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万見
- PDB-2ao6: Crystal structure of the human androgen receptor ligand binding d... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ao6
タイトルCrystal structure of the human androgen receptor ligand binding domain bound with TIF2(iii) 740-753 peptide and R1881
要素
  • 14-mer fragment of Nuclear receptor coactivator 2
  • androgen receptor
キーワードTRANSCRIPTION / CRYSTAL STRUCTURE / HUMAN ANDROGEN RECEPTOR LIGAND BINDING DOMAIN / TRANSCRIPTIONAL INTERMEDIARY FACTOR 2 740-753 / R188
機能・相同性
機能・相同性情報


male somatic sex determination / prostate induction / lateral sprouting involved in mammary gland duct morphogenesis / male genitalia morphogenesis / POU domain binding / regulation of developmental growth / positive regulation of integrin biosynthetic process / tertiary branching involved in mammary gland duct morphogenesis / animal organ formation / androgen binding ...male somatic sex determination / prostate induction / lateral sprouting involved in mammary gland duct morphogenesis / male genitalia morphogenesis / POU domain binding / regulation of developmental growth / positive regulation of integrin biosynthetic process / tertiary branching involved in mammary gland duct morphogenesis / animal organ formation / androgen binding / cellular response to testosterone stimulus / regulation of systemic arterial blood pressure / Leydig cell differentiation / epithelial cell differentiation involved in prostate gland development / seminiferous tubule development / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / prostate gland epithelium morphogenesis / prostate gland growth / epithelial cell morphogenesis / membraneless organelle assembly / RNA polymerase II general transcription initiation factor binding / positive regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / cellular response to steroid hormone stimulus / morphogenesis of an epithelial fold / positive regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / androgen receptor signaling pathway / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / locomotor rhythm / aryl hydrocarbon receptor binding / nuclear steroid receptor activity / cellular response to Thyroglobulin triiodothyronine / regulation of lipid metabolic process / regulation of glucose metabolic process / Synthesis of bile acids and bile salts / mammary gland alveolus development / cellular response to estrogen stimulus / estrogen response element binding / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / Endogenous sterols / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / single fertilization / regulation of protein localization to plasma membrane / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / cellular response to hormone stimulus / Recycling of bile acids and salts / transcription regulator inhibitor activity / intracellular receptor signaling pathway / estrogen receptor signaling pathway / positive regulation of adipose tissue development / : / steroid binding / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / regulation of cellular response to insulin stimulus / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian expression / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / SUMOylation of transcription cofactors / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / response to progesterone / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / epithelial cell proliferation / nuclear receptor binding / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of smoothened signaling pathway / positive regulation of cell differentiation / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / SUMOylation of intracellular receptors / mRNA transcription by RNA polymerase II / circadian regulation of gene expression / Heme signaling / molecular condensate scaffold activity / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / PPARA activates gene expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Cytoprotection by HMOX1 / beta-catenin binding / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / Nuclear Receptor transcription pathway / positive regulation of miRNA transcription / RNA polymerase II transcription regulator complex / transcription coactivator binding / multicellular organism growth / male gonad development / nuclear receptor activity / : / negative regulation of epithelial cell proliferation / cell-cell signaling / MAPK cascade / HATs acetylate histones / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / ATPase binding / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / spermatogenesis / molecular adaptor activity / transcription regulator complex / Estrogen-dependent gene expression / in utero embryonic development
類似検索 - 分子機能
Androgen receptor / Androgen receptor / Nuclear receptor coactivator 2 / Nuclear receptor coactivator 2/3, DUF4927 / Domain of unknown function (DUF4927) / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator ...Androgen receptor / Androgen receptor / Nuclear receptor coactivator 2 / Nuclear receptor coactivator 2/3, DUF4927 / Domain of unknown function (DUF4927) / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator / DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, receptor-binding domain / Nuclear receptor coactivator / : / Steroid receptor coactivator / Unstructured region on nuclear receptor coactivator protein / Nuclear receptor coactivators bHLH domain / PAS domain / : / Nuclear receptor coactivator, interlocking / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / PAS fold / PAS fold / PAS domain / PAS repeat profile. / PAS domain / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / PAS domain superfamily / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-R18 / Androgen receptor / Nuclear receptor coactivator 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.89 Å
データ登録者He, B. / Gampe Jr., R.T. / Kole, A.J. / Hnat, A.T. / Stanley, T.B. / An, G. / Stewart, E.L. / Kalman, R.I. / Minges, J.T. / Wilson, E.M.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2004
タイトル: Structural basis for androgen receptor interdomain and coactivator interactions suggests a transition in nuclear receptor activation function dominance
著者: He, B. / Gampe Jr., R.T. / Kole, A.J. / Hnat, A.T. / Stanley, T.B. / An, G. / Stewart, E.L. / Kalman, R.I. / Minges, J.T. / Wilson, E.M.
履歴
登録2005年8月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2005年8月30日ID: 1XQ2
改定 1.02005年8月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: androgen receptor
B: 14-mer fragment of Nuclear receptor coactivator 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,1413
ポリマ－31,8562
非ポリマー2841
水2,738152
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1650 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area11390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.580, 66.700, 69.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 androgen receptor / DIHYDROTESTOSTERONE RECEPTOR


分子量: 29046.074 Da / 分子数: 1 / 断片: LIGAND BINDING DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: INHIBITED BY R1881 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
解説: human AR LBD (663-919) with thrombin cleavable NH2-terminal HIS tag
遺伝子: Ar, Nr3c4 / プラスミド: pET15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 / 参照: UniProt: P10275
#2: タンパク質・ペプチド 14-mer fragment of Nuclear receptor coactivator 2 / NCOA-2 / TRANSCRIPTIONAL INTERMEDIARY FACTOR 2


分子量: 2810.212 Da / 分子数: 1 / 断片: BOX 3, RESIDUES 740-753 / 由来タイプ: 合成
詳細: 14-MER FRAGMENT OF TRANSCRIPTIONAL INTERMEDIARY FACTOR 2, RESIDUES 740-753
参照: UniProt: Q15596
#3: 化合物 ChemComp-R18 / (17BETA)-17-HYDROXY-17-METHYLESTRA-4,9,11-TRIEN-3-ONE / METHYLTRIENOLONE / 17BETA-HYDROXY-17METHYL-19NORANDROSTA-4,9,11-TRIEN-3-ONE / R1881 / R-1881


分子量: 284.393 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H24O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 152 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.9
詳細: 100mM BTP, 0.6 M Na/K Tartrate, pH 7.90, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 32-ID / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年4月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.89→50 Å / Num. obs: 20036 / % possible obs: 93 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 22.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 30
反射 シェル解像度: 1.89→1.94 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.227 / Mean I/σ(I) obs: 4.7 / % possible all: 60.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345データ収集
HKL-2000データ削減
CNX2000精密化
HKL-2000データスケーリング
CNX2000位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1XOW

1xow


解像度: 1.89→50 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 850450.64 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: Gros, Grosse-Kunstleve, Jiang, Kuszewski, Nilges, Pannu, Read, Rice, Simonson, Warren and Molecular Simulations Inc., (Badger, Berard, Kumar, Szalma, Yip).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.242 560 2.9 %RANDOM
Rwork0.22 ---
obs-19177 92 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 57.0418 Å2 / ksol: 0.368009 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 28.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.2 Å0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.89→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2013 0 21 152 2186
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.76
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.271.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.882
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.262
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.232.5
LS精密化 シェル解像度: 1.89→1.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.042 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.336 63 2.7 %
Rwork0.317 2264 -
obs--66.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3r18_xplor_par.txt

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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