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万見
- PDB-2aat: 2.8-ANGSTROMS-RESOLUTION CRYSTAL STRUCTURE OF AN ACTIVE-SITE MUTA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2aat
タイトル2.8-ANGSTROMS-RESOLUTION CRYSTAL STRUCTURE OF AN ACTIVE-SITE MUTANT OF ASPARTATE AMINOTRANSFERASE FROM ESCHERICHIA COLI
要素ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE(AMINOTRANSFERASE)
機能・相同性
機能・相同性情報


L-phenylalanine biosynthetic process / L-phenylalanine biosynthetic process from chorismate via phenylpyruvate / L-tyrosine-2-oxoglutarate transaminase activity / aspartate catabolic process / aspartate transaminase / L-aspartate:2-oxoglutarate aminotransferase activity / pyridoxal phosphate binding / protein homodimerization activity / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aspartate/other aminotransferase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...Aspartate/other aminotransferase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
4'-DEOXY-4'-AMINOPYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Aspartate aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Smith, D. / Almo, S.C. / Toney, M. / Ringe, D.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1989
タイトル: 2.8-A-resolution crystal structure of an active-site mutant of aspartate aminotransferase from Escherichia coli.
著者: Smith, D.L. / Almo, S.C. / Toney, M.D. / Ringe, D.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1986
タイトル: Preliminary X-Ray Data for Aspartate Aminotransferase from Escherichia Coli
著者: Smith, D.L. / Ringe, D. / Finlayson, W.L. / Kirsch, J.F.
履歴
登録1989年5月30日処理サイト: BNL
改定 1.01989年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32012年7月25日Group: Structure summary
改定 1.42020年7月29日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: audit_author / pdbx_database_status ...audit_author / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _audit_author.name / _pdbx_database_status.process_site ..._audit_author.name / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,9053
ポリマ－43,5611
非ポリマー3442
水00
1
A: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子

A: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,8116
ポリマ－87,1222
非ポリマー6884
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_566x,-y+1,-z+11
Buried area8080 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area31150 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)156.800, 86.740, 79.840
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Atom site foot note1: RESIDUES 140 AND 196 ARE CIS PROLINES.
詳細THE MOLECULE IS A DIMER. TO GENERATE THE OTHER CHAIN ONE MUST APPLY THE CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY OPERATION (X, 86.74-Y, 79.84-Z) TO THE COORDINATES IN THIS ENTRY.

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要素

#1: タンパク質 ASPARTATE AMINOTRANSFERASE


分子量: 43561.109 Da / 分子数: 1 / 変異: K246A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00509, aspartate transaminase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-PMP / 4'-DEOXY-4'-AMINOPYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / PYRIDOXAMINE-5'-PHOSPHATE / ピリドキサミン5′-りん酸


分子量: 248.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H13N2O5P
配列の詳細THE RESIDUE NUMBERING USED IN THIS ENTRY HAS BEEN CHOSEN TO MAXIMIZE HOMOLOGY BETWEEN E. COLI ...THE RESIDUE NUMBERING USED IN THIS ENTRY HAS BEEN CHOSEN TO MAXIMIZE HOMOLOGY BETWEEN E. COLI AATASE AND CHICKEN MITOCHONDRIAL AATASE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.51 %
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: batch method
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15.2 mg/mLprotein solution11
250 mMpotassium phosphate11
353 %satammonium sulfate11

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / Num. obs: 8783 / % possible obs: 64 %

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化解像度: 2.8→10 Å /
Rfactor反射数
obs0.22 8433
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3065 0 21 0 3086
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0090.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0710.06
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0640.07
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 10 Å / Num. reflection obs: 8433 / Rfactor obs: 0.22
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 14 Å2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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