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- PDB-2ax4: Crystal structure of the kinase domain of human 3'-phosphoadenosi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ax4
タイトルCrystal structure of the kinase domain of human 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulphate synthetase 2
要素Bifunctional 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate synthetase 2
キーワードTRANSFERASE / PAPSS2 / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective PAPSS2 causes SEMD-PA / 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate biosynthetic process / Transport and synthesis of PAPS / adenylyl-sulfate kinase / sulfate adenylyltransferase / adenylylsulfate kinase activity / sulfate adenylyltransferase (ATP) activity / Metabolism of ingested H2SeO4 and H2SeO3 into H2Se / sulfate assimilation / hormone metabolic process ...Defective PAPSS2 causes SEMD-PA / 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate biosynthetic process / Transport and synthesis of PAPS / adenylyl-sulfate kinase / sulfate adenylyltransferase / adenylylsulfate kinase activity / sulfate adenylyltransferase (ATP) activity / Metabolism of ingested H2SeO4 and H2SeO3 into H2Se / sulfate assimilation / hormone metabolic process / nucleotidyltransferase activity / bone development / blood coagulation / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Sulphate adenylyltransferase / Sulphate adenylyltransferase catalytic domain / ATP-sulfurylase PUA-like domain / ATP-sulfurylase / PUA-like domain / Adenylyl-sulfate kinase / Adenylylsulphate kinase / PUA-like superfamily / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases ...Sulphate adenylyltransferase / Sulphate adenylyltransferase catalytic domain / ATP-sulfurylase PUA-like domain / ATP-sulfurylase / PUA-like domain / Adenylyl-sulfate kinase / Adenylylsulphate kinase / PUA-like superfamily / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Bifunctional 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate synthase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Rabeh, W.M. / Nedyalkova, L. / Ismail, S. / Park, H. / Arrowsmith, C. / Edwards, A. / Sundstrom, M. / Weigelt, J. / Bochkarev, A. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of the kinase domain of PAPSS 2
著者: Rabeh, W.M. / Nedyalkova, L. / Ismail, S. / Park, H. / Arrowsmith, C. / Edwards, A. / Sundstrom, M. / Weigelt, J. / Bochkarev, A.
履歴
登録2005年9月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年9月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate synthetase 2
B: Bifunctional 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate synthetase 2
C: Bifunctional 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate synthetase 2
D: Bifunctional 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate synthetase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,4608
ポリマ－87,7514
非ポリマー1,7094
水5,260292
1
A: Bifunctional 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate synthetase 2
B: Bifunctional 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate synthetase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,7304
ポリマ－43,8762
非ポリマー8542
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4700 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area17000 Å2
手法PISA
2
C: Bifunctional 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate synthetase 2
D: Bifunctional 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate synthetase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,7304
ポリマ－43,8762
非ポリマー8542
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4680 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area16980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.914, 131.892, 70.562
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.58, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: HIS / Beg label comp-ID: HIS / End auth comp-ID: TYR / End label comp-ID: TYR / Refine code: 1 / Auth seq-ID: 34 - 228 / Label seq-ID: 4 - 198

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3CC
4DD

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要素

#1: タンパク質
Bifunctional 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate synthetase 2 / Adenylylsulfate 3'-phosphotransferase / Adenosine-5'-phosphosulfate 3'-phosphotransferase / 3'- ...Adenylylsulfate 3'-phosphotransferase / Adenosine-5'-phosphosulfate 3'-phosphotransferase / 3'-phosphoadenosine-5'-phosphosulfate synthetase


分子量: 21937.809 Da / 分子数: 4 / 断片: APS Kinase domain (residues 21-218) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PAPSS2 / プラスミド: pET28a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: O95340, adenylyl-sulfate kinase
#2: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 292 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.2 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9.5
詳細: PEG3350 18%, 0.2M Ammonium Citrate, pH 9.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年8月20日
放射モノクロメーター: CONFOCAL MAXFLUX OPTICS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 31749 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.5 % / Rsym value: 0.12 / Net I/σ(I): 13.14
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 3.5 % / Mean I/σ(I) obs: 4.88 / Rsym value: 0.344 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.895 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.836 / SU B: 10.329 / SU ML: 0.232 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / ESU R: 0.698 / ESU R Free: 0.332 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27835 1601 5.1 %RANDOM
Rwork0.21159 ---
obs0.215 30052 97.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 15.764 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.23 Å20 Å20.22 Å2
2---0.92 Å20 Å2
3---1.27 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6128 0 108 292 6528
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0226362
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6681.9798620
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0865782
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.4123.133300
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.446151058
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.5221560
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1080.2946
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024844
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2230.22908
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3140.24330
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1720.2404
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2270.269
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1460.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7061.53965
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.21926262
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.99832655
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2074.52358
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.501→2.566 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.327 124 -
Rwork0.248 2176 -
obs--97.5 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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