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- PDB-2ax5: Solution Structure of Urm1 from Saccharomyces Cerevisiae -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ax5
タイトルSolution Structure of Urm1 from Saccharomyces Cerevisiae
要素Hypothetical 11.0 kDa protein in FAA3-MAS3 intergenic region
キーワードSIGNALING PROTEIN / Beta grasp fold
機能・相同性
機能・相同性情報


cell budding / tRNA thio-modification / sulfur carrier activity / tRNA wobble position uridine thiolation / protein urmylation / invasive growth in response to glucose limitation / tRNA wobble uridine modification / protein tag activity / cellular response to oxidative stress / protein homodimerization activity ...cell budding / tRNA thio-modification / sulfur carrier activity / tRNA wobble position uridine thiolation / protein urmylation / invasive growth in response to glucose limitation / tRNA wobble uridine modification / protein tag activity / cellular response to oxidative stress / protein homodimerization activity / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-related modifier 1 / Urm1 (Ubiquitin related modifier) / Molybdopterin synthase/thiamin biosynthesis sulphur carrier, beta-grasp / Beta-grasp domain / Beta-grasp domain superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-related modifier 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / distance geometry, simulated annealing, molecular dynamics, torsion angle dynamics
データ登録者Xu, J. / Huang, H. / Zhang, J. / Wu, J. / Shi, Y.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2006
タイトル: Solution structure of Urm1 and its implications for the origin of protein modifiers.
著者: Xu, J. / Zhang, J. / Wang, L. / Zhou, J. / Huang, H. / Wu, J. / Zhong, Y. / Shi, Y.
履歴
登録2005年9月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hypothetical 11.0 kDa protein in FAA3-MAS3 intergenic region


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1111
ポリマ－12,1111
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 150structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Hypothetical 11.0 kDa protein in FAA3-MAS3 intergenic region / Ubiquitin-related modifier-1


分子量: 12110.580 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: YIL008W / プラスミド: pET22b(+) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P40554

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1213D 13C-separated NOESY
1323D 13C-separated NOESY
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using triple-resonance NMR spectroscopy.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.8mM [15N, 13C] labeled Urm1 protein, 50mM phosphate buffer (pH6.5), 50mM sodium chloride, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
20.8mM [15N, 13C] labeled Urm1 protein, 50mM phosphate buffer (pH6.5), 50mM sodium chloride, 100% D2O100% D2O
試料状態pH: 6.5 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DMX / 製造業者: Bruker / モデル: DMX / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipe2.2F.Delaglio解析
Sparky3T.D.Goddard and D.G.Knellerデータ解析
CNS1.1A.T.Brunger構造決定
CSI1David S. Wishartデータ解析
MOLMOL2K.2Koradiデータ解析
CNS1.1精密化
精密化手法: distance geometry, simulated annealing, molecular dynamics, torsion angle dynamics
ソフトェア番号: 1
詳細: The structure is solved using a total of 1655 distance restraints and 79 dihedral angle restraints.
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 150 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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