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万見
- PDB-2afx: Crystal structure of human glutaminyl cyclase in complex with 1-b... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2afx
タイトルCrystal structure of human glutaminyl cyclase in complex with 1-benzylimidazole
要素Glutaminyl-peptide cyclotransferase
キーワードTRANSFERASE / alpha-beta protein / metalloprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-pyroglutamic acid biosynthetic process, using glutaminyl-peptide cyclotransferase / glutaminyl-peptide cyclotransferase / glutaminyl-peptide cyclotransferase activity / protein modification process / specific granule lumen / tertiary granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
M28 Zn-Peptidase Glutaminyl Cyclase / Glutaminyl-peptide cyclotransferase-like / Peptidase M28 / Peptidase family M28 / Zn peptidases / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1-BENZYL-1H-IMIDAZOLE / Glutaminyl-peptide cyclotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.64 Å
データ登録者Huang, K.F. / Liu, Y.L. / Cheng, W.J. / Ko, T.P. / Wang, A.H.J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2005
タイトル: Crystal structures of human glutaminyl cyclase, an enzyme responsible for protein N-terminal pyroglutamate formation
著者: Huang, K.F. / Liu, Y.L. / Cheng, W.J. / Ko, T.P. / Wang, A.H.
履歴
登録2005年7月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年8月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutaminyl-peptide cyclotransferase
B: Glutaminyl-peptide cyclotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,7548
ポリマ－75,1152
非ポリマー6396
水10,647591
1
A: Glutaminyl-peptide cyclotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,8774
ポリマ－37,5571
非ポリマー3203
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Glutaminyl-peptide cyclotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,8774
ポリマ－37,5571
非ポリマー3203
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
A: Glutaminyl-peptide cyclotransferase
B: Glutaminyl-peptide cyclotransferase
ヘテロ分子

A: Glutaminyl-peptide cyclotransferase
B: Glutaminyl-peptide cyclotransferase
ヘテロ分子

A: Glutaminyl-peptide cyclotransferase
B: Glutaminyl-peptide cyclotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)227,26224
ポリマ－225,3446
非ポリマー1,91818
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area18230 Å2
ΔGint-390 kcal/mol
Surface area67160 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)119.013, 119.013, 332.821
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-709-

HOH

21A-711-

HOH

31B-695-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Glutaminyl-peptide cyclotransferase / QC / Glutaminyl-tRNA cyclotransferase / Glutaminyl cyclase


分子量: 37557.398 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 33-361 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: QPCT / プラスミド: pET32a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q16769, glutaminyl-peptide cyclotransferase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-1BN / 1-BENZYL-1H-IMIDAZOLE / 1-BENZYLIMIDAZOLE / 1-ベンジル-1H-イミダゾ-ル


分子量: 158.200 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H10N2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 591 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: ammonium sulfate, dioxane, MES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11231
21231
1,21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンPhoton Factory BL-6A10.975
シンクロトロンPhoton Factory BL-5A20.9792, 0.9794, 0.9750
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 41CCD2004年6月13日
ADSC QUANTUM 42CCD2004年6月13日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1GRAPHITESINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2GRAPHITESINGLE WAVELENGTHMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9751
20.97921
30.97941
反射解像度: 1.64→50 Å / Num. all: 111111 / Num. obs: 100111 / % possible obs: 90.1 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 29.2
反射 シェル解像度: 1.64→1.7 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.476 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 93.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.64→50 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.205 4834 RANDOM
Rwork0.177 --
all0.186 95889 -
obs0.186 91055 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.64→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5220 0 36 591 5847
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.87

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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