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万見
- PDB-2arq: Human plasminogen activator inhibitor-2.[loop (66-98) deletion mu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2arq
タイトルHuman plasminogen activator inhibitor-2.[loop (66-98) deletion mutant] complexed with peptide n-acetyl-teaaagdggvmtgr-oh
要素
  • 14-mer from Plasminogen activator inhibitor-2
  • Plasminogen activator inhibitor-2
キーワードhydrolase inhibitor/peptide / SERPIN / PEPTIDE BINDING / inhibitor / hydrolase inhibitor-peptide complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cornified envelope / Dissolution of Fibrin Clot / fibrinolysis / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / serine-type endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of apoptotic process / extracellular space / extracellular region / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Plasminogen activator inhibitor-2 / Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain ...Plasminogen activator inhibitor-2 / Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily / Serpin superfamily, domain 1 / Serpin (serine protease inhibitor) / SERine Proteinase INhibitors / Roll / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Plasminogen activator inhibitor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Di Giusto, D.A. / Sutherland, A.P. / Jankova, L. / Harrop, S.J. / Curmi, P.M. / King, G.C.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Plasminogen activator inhibitor-2 is highly tolerant to P8 residue substitution--implications for serpin mechanistic model and prediction of nsSNP activities
著者: Di Giusto, D.A. / Sutherland, A.P. / Jankova, L. / Harrop, S.J. / Curmi, P.M. / King, G.C.
履歴
登録2005年8月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年7月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Plasminogen activator inhibitor-2
P: 14-mer from Plasminogen activator inhibitor-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,3062
ポリマ－44,3062
非ポリマー00
水6,215345
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2830 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area15580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.562, 104.126, 41.438
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Plasminogen activator inhibitor-2 / PAI-2 / Placental plasminogen activator inhibitor / Monocyte Arg-serpin / Urokinase inhibitor


分子量: 42986.918 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05120
#2: タンパク質・ペプチド 14-mer from Plasminogen activator inhibitor-2 / PAI-2 / Placental plasminogen activator inhibitor / Monocyte Arg-serpin / Urokinase inhibitor


分子量: 1319.423 Da / 分子数: 1 / Mutation: T373D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05120
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 345 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.4 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 8K, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR571 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAC Science DIP-2030 / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年10月9日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→14.8 Å / Num. all: 33539 / Num. obs: 33539 / % possible obs: 96.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 24.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Rsym value: 0.069 / Net I/σ(I): 15.2
反射 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.417 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 3330 / Rsym value: 0.417 / % possible all: 98.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1JRR

1jrr


解像度: 1.85→14.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 3.491 / SU ML: 0.107 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.145 / ESU R Free: 0.151 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24822 1061 3.2 %RANDOM
Rwork0.18246 ---
all0.18469 32455 --
obs0.18469 32455 95.91 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.506 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.33 Å20 Å20 Å2
2---1.28 Å20 Å2
3---1.62 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→14.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2969 0 0 345 3314
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0223056
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022744
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7081.9654121
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.87536411
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3285378
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.47524.397141
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.01915550
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.5321516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1060.2448
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.023378
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02626
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.210.2583
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1920.22692
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1790.21420
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0880.21773
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1810.2250
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1370.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3050.252
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1410.219
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5241.52414
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.3231.5766
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.84423015
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.88831383
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.9994.51102
LS精密化 シェル解像度: 1.852→1.9 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.374 72 -
Rwork0.258 2371 -
obs--96.48 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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