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万見
- PDB-2ayn: Structure of USP14, a proteasome-associated deubiquitinating enzyme -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ayn
タイトルStructure of USP14, a proteasome-associated deubiquitinating enzyme
要素Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 14
キーワードHYDROLASE / deubiquitinating enzymes / DUB / USP14 / proteasome / enzyme mechanism
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of ERAD pathway / regulation of chemotaxis / deubiquitinase activity / protein K48-linked deubiquitination / endopeptidase inhibitor activity / K63-linked deubiquitinase activity / proteasome binding / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / presynaptic cytosol / regulation of proteasomal protein catabolic process ...negative regulation of ERAD pathway / regulation of chemotaxis / deubiquitinase activity / protein K48-linked deubiquitination / endopeptidase inhibitor activity / K63-linked deubiquitinase activity / proteasome binding / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / presynaptic cytosol / regulation of proteasomal protein catabolic process / proteasome complex / Regulation of NF-kappa B signaling / cytoplasmic vesicle / chemical synaptic transmission / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / cysteine-type deubiquitinase activity / ubiquitinyl hydrolase 1 / Ub-specific processing proteases / inflammatory response / innate immune response / cysteine-type endopeptidase activity / nucleolus / glutamatergic synapse / cell surface / endoplasmic reticulum / extracellular exosome / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 14-like / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Cysteine proteinases / Cathepsin B; Chain A ...Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 14-like / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Cysteine proteinases / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 14
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Hu, M. / Li, P. / Jeffrey, P.D. / Shi, Y.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2005
タイトル: Structure and mechanisms of the proteasome-associated deubiquitinating enzyme USP14.
著者: Hu, M. / Li, P. / Song, L. / Jeffrey, P.D. / Chenova, T.A. / Wilkinson, K.D. / Cohen, R.E. / Shi, Y.
履歴
登録2005年9月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年10月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 14
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 14
C: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 14


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)138,6313
ポリマ－138,6313
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)82.285, 121.582, 166.852
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 14 / Ubiquitin thiolesterase 14 / Ubiquitin-specific processing protease 14 / Deubiquitinating enzyme 14


分子量: 46210.375 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP14, TGT / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P54578, EC: 3.1.2.15

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: MES, ammonium sulfate, PEG monomethyl ether, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1, 0.9793, 0.9795, 0.95
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年10月20日
放射モノクロメーター: monochromator / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.11
20.97931
30.97951
40.951
反射解像度: 3.2→99 Å / Num. all: 27624 / Num. obs: 27320 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 3.2→3.3 Å / % possible all: 96.3

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 3.2→99 Å / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.322 2645 random
Rwork0.261 --
all0.265 27624 -
obs0.262 25614 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8163 0 0 0 8163
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.56
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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