation of follicle-stimulating hormone secretion / GABAergic neuron differentiation / Antagonism of Activin by Follistatin / TGFBR3 regulates activin signaling / type II activin receptor binding / progesterone secretion / Sertoli cell differentiation / striatal medium spiny neuron differentiation / enzyme activator complex / Glycoprotein hormones / negative regulation of macrophage differentiation / ameloblast differentiation / negative regulation of phosphorylation / positive regulation of follicle-stimulating hormone secretion / cellular response to oxygen-glucose deprivation / hemoglobin biosynthetic process / positive regulation of hair follicle development / testosterone biosynthetic process / regulation of BMP signaling pathway / gamete generation / cellular response to follicle-stimulating hormone stimulus / female gonad development / cellular response to cholesterol / pattern specification process / activin binding / SMAD protein signal transduction / Signaling by BMP / Signaling by Activin / negative regulation of activin receptor signaling pathway / activin receptor signaling pathway / response to aldosterone / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / heparan sulfate proteoglycan binding / mesodermal cell differentiation / odontogenesis / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / hair follicle morphogenesis / negative regulation of epithelial cell differentiation / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / endodermal cell differentiation / eyelid development in camera-type eye / odontogenesis of dentin-containing tooth / positive regulation of protein metabolic process / roof of mouth development / peptide hormone binding / negative regulation of type II interferon production / positive regulation of collagen biosynthetic process / androgen metabolic process / cellular response to angiotensin / positive regulation of SMAD protein signal transduction / keratinocyte proliferation / hair follicle development / BMP signaling pathway / hematopoietic progenitor cell differentiation / ovarian follicle development / extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of erythrocyte differentiation / erythrocyte differentiation / cytokine activity / skeletal system development / growth factor activity / defense response / negative regulation of cell growth / hormone activity / autophagy / male gonad development / cytokine-mediated signaling pathway / nervous system development / cell-cell signaling / cellular response to hypoxia / transcription by RNA polymerase II / cell differentiation / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / negative regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex binding / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Follistatin, N-terminal / Extracellular Matrix Fibrillin / TGF-beta binding (TB) domain / : / Inhibin, beta A subunit / Follistatin/Osteonectin EGF domain / Follistatin/Osteonectin-like EGF domain / TB domain / TGF-beta binding (TB) domain superfamily / TGF-beta binding (TB) domain profile. ...Follistatin, N-terminal / Extracellular Matrix Fibrillin / TGF-beta binding (TB) domain / : / Inhibin, beta A subunit / Follistatin/Osteonectin EGF domain / Follistatin/Osteonectin-like EGF domain / TB domain / TGF-beta binding (TB) domain superfamily / TGF-beta binding (TB) domain profile. / Follistatin-like, N-terminal / Follistatin-N-terminal domain-like / Kazal-type serine protease inhibitor domain / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 - #30 / Kazal type serine protease inhibitors / TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Kazal domain superfamily / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Transforming growth factor beta like domain / TGF-beta family profile. / Cystine Knot Cytokines, subunit B / Cystine-knot cytokines / Kazal domain / Kazal domain profile. / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 / Cystine-knot cytokine / Ribbon / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IRIDIUM (III) ION / MALONATE ION / Inhibin beta A chain / Follistatin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Thompson, T.B. / Lerch, T.F. / Cook, R.W. / Woodruff, T.K. / Jardetzky, T.S.
引用ジャーナル: Dev.Cell / 年: 2005
タイトル: The Structure of the Follistatin:Activin Complex Reveals Antagonism of Both Type I and Type II Receptor Binding.
著者: Thompson, T.B. / Lerch, T.F. / Cook, R.W. / Woodruff, T.K. / Jardetzky, T.S.
履歴
登録2005年9月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年10月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年7月27日Group: Version format compliance
改定 1.42017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.52024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Inhibin beta A chain
B: Inhibin beta A chain
C: Follistatin
D: Follistatin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,65614
ポリマ－89,1684
非ポリマー1,48710
水2,540141
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12560 Å2
ΔGint-97 kcal/mol
Surface area40100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.250, 120.820, 70.570
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Inhibin beta A chain / Activin beta-A chain / Erythroid differentiation protein / EDF


分子量: 12991.865 Da / 分子数: 2 / 断片: Activin (mature form) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INHBA / Cell (発現宿主): Ovary
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P08476
#2: タンパク質 Follistatin / FS / Activin-binding protein


分子量: 31592.205 Da / 分子数: 2 / 断片: Follistatin-288 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FST / Cell (発現宿主): Ovary
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P19883

-
非ポリマー , 4種, 151分子

#3: 化合物
ChemComp-IR3 / IRIDIUM (III) ION


分子量: 192.217 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ir
#4: 化合物
ChemComp-MLI / MALONATE ION / マロナ-ト


分子量: 102.046 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
#5: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 141 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.88 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG 3350, 200 mM Malonate, pH 7.0, vapor diffusion, hanging drop, temperature 295K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 5ID-B / 波長: 0.97923 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年12月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97923 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→19.35 Å / Num. all: 23605 / Num. obs: 23416 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0

