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- PDB-2ae7: Crystal Structure of Human M340H-Beta1,4-Galactosyltransferase-I ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ae7
タイトルCrystal Structure of Human M340H-Beta1,4-Galactosyltransferase-I (M340H-B4GAL-T1) in Complex with Pentasaccharide
要素Beta-1,4-galactosyltransferase 1
キーワードTRANSFERASE / beta1 / 4-Galactosyltransferase-I / Pentasaccharide / Closed conformation / Mutant
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective B4GALT1 causes CDG-2d / galactosyltransferase activity / Interaction With Cumulus Cells And The Zona Pellucida / Defective B4GALT1 causes B4GALT1-CDG (CDG-2d) / Lactose synthesis / Keratan sulfate biosynthesis / lactose synthase / neolactotriaosylceramide beta-1,4-galactosyltransferase / beta-N-acetylglucosaminylglycopeptide beta-1,4-galactosyltransferase / N-acetyllactosamine synthase ...Defective B4GALT1 causes CDG-2d / galactosyltransferase activity / Interaction With Cumulus Cells And The Zona Pellucida / Defective B4GALT1 causes B4GALT1-CDG (CDG-2d) / Lactose synthesis / Keratan sulfate biosynthesis / lactose synthase / neolactotriaosylceramide beta-1,4-galactosyltransferase / beta-N-acetylglucosaminylglycopeptide beta-1,4-galactosyltransferase / N-acetyllactosamine synthase / N-acetyllactosamine synthase activity / positive regulation of circulating fibrinogen levels / beta-N-acetylglucosaminylglycopeptide beta-1,4-galactosyltransferase activity / Golgi trans cisterna / N-Glycan antennae elongation / penetration of zona pellucida / UDP-galactosyltransferase activity / regulation of acrosome reaction / lactose synthase activity / lactose biosynthetic process / oligosaccharide biosynthetic process / macrophage migration / development of secondary sexual characteristics / desmosome / acute inflammatory response / galactose metabolic process / Pre-NOTCH Processing in Golgi / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in wound healing / binding of sperm to zona pellucida / protein N-linked glycosylation / angiogenesis involved in wound healing / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの / Golgi cisterna membrane / azurophil granule membrane / epithelial cell development / alpha-tubulin binding / beta-tubulin binding / extracellular matrix organization / secretory granule membrane / epithelial cell proliferation / filopodium / brush border membrane / lipid metabolic process / negative regulation of epithelial cell proliferation / manganese ion binding / basolateral plasma membrane / cell adhesion / positive regulation of apoptotic process / Golgi membrane / external side of plasma membrane / Neutrophil degranulation / Golgi apparatus / protein-containing complex / extracellular space / extracellular exosome / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Beta-1,4-galactosyltransferase / Galactosyltransferase, N-terminal / N-terminal region of glycosyl transferase group 7 / Galactosyltransferase, C-terminal / N-terminal domain of galactosyltransferase / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,4-DIETHYLENE DIOXIDE / : / 6-AMINOHEXYL-URIDINE-C1,5'-DIPHOSPHATE / Beta-1,4-galactosyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Ramasamy, V. / Ramakrishnan, B. / Boeggeman, E. / Ratner, D.M. / Seeberger, P.H. / Qasba, P.K.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Oligosaccharide Preferences of beta1,4-Galactosyltransferase-I: Crystal Structures of Met340His Mutant of Human beta1,4-Galactosyltransferase-I with a Pentasaccharide and Trisaccharides ...タイトル: Oligosaccharide Preferences of beta1,4-Galactosyltransferase-I: Crystal Structures of Met340His Mutant of Human beta1,4-Galactosyltransferase-I with a Pentasaccharide and Trisaccharides of the N-Glycan Moiety
著者: Ramasamy, V. / Ramakrishnan, B. / Boeggeman, E. / Ratner, D.M. / Seeberger, P.H. / Qasba, P.K.
履歴
登録2005年7月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年10月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_chiral / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12021年10月20日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.22023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 2.32024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-1,4-galactosyltransferase 1
B: Beta-1,4-galactosyltransferase 1
C: Beta-1,4-galactosyltransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,38434
ポリマ－98,3203
非ポリマー5,06531
水8,485471
1
A: Beta-1,4-galactosyltransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,1919
ポリマ－32,7731
非ポリマー1,4188
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: Beta-1,4-galactosyltransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,91415
ポリマ－32,7731
非ポリマー2,14114
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
C: Beta-1,4-galactosyltransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,27910
ポリマ－32,7731
非ポリマー1,5069
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
4
A: Beta-1,4-galactosyltransferase 1
ヘテロ分子

B: Beta-1,4-galactosyltransferase 1
C: Beta-1,4-galactosyltransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,38434
ポリマ－98,3203
非ポリマー5,06531
水543
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation6_555-x+1/2,-y+1/2,z+1/21
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13880 Å2
ΔGint-239 kcal/mol
Surface area32420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)106.982, 195.172, 143.919
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MC2221

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要素

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タンパク質 , 1種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Beta-1,4-galactosyltransferase 1 / E.C.2.4.1.90 / Beta-1 / 4-GalTase 1 / Beta4Gal-T1 / b4Gal-T1 / UDP-galactose:beta-N-acetylglucosamine beta-1 / 4- ...Beta-1 / 4-GalTase 1 / Beta4Gal-T1 / b4Gal-T1 / UDP-galactose:beta-N-acetylglucosamine beta-1 / 4-galactosyltransferase 1


分子量: 32773.230 Da / 分子数: 3 / 断片: Catalytic domain, Residues 126-398 / 変異: M340H, C338T, R337T / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: N-acetyllactosamine synthase part / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
解説: N-terminal carries t7 tag of 11 amino acids followed by GLY, SER & ALA
遺伝子: B4GALT1, GGTB2 / プラスミド: PET23A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P15291, N-acetyllactosamine synthase

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糖 , 2種, 3分子

#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 383.349 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-2DManpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a1122h-1a_1-5][a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-2/a2-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Manp]{[(2+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-alpha-D-mannopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 545.490 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-2DManpa1-6DManpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a1122h-1a_1-5][a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1-2/a6-b1_b2-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Manp]{[(6+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 6種, 499分子

#4: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#5: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物 ChemComp-UDH / 6-AMINOHEXYL-URIDINE-C1,5'-DIPHOSPHATE


分子量: 503.335 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H27N3O12P2
#7: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 化合物 ChemComp-DIO / 1,4-DIETHYLENE DIOXIDE


分子量: 88.105 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H8O2
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 471 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.3 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: mes, ammonium sulfate, dioxane, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9B / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年10月2日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.98→50 Å / Num. obs: 101444 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 17.2 Å2 / Rsym value: 0.094 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 1.98→2.05 Å / 冗長度: 4.2 % / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 9651 / Rsym value: 0.59 / % possible all: 93.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB CODE: 1O0R

1o0r


解像度: 2→40 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Data cutoff high absF: 3336750.69 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 9818 10 %RANDOM
Rwork0.219 ---
all0.233 97969 --
obs0.233 97969 96.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 50.3949 Å2 / ksol: 0.385291 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 32.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.85 Å20 Å20 Å2
2--13.61 Å20 Å2
3----9.76 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.3 Å0.31 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6636 0 306 471 7413
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.01
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.231.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.812
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.092
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it32.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.31 1585 9.9 %
Rwork0.284 14484 -
obs-14484 96.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION3udph.parudph.top
X-RAY DIFFRACTION4carbohydrate.paramcarbohydrate.top
X-RAY DIFFRACTION5water_rep.paramwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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