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万見
- PDB-2aev: MJ0158, NaBH4-reduced form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2aev
タイトルMJ0158, NaBH4-reduced form
要素Hypothetical protein MJ0158
キーワードUNKNOWN FUNCTION / selenocysteine synthase / PLP / pyridoxal phosphate / homo-oligomerization
機能・相同性
機能・相同性情報


L-seryl-tRNA(Sec) selenium transferase activity
類似検索 - 分子機能
Aspartate Aminotransferase, domain 1 - #70 / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, archaea / L-seryl-tRNA selenium transferase-like / L-seryl-tRNA selenium transferase / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex ...Aspartate Aminotransferase, domain 1 - #70 / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, archaea / L-seryl-tRNA selenium transferase-like / L-seryl-tRNA selenium transferase / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
UPF0425 pyridoxal phosphate-dependent protein MJ0158
類似検索 - 構成要素
生物種Methanocaldococcus jannaschii (メタン生成菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Kaiser, J.T. / Gromadski, K. / Rother, M. / Engelhardt, H. / Rodnina, M.V. / Wahl, M.C.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2005
タイトル: Structural and functional investigation of a putative archaeal selenocysteine synthase
著者: Kaiser, J.T. / Gromadski, K. / Rother, M. / Engelhardt, H. / Rodnina, M.V. / Wahl, M.C.
履歴
登録2005年7月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年10月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hypothetical protein MJ0158
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,03510
ポリマ－42,1711
非ポリマー8659
水3,243180
1
A: Hypothetical protein MJ0158
ヘテロ分子

A: Hypothetical protein MJ0158
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,07120
ポリマ－84,3422
非ポリマー1,72918
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
Buried area8100 Å2
ΔGint-236 kcal/mol
Surface area30850 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)57.998, 72.736, 82.625
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1083-

HOH

詳細The biological assembly is a dimer. The second part of the dimer is created by the two fold axis along z, located at 1/2y, i.e. rotation of (-x, -y, z) and translation of (0, 1, 0)

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要素

#1: タンパク質 Hypothetical protein MJ0158


分子量: 42170.871 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methanocaldococcus jannaschii (メタン生成菌)
遺伝子: mj0158 / プラスミド: pT7-7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-RIL / 参照: UniProt: Q57622
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 180 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 2.2
詳細: PEG400, ammonium sulfate, pH 2.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
1,21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンMPG/DESY, HAMBURG BW610.9796, 0.9808, 0.95
シンクロトロンMPG/DESY, HAMBURG BW620.9167, 0.9183, 0.90
検出器
タイプID検出器日付詳細
MARRESEARCH1CCD2001年4月5日Mirrors
MARRESEARCH2CCD2001年4月5日Mirrors
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1MirrorsMADMx-ray1
2MirrorsMADMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97961
20.98081
30.951
40.91671
50.91831
60.91
反射解像度: 1.95→18 Å / Num. all: 26840 / Num. obs: 24290 / % possible obs: 90.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / % possible all: 86.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ID 2AEU

2aeu


解像度: 2→18 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.912 / SU B: 11.396 / SU ML: 0.162 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.287 / ESU R Free: 0.221 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2707 1128 5 %RANDOM
Rwork0.2221 ---
all0.22464 23006 --
obs0.22464 20860 90.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 38.776 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.06 Å20 Å20 Å2
2--0.95 Å20 Å2
3----0.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2894 0 45 180 3119
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0222992
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1742.0184033
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6865369
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.29424.667120
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.5215587
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.8551517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.2460
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022130
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1930.21520
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.30.22073
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1320.2196
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1930.2101
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1190.217
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.29231886
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.14142953
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.56731225
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.53741080
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.051 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.294 102 -
Rwork0.243 1620 -
obs--98.91 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.24753.30912.48374.6972.1832.5705-0.2242-0.30460.5011-0.4153-0.23490.5738-0.2803-0.31730.4591-0.05580.0608-0.0339-0.03160.0641-0.0102-23.50719.321-10.013
21.31230.06650.23492.74370.39062.09580.0066-0.0557-0.19890.23540.00550.01920.0522-0.021-0.0121-0.22970.0136-0.0095-0.1768-0.0082-0.11915.01622.49-30.741
330.49283.2907-8.16213.231-2.56485.2151-0.5637-0.5183-1.59490.1174-0.0141-0.44140.49680.14210.5778-0.04070.04630.042-0.1280.11220.0693-5.458.546-11.69
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA9 - 369 - 36
2X-RAY DIFFRACTION1AA271 - 374271 - 374
3X-RAY DIFFRACTION2AA37 - 25437 - 254
4X-RAY DIFFRACTION3AA255 - 270255 - 270

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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