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- PDB-2ald: HUMAN MUSCLE ALDOLASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ald
タイトルHUMAN MUSCLE ALDOLASE
要素FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE
キーワードLYASE / LYASE (ALDEHYDE) / TYPE I ALDOLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


fructose binding / sperm head / fructose-bisphosphate aldolase / ATP biosynthetic process / fructose-bisphosphate aldolase activity / binding of sperm to zona pellucida / fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / Gluconeogenesis / fructose metabolic process / Glycolysis ...fructose binding / sperm head / fructose-bisphosphate aldolase / ATP biosynthetic process / fructose-bisphosphate aldolase activity / binding of sperm to zona pellucida / fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / Gluconeogenesis / fructose metabolic process / Glycolysis / M band / I band / muscle cell cellular homeostasis / striated muscle contraction / cytoskeletal protein binding / tubulin binding / actin filament organization / platelet alpha granule lumen / glycolytic process / tertiary granule lumen / Platelet degranulation / actin cytoskeleton / regulation of cell shape / actin binding / secretory granule lumen / protein homotetramerization / ficolin-1-rich granule lumen / cadherin binding / Neutrophil degranulation / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Fructose-bisphosphate aldolase class-I active site / Fructose-bisphosphate aldolase class-I active site. / Fructose-bisphosphate aldolase, class-I / Fructose-bisphosphate aldolase class-I / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fructose-bisphosphate aldolase A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Dalby, A.R. / Littlechild, J.A.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of human muscle aldolase complexed with fructose 1,6-bisphosphate: mechanistic implications.
著者: Dalby, A. / Dauter, Z. / Littlechild, J.A.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1991
タイトル: Activity and Specificity of Human Aldolases
著者: Gamblin, S.J. / Davies, G.J. / Grimes, J.M. / Jackson, R.M. / Littlechild, J.A. / Watson, H.C.
#2: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1990
タイトル: The Crystal Structure of Human Muscle Aldolase at 3.0 A Resolution
著者: Gamblin, S.J. / Cooper, B. / Millar, J.R. / Davies, G.J. / Littlechild, J.A. / Watson, H.C.
#3: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1990
タイトル: Erratum. The Crystal Structure of Human Muscle Aldolase at 3.0 A Resolution
著者: Gamblin, S.J. / Cooper, B. / Millar, J.R. / Davies, G.J. / Littlechild, J.A. / Watson, H.C.
#4: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1987
タイトル: Molecular Architecture of Rabbit Skeletal Muscle Aldolase at 2.7-A Resolution
著者: Sygusch, J. / Beaudry, D. / Allaire, M.
履歴
登録1998年10月21日処理サイト: BNL
改定 1.01999年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,3391
ポリマ－39,3391
非ポリマー00
水2,576143
1
A: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE

A: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE

A: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE

A: FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)157,3554
ポリマ－157,3554
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_565-x,-y+1,z1
crystal symmetry operation9_555-x,-x+y,-z+2/31
crystal symmetry operation12_565x,x-y+1,-z+2/31
Buried area10710 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area50390 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)96.500, 96.500, 167.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number181
Space group name H-MP6422

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要素

#1: タンパク質 FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE


分子量: 39338.777 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: LEG TISSUE / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 器官: SKELETAL / 組織: MUSCLE / 参照: UniProt: P04075, fructose-bisphosphate aldolase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 143 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5
結晶化
*PLUS
手法: unknown
詳細: Millar, J.R., (1981) Phil. Trans. R. Soc. Lond. B, 293, 209.

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データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X31 / 波長: 0.95
検出器検出器: FILM
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→19.68 Å / Num. obs: 21561 / % possible obs: 78.7 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 31.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06
反射
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / Rmerge(I) obs: 0.06

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→20 Å / SU B: 4.78 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.258 -5 %RANDOM
Rwork0.172 ---
obs-21561 78.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 29.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2763 0 0 143 2906
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0160.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0420.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.088
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it3.1613
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it4.1285
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it7.4456
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it9.3998
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2990.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1090.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor14.47
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor21.615
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor28.420
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor15
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor all: 0.172 / Rfactor obs: 0.162 / 最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 19.68 Å / Rfactor Rfree: 0.258 / Rfactor Rwork: 0.162
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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