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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2at1 | |||||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURES OF PHOSPHONOACETAMIDE LIGATED T AND PHOSPHONOACETAMIDE AND MALONATE LIGATED R STATES OF ASPARTATE CARBAMOYLTRANSFERASE AT 2.8-ANGSTROMS RESOLUTION AND NEUTRAL PH | |||||||||
要素 |
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キーワード | TRANSFERASE (CARBAMOYL-P / ASPARTATE) | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 aspartate carbamoyltransferase complex / pyrimidine nucleotide biosynthetic process / aspartate carbamoyltransferase / aspartate carbamoyltransferase activity / amino acid binding / glutamine metabolic process / protein homotrimerization / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / zinc ion binding ...aspartate carbamoyltransferase complex / pyrimidine nucleotide biosynthetic process / aspartate carbamoyltransferase / aspartate carbamoyltransferase activity / amino acid binding / glutamine metabolic process / protein homotrimerization / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / zinc ion binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | |||||||||
手法 | X線回折 / 解像度: 2.8 Å | |||||||||
データ登録者 | Gouaux, J.E. / Lipscomb, W.N. | |||||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 1990 タイトル: Crystal structures of phosphonoacetamide ligated T and phosphonoacetamide and malonate ligated R states of aspartate carbamoyltransferase at 2.8-A resolution and neutral pH. 著者: Gouaux, J.E. / Lipscomb, W.N. #1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1990 タイトル: Structural Consequences of Effector Binding to the T State of Aspartate Carbamoyltransferase. Crystal Structures of the Unligated and ATP-, and Ctp-Complexed Enzymes at 2.6-Angstroms Resolution 著者: Stevens, R.C. / Gouaux, J.E. / Lipscomb, W.N. #2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1990 タイトル: Crystal Structures of Aspartate Carbamoyltransferase Ligated with Phosphonoacetamide, Malonate, and Ctp or ATP at 2.8-Angstroms Resolution and Neutral Ph 著者: Gouaux, J.E. / Stevens, R.C. / Lipscomb, W.N. #3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1989 タイトル: Structure of a Single Amino Acid Mutant of Aspartate Carbamoyltransferase at 2.5-Angstroms Resolution. Implications for the Cooperative Mechanism 著者: Gouaux, J.E. / Lipscomb, W.N. / Middleton, S.A. / Kantrowitz, E.R. #4: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1989 タイトル: Structural Transitions in Crystals of Native Aspartate Carbamoyltransferase 著者: Gouaux, J.E. / Lipscomb, W.N. #5: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1988 タイトル: Complex of N-Phosphonacetyl-L-Aspartate with Aspartate Carbamoyltransferase. X-Ray Refinement, Analysis of Conformational Changes and Catalytic and Allosteric Mechanisms 著者: Ke, H. / Lipscomb, W.N. / Cho, Y. / Honzatko, R.B. #6: ジャーナル: Science / 年: 1988 タイトル: Escherichia Coli Aspartate Transcarbamylase. The Relation between Structure and Function 著者: Kantrowitz, E.R. / Lipscomb, W.N. #7: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1988 タイトル: Three-Dimensional Structure of Carbamoyl Phosphate and Succinate Bound to Aspartate Carbamoyltransferase 著者: Gouaux, J.E. / Lipscomb, W.N. #8: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1987 タイトル: Structural Asymmetry in the Ctp-Liganded Form of Aspartate Carbamoyltransferase from Escherichia Coli 著者: Kim, K.H. / Pan, Z. / Honzatko, R.B. / Ke, H. / Lipscomb, W.N. #9: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1987 タイトル: 2.5 Angstroms Structure of Aspartate Carbamoyltransferase Complexed with the Bisubstrate Analog N-(Phosphonacetyl)-L-Aspartate 著者: Krause, K.L. / Volz, K.W. / Lipscomb, W.N. #10: ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 1987 タイトル: The Catalytic Mechanism of Escherichia Coli Aspartate Carbamoyltransferase. A Molecular Modelling Study 著者: Gouaux, J.E. / Krause, K.L. / Lipscomb, W.N. #11: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1985 タイトル: Structure at 2.9-Angstroms Resolution of Aspartate Carbamoyltransferase Complexed with the Bisubstrate Analogue N-(Phosphonacetyl)-L-Aspartate 著者: Krause, K.L. / Volz, K.W. / Lipscomb, W.N. #12: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1984 タイトル: Structure of Unligated Aspartate Carbamoyltransferase of Escherichia Coli at 2.6-Angstroms Resolution 著者: Ke, H. / Honzatko, R.B. / Lipscomb, W.N. #13: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1982 タイトル: Crystal and Molecular Structures of Native and Ctp-Liganded Aspartate Carbamoyltransferase from Escherichia Coli 著者: Honzatko, R.B. / Crawford, J.L. / Monaco, H.L. / Ladner, J.E. / Edwards, B.F.P. / Evans, D.R. / Warren, S.G. / Wiley, D.C. / Ladner, R.C. / Lipscomb, W.N. #14: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1982 