-
位相決定

位相決定手法: 多重同系置換・異常分散
Phasing set
IDCell angle alpha (°)Cell angle beta (°)Cell angle gamma (°)Cell length a (Å)Cell length b (Å)Cell length c (Å)D res high (Å)D res low (Å)
MIRAS909090109.25120.8270.572.819.35
1
Phasing MIR解像度: 2.8→29.66 Å / FOM acentric: 0.224 / FOM centric: 0.199 / Reflection acentric: 20139 / Reflection centric: 2620
Phasing MIR der

Der set-ID: 1 / 解像度: 2.8→29.66 Å

IDR cullis acentricR cullis centricPower acentricPower centricReflection acentricReflection centric
ISO_10000200422564
ISO_20.9830.9670.2680.244106051613
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ISO_50.9910.9790.1120.093128341853
ISO_60.9920.9930.2020.1635467977
ISO_70.970.9480.3450.37473291182
ISO_80.9880.9790.1010.089130491849
ISO_91.1381.0470.2540.2467251129
ANO_11000200140
ANO_20.96900.3860107020
ANO_30.90100.7330100400
ANO_40.8800.7840117970
ANO_50.99500.1440129150
ANO_60.98400.252055630
ANO_70.9800.297071410
ANO_80.99500.1710131410
ANO_90.95200.502068210
Phasing MIR der shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)Der-IDR cullis acentricR cullis centricPower acentricPower centricReflection acentricReflection centric
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2.82.99ISO_9000000
7.6929.66ANO_90.80101.11708140
5.537.69ANO_90.900.771015300
4.545.53ANO_90.95100.476020130
3.944.54ANO_90.98900.277022910
3.533.94ANO_90.99800.16501730
3.233.53ANO_9000000
2.993.23ANO_9000000
2.82.99ANO_9000000
Phasing MIR der site

Der-ID: ISO_1

IDBiso (Å)Cartn x (Å)Cartn y (Å)Cartn z (Å)Atom type symbolOccupancy
199.2467.76212.73114.485Pt0.39
2269.5588.60335.55233.689Pt0.33
3261.859.90354.2710.964Pt0.47
4263.0832.03646.26617.694Pt0.01
53003.18519.85631.62Pt0.28
6187.3222.49321.02924.419Pt0.16
7299.9572.07529.46811.411Pt0.34
874.2754.79317.85728.891Pt0.07
9111.8567.14916.4911.729Os0.7
10204.868.10951.5630.727Os0.72
11252.4288.0949.43719.168Os0.69
12134.9969.35339.51215.865Os0.37
13114.0437.0634.59542.045Os0.15
14227.0283.61699.425.856Os0.28
15120.6228.81432.45620.865Os0.26
16130.3815.2786.22242.088Os0.23
17205.748.96747.5968.942Ir0.82
18236.5432.48745.44117.3Ir0.58
1965.9266.93815.91211.796Ir0.1
20160.731.662012.554Ir0.39
21248.9954.76013.38Ir0.3
22158.6847.0830.7859.689Ir0.27
23101.4869.57814.14844.868Ir0.14
24224.8518.4872.74361.89Ir0.23
2530016.65812.28767.43Ir0.48
26205.2267.11414.5231.941Ir0.29
27300105.6129.06926.069Ir0.35
2851.756.3522.61929.425Pb0.11
2986.1978.1439.26123.116Pb0.08
30181.5189.32625.2996.693Pb0.14
31260.3586.6848.49819.862Pb0.14
32183.8237.118114.74118.349Pb0.09
33209.3768.27751.3930.398Pb0.13
3460.7948.69548.0088.476Pb0.02
3530099.23115.20431.135Ir0.11
36300103.76813.20661.857Ir0.17
37206.6767.78250.62230.758Ir0.21
383088.08714.12452.977Ir0.01
393033.32746.28617.593Ir0.01
40215.9387.7269.55719.583Ir0.2
41210.1468.21251.19230.827Os0.81
42186.1788.1169.15719.555Os0.72
43239.9667.34316.52212.145Os0.51
443050.14947.7128.2Os0.01
45191.0714.45721.13155.115Os0.22
46276.4825.44121.55426.047Os0.38
47113.8766.98316.33611.618Au0.18
48169.3369.74523.7411.848Au0.1
493076.889-34.54670.624Au0.01
5067.3576.5440.82227.24Au0.05
5186.8948.9666.18615.638Au0.05
5252.0973.5991.74815.528Au0.64
53103.4269.8814.71418.652Au0.95
Phasing MIR shell
解像度 (Å)FOM acentricFOM centricReflection acentricReflection centric
7.69-29.660.950.697814299
5.53-7.690.8390.461530283
4.54-5.530.5810.2622013295
3.94-4.540.3030.1742448326
3.53-3.940.1380.1032841351
3.23-3.530.0440.0373198359
2.99-3.230.0010.0013549360
2.8-2.99003746347

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
SHARP位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT1.401データ抽出
MAR345データ収集
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.8→19.35 Å / Data cutoff high absF: 10000 / Data cutoff low absF: 0 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.297 1177 5 %thin shells
Rwork0.265 ---
all0.301 23381 --
obs0.301 23416 98.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 30.103 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.017 Å20 Å20 Å2
2--1.856 Å20 Å2
3----4.873 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→19.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5863 0 41 141 6045

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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