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- PDB-2aoa: Crystal structures of a high-affinity macrocyclic peptide mimetic... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2aoa
タイトルCrystal structures of a high-affinity macrocyclic peptide mimetic in complex with the Grb2 SH2 domain
要素Growth factor receptor-bound protein 2
キーワードTRANSFERASE / Grb2 SH2 / domain-swapped / peptide mimetic
機能・相同性
機能・相同性情報


guanyl-nucleotide exchange factor adaptor activity / Grb2-EGFR complex / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / STAT5 Activation / Co-inhibition by BTLA / COP9 signalosome / neurotrophin TRKA receptor binding / Activated NTRK2 signals through PI3K / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / MET receptor recycling ...guanyl-nucleotide exchange factor adaptor activity / Grb2-EGFR complex / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / STAT5 Activation / Co-inhibition by BTLA / COP9 signalosome / neurotrophin TRKA receptor binding / Activated NTRK2 signals through PI3K / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / MET receptor recycling / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / Interleukin-15 signaling / MET activates PTPN11 / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / MET activates RAP1 and RAC1 / vesicle membrane / Signaling by LTK / MET activates PI3K/AKT signaling / CD28 dependent Vav1 pathway / Signal regulatory protein family interactions / epidermal growth factor receptor binding / Regulation of KIT signaling / PI-3K cascade:FGFR3 / natural killer cell mediated cytotoxicity / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR4 / PI-3K cascade:FGFR1 / positive regulation of actin filament polymerization / endodermal cell differentiation / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / RHOU GTPase cycle / regulation of MAPK cascade / RET signaling / PI3K events in ERBB2 signaling / insulin receptor substrate binding / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / PI3K Cascade / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / signal transduction in response to DNA damage / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / SHC1 events in ERBB4 signaling / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Interleukin receptor SHC signaling / Signalling to RAS / GAB1 signalosome / Signal attenuation / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / SHC-related events triggered by IGF1R / Schwann cell development / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / SHC-mediated cascade:FGFR2 / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Erythropoietin activates RAS / Signaling by FGFR4 in disease / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by CSF3 (G-CSF) / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / ephrin receptor binding / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Signaling by FGFR3 in disease / FRS-mediated FGFR1 signaling / Tie2 Signaling / Signaling by FGFR2 in disease / phosphotyrosine residue binding / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / myelination / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / EGFR Transactivation by Gastrin / Signaling by FGFR1 in disease / FCERI mediated Ca+2 mobilization / NCAM signaling for neurite out-growth / GRB2 events in ERBB2 signaling / cellular response to ionizing radiation / Downstream signal transduction / SHC1 events in ERBB2 signaling / Insulin receptor signalling cascade / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / Regulation of signaling by CBL / Negative regulation of FGFR3 signaling / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / T cell activation / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Negative regulation of FGFR1 signaling / EGFR downregulation / Spry regulation of FGF signaling
類似検索 - 分子機能
GRB2, N-terminal SH3 domain / GRB2, C-terminal SH3 domain / Grb2-like / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain ...GRB2, N-terminal SH3 domain / GRB2, C-terminal SH3 domain / Grb2-like / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-S1S / Growth factor receptor-bound protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.99 Å
データ登録者Phan, J. / Shi, Z.D. / Burke, T.R. / Waugh, D.S.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Crystal Structures of a High-affinity Macrocyclic Peptide Mimetic in Complex with the Grb2 SH2 Domain.
著者: Phan, J. / Shi, Z.D. / Burke, T.R. / Waugh, D.S.
履歴
登録2005年8月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年10月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Growth factor receptor-bound protein 2
B: Growth factor receptor-bound protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,7416
ポリマ－23,1502
非ポリマー2,5914
水1,856103
1
A: Growth factor receptor-bound protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,0853
ポリマ－11,5751
非ポリマー1,5102
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Growth factor receptor-bound protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,6563
ポリマ－11,5751
非ポリマー1,0812
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6730 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area10140 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)88.173, 102.659, 107.240
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number22
Space group name H-MF222

-
要素

#1: タンパク質 Growth factor receptor-bound protein 2 / GRB2 adapter protein / SH2/SH3 adapter GRB2 / Ash protein


分子量: 11575.156 Da / 分子数: 2 / 断片: SH2 (residues 55 - 153) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GRB2, ASH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62993
#2: 化合物 ChemComp-S1S / 2-(4-((9S,10S,14S,Z)-18-(2-AMINO-2-OXOETHYL)-9-(CARBOXYMETHYL)-14-(NAPHTHALEN-1-YLMETHYL)-8,17,20-TRIOXO-7,16,19-TRIAZASPIRO[5.14]ICOS-11-EN-10-YL)PHENYL)MALONIC ACID


分子量: 754.825 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C41H46N4O10
#3: 化合物 ChemComp-P33 / 3,6,9,12,15,18-HEXAOXAICOSANE-1,20-DIOL / HEPTAETHYLENE GLYCOL / PEG330 / ヘプタエチレングリコ-ル


分子量: 326.383 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H30O8 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 103 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.7 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.7
詳細: PEG3350, sodium chloride, sodium acetate, pH 5.7, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K

-
データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年6月20日
放射モノクロメーター: Crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.99→56.8 Å / Num. all: 15744 / Num. obs: 13733 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 37.9 Å2 / Net I/σ(I): 17.9
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / % possible all: 91

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
MAR345データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.99→56.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.896 / SU B: 5.823 / SU ML: 0.159 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.22 / ESU R Free: 0.208 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.30711 799 5.1 %RANDOM
Rwork0.24555 ---
obs0.24862 13733 94.02 %-
all-15744 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 40.738 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.79 Å20 Å20 Å2
2---0.22 Å20 Å2
3---1.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.99→56.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1302 0 187 103 1592
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0440.0211534
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.021343
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg3.7552.0552072
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.83633107
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg10.2655167
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.6580.2211
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0190.021705
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0130.02375
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2680.2310
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2870.21581
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.1280.2950
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.3470.284
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.0730.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2490.236
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.4650.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.0711.5855
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.39721340
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.6763679
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.724.5732
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.995→2.047 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.317 27
Rwork0.285 693

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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