タイトル: Interactions of Phosphate Ligands with Escherichia Coli Aspartate Carbamoyltransferase in the Crystalline State 著者: Honzatko, R.B. / Lipscomb, W.N. #15: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1982 タイトル: Interactions of Metal-Nucleotide Complexes with Aspartate Carbamoyltransferase in the Crystalline State 著者: Honzatko, R.B. / Lipscomb, W.N. #16: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1982 タイトル: Gross Quaternary Changes in Aspartate Carbamoyltransferase are Induced by the Binding of N-(Phosphonacetyl)-L-Aspartate. A 3.5-Angstroms Resolution Study 著者: Ladner, J.E. / Kitchell, J.P. / Honzatko, R.B. / Ke, H.M. / Volz, K.W. / Kalb(Gilboa), A.J. / Ladner, R.C. / Lipscomb, W.N. #17: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1979 タイトル: A 3.0-Angstroms Resolution Study of Nucleotide Complexes with Aspartate Carbamoyltransferase 著者: Honzatko, R.B. / Monaco, H.L. / Lipscomb, W.N. #18: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1978 タイトル: Three-Dimensional Structures of Aspartate Carbamoyltransferase from Escherichia Coli and of its Complex with Cytidine Triphosphate 著者: Monaco, H.L. / Crawford, J.L. / Lipscomb, W.N. #19: ジャーナル: STRUCTURE AND CONFORMATION OF NUCLEIC ACIDS AND PROTEIN-NUCLEIC ACID INTERACTIONS : PROCEEDINGS OF THE FOURTH ANNUAL HARRY STEENBOCK SYMPOSIUM, JUNE 16-19, 1974, MADISON, WISCONSIN 年: 1975 タイトル: Binding Site at 5.5 Angstroms Resolution of Cytidine Triphosphate, the Allosteric Inhibitor of Aspartate Transcarbamylase from Escherichia Coli. Relation to Mechanisms of Control 著者: Lipscomb, W.N. / Edwards, B.F.P. / Evans, D.R. / Pastra-Landis, S.C. #20: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1973 タイトル: Aspartate Transcarbamoylase from Escherichia Coli. Electron Density at 5.5 Angstroms Resolution 著者: Warren, S.G. / Edwards, B.F.P. / Evans, D.R. / Wiley, D.C. / Lipscomb, W.N. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2at1.cif.gz | 186 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2at1.ent.gz | 149.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2at1.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 2at1_validation.pdf.gz | 467.3 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 2at1_full_validation.pdf.gz | 501 KB | 表示 | |
XML形式データ | 2at1_validation.xml.gz | 23.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 2at1_validation.cif.gz | 34.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/at/2at1 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/at/2at1 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Atom site foot note | 1: RESIDUES PRO A 268 AND PRO C 268 ARE CIS-PROLINES. | ||||||||
非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper: (Code: given Matrix: (-0.109515, -0.993509, 0.030771), ベクター: 詳細 | THE ENZYME IS A DODECAMER COMPOSED OF SIX CATALYTIC CHAINS AND SIX REGULATORY CHAINS THAT CAN BE DISSOCIATED INTO SUBUNITS. THE ASYMMETRIC UNIT OF THE CRYSTAL CONSISTS OF ONE THIRD OF THE MOLECULE - TWO CATALYTIC AND TWO REGULATORY CHAINS. CHAINS *A* AND *C* (REFERRED TO AS C1 AND C6 RESPECTIVELY IN THE *JRNL* REFERENCE ABOVE) ARE THE CATALYTIC CHAINS CONSISTING OF 310 RESIDUES EACH. CHAINS *B* AND *D* (REFERRED TO AS R1 AND R6 RESPECTIVELY IN THE *JRNL* REFERENCE ABOVE) ARE THE REGULATORY CHAINS CONSISTING OF 153 RESIDUES EACH. THE NON-CRYSTALLOGRAPHIC TWO-FOLD AXIS, WHICH IS SPECIFIED ON THE *MTRIX* RECORDS BELOW, RELATES THE *A* AND *B* CHAINS TO THE *C* AND *D* CHAINS. | |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 34337.105 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A786, aspartate carbamoyltransferase #2: タンパク質 | 分子量: 17072.549 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7F3 #3: 多糖 | #4: 化合物 | #5: 化合物 | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.52 % | |||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS pH: 5.8 / 手法: unknown | |||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
反射 | *PLUS 最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 6 Å / Num. obs: 22862 / % possible obs: 79 % / Num. measured all: 58554 / Rmerge(I) obs: 0.067 |
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-解析
ソフトウェア | 名称: X-PLOR / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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精密化 | 解像度: 2.8→6 Å / Rfactor Rwork: 0.17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.8→6 Å
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拘束条件 |
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精密化 | *PLUS Num. reflection obs: 20174 / σ(I): 2 / 最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 6 Å / Rfactor obs: 0.17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS タイプ: x_angle_d |