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- PDB-2ahj: NITRILE HYDRATASE COMPLEXED WITH NITRIC OXIDE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ahj
タイトルNITRILE HYDRATASE COMPLEXED WITH NITRIC OXIDE
要素(NITRILE HYDRATASE) x 2
キーワードLYASE / PHOTOREACTIVE ENZYME / NITRIC OXIDE BINDING ENZYME / NON-HEME IRON CENTER / POST-TRANSLATIONAL MODIFICATION OF CYSTEINE RESIDUES / HYDRATASE
機能・相同性
機能・相同性情報


nitrile hydratase / nitrile hydratase activity / transition metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Nitrile Hydratase; Chain A / Nitrile hydratase alpha /Thiocyanate hydrolase gamma / Nitrile hydratase, beta subunit / Nitrile hydratase, alpha subunit / Nitrile hydratase, beta subunit / Nitrile hydratase beta subunit domain / Nitrile hydratase beta subunit, N-terminal / : / Nitrile hydratase beta subunit, C-terminal / Nitrile hydratase beta subunit, N-terminal ...Nitrile Hydratase; Chain A / Nitrile hydratase alpha /Thiocyanate hydrolase gamma / Nitrile hydratase, beta subunit / Nitrile hydratase, alpha subunit / Nitrile hydratase, beta subunit / Nitrile hydratase beta subunit domain / Nitrile hydratase beta subunit, N-terminal / : / Nitrile hydratase beta subunit, C-terminal / Nitrile hydratase beta subunit, N-terminal / Nitrile hydratase alpha subunit /Thiocyanate hydrolase gamma subunit / Nitrile hydratase alpha /Thiocyanate hydrolase gamma / Nitrile hydratase, alpha chain / Nitrile hydratase alpha /Thiocyanate hydrolase gamma superfamily / SH3 type barrels. - #50 / Electron transport accessory-like domain superfamily / Cyclin A; domain 1 / SH3 type barrels. / Roll / Alpha-Beta Complex / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,4-DIETHYLENE DIOXIDE / : / NITRIC OXIDE / Nitrile hydratase subunit alpha / Nitrile hydratase subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Rhodococcus erythropolis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Nagashima, S. / Nakasako, M. / Dohmae, N. / Tsujimura, M. / Takio, K. / Odaka, M. / Yohda, M. / Kamiya, N. / Endo, I.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1998
タイトル: Novel non-heme iron center of nitrile hydratase with a claw setting of oxygen atoms.
著者: Nagashima, S. / Nakasako, M. / Dohmae, N. / Tsujimura, M. / Takio, K. / Odaka, M. / Yohda, M. / Kamiya, N. / Endo, I.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1991
タイトル: Crystallization of a Photosensitive Nitrile Hydratase from Rhodococcus Sp. N-771
著者: Nagamune, T. / Honda, J. / Cho, W.D. / Kamiya, N. / Teratani, Y. / Hirata, A. / Sasabe, H. / Endo, I.
履歴
登録1997年12月24日処理サイト: BNL
改定 1.01999年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月10日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年8月21日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_struct_assembly ...pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_conn_type
Item: _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count ..._pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression / _pdbx_struct_assembly_prop.value
改定 1.42022年12月21日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NITRILE HYDRATASE
B: NITRILE HYDRATASE
C: NITRILE HYDRATASE
D: NITRILE HYDRATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,66315
ポリマ－92,8964
非ポリマー76711
水12,412689
1
A: NITRILE HYDRATASE
B: NITRILE HYDRATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,8808
ポリマ－46,4482
非ポリマー4316
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8070 Å2
ΔGint-85 kcal/mol
Surface area16450 Å2
手法PISA
2
C: NITRILE HYDRATASE
D: NITRILE HYDRATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,7847
ポリマ－46,4482
非ポリマー3355
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8090 Å2
ΔGint-77 kcal/mol
Surface area16630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.400, 145.600, 52.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.171143, -0.985246, 0.000639), (-0.985224, -0.171143, -0.00664), (0.006651, 0.000507, -0.999978)
ベクター: 120.364, 143.50349, 98.6977)

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 NITRILE HYDRATASE / NHASE


分子量: 22933.873 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: IN NITROSYLATED STATE (INACTIVE FORM) / 由来: (天然) Rhodococcus erythropolis (バクテリア) / 株: SP. N-771 / 参照: UniProt: P13448, nitrile hydratase
#2: タンパク質 NITRILE HYDRATASE / NHASE


分子量: 23514.303 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: IN NITROSYLATED STATE (INACTIVE FORM) / 由来: (天然) Rhodococcus erythropolis (バクテリア) / 株: SP. N-771 / 参照: UniProt: P13449, nitrile hydratase

-
非ポリマー , 6種, 700分子

#3: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物 ChemComp-NO / NITRIC OXIDE / Nitrogen monoxide / ニトロキシル


分子量: 30.006 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO
#7: 化合物 ChemComp-DIO / 1,4-DIETHYLENE DIOXIDE / 1,4-ジオキサン


分子量: 88.105 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H8O2
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 689 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細THE NON-HEME IRON CENTER IS LOCATED AT THE INTERFACE BETWEEN THE A AND B SUBUNIT. THREE CYSTEINE ...THE NON-HEME IRON CENTER IS LOCATED AT THE INTERFACE BETWEEN THE A AND B SUBUNIT. THREE CYSTEINE RESIDUES, ONE SERINE RESIDUE IN THE A SUBUNIT ARE COORDINATED TO THE NON-HEME IRON ATOM. TWO OF THE THREE CYSTEINE RESIDUES (CYS 112 AND CYS 114) ARE POST-TRANSLATIONALLY MODIFIED TO CYSTEINE SULFINIC (112 CYS-SO2H) AND CYSTEINE SULFENIC (114 CYS-SOH) ACIDS. THE SIXTH LIGAND IS AN ENDOGENOUS NO MOLECULE.
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 % / 解説: DATA WERE COLLECTED USING THE WEISSENBERG METHOD
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7.0
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
11.6 Mammonium sulfate1reservoir
250 mMHepes-NaOH1reservoir
325 mM1reservoirZnCl2
43 %(v/v)1,4-dioxane1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-18B / 波長: 1
検出器タイプ: WEISSENBERG / 検出器: DIFFRACTOMETER / 日付: 1995年11月1日 / 詳細: TOROIDAL MIRROR
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→8 Å / Num. obs: 88965 / % possible obs: 90 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.08 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 6.3
反射 シェル解像度: 1.7→1.9 Å / 冗長度: 3.59 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 76.4
反射
*PLUS
Num. measured all: 371002
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 76.4 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
直接法モデル構築
MLPHARE位相決定
X-PLOR3精密化
WEISデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
直接法位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.7→8 Å / Data cutoff high absF: 1000 / Data cutoff low absF: 1 / Isotropic thermal model: GAUSS / σ(F): 2 / 詳細: ALL ATOMS IN AN ASYMMETRIC UNIT WERE REFINED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.228 -10 %RANDOM
Rwork0.179 ---
obs0.179 84827 90 %-
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.19 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6416 0 35 689 7140
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.7
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d1.99
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.16
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.78 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.228 -10.1 %
Rwork0.323 7415 -
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARAM19X.PROTOPH19X.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg1.99
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.16
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.323

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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