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- PDB-2aaa: CALCIUM BINDING IN ALPHA-AMYLASES: AN X-RAY DIFFRACTION STUDY AT ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2aaa
タイトルCALCIUM BINDING IN ALPHA-AMYLASES: AN X-RAY DIFFRACTION STUDY AT 2.1 ANGSTROMS RESOLUTION OF TWO ENZYMES FROM ASPERGILLUS
要素alpha-amylase
キーワードGLYCOSIDASE
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-amylase / alpha-amylase activity / carbohydrate catabolic process / calcium ion binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Alpha-amylase, domain C / Alpha-amylase, domain C / Alpha-amylase-like / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily ...Alpha-amylase, domain C / Alpha-amylase, domain C / Alpha-amylase-like / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / alpha-amylase / Acid alpha-amylase
類似検索 - 構成要素
生物種Aspergillus niger (黒麹菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.119 Å
データ登録者Brady, L. / Brzozowski, A.M. / Derewenda, Z. / Dodson, E.J. / Dodson, G.G. / Tsianakas, K.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1990
タイトル: Calcium binding in alpha-amylases: an X-ray diffraction study at 2.1-A resolution of two enzymes from Aspergillus.
著者: Boel, E. / Brady, L. / Brzozowski, A.M. / Derewenda, Z. / Dodson, G.G. / Jensen, V.J. / Petersen, S.B. / Swift, H. / Thim, L. / Woldike, H.F.
履歴
登録1991年2月27日処理サイト: BNL
改定 1.01993年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32014年9月17日Group: Other
改定 1.42024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
改定 2.02026年3月18日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Experimental preparation / Non-polymer description / Other / Polymer sequence / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_type ...atom_site / atom_type / audit_author / cell / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / diffrn / diffrn_detector / diffrn_radiation / diffrn_source / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / exptl_crystal_grow / pdbx_audit_support / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_contact_author / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_planes / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_rmsd_bond / pdbx_validate_symm_contact / pdbx_validate_torsion / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_shell / reflns / reflns_shell / software / struct / struct_asym / struct_conf / struct_conn / struct_conn_type / struct_mon_prot_cis / struct_ref / struct_ref_seq / struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range / struct_site / struct_site_gen
Item: _cell.angle_alpha / _cell.angle_beta ..._cell.angle_alpha / _cell.angle_beta / _cell.angle_gamma / _cell.length_c / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _diffrn.pdbx_serial_crystal_experiment / _diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol / _diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _pdbx_database_status.SG_entry / _pdbx_entry_details.has_ligand_of_interest / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _refine.B_iso_mean / _refine.aniso_B[1][1] / _refine.aniso_B[1][2] / _refine.aniso_B[1][3] / _refine.aniso_B[2][2] / _refine.aniso_B[2][3] / _refine.aniso_B[3][3] / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_d_res_high / _refine.ls_d_res_low / _refine.ls_number_reflns_R_free / _refine.ls_number_reflns_R_work / _refine.ls_number_reflns_obs / _refine.ls_percent_reflns_obs / _refine.pdbx_R_Free_selection_details / _refine.pdbx_ls_cross_valid_method / _refine.pdbx_method_to_determine_struct / _refine_hist.d_res_high / _refine_hist.d_res_low / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _struct.pdbx_CASP_flag / _struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.seq_align_end
解説: Sequence discrepancy
詳細: The model was rebuilt and refined in 2025 for which K. Tsianakas was added as a depositor.
Provider: author / タイプ: Coordinate replacement

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: alpha-amylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,63210
ポリマ－52,2281
非ポリマー2,4039
水5,116284
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)81.1, 98.3, 138
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Atom site foot note1: RESIDUES PRO 139 AND PRO 341 ARE CIS PROLINES.
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-879-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 alpha-amylase / 1 / 4-alpha-D-glucan glucanohydrolase


分子量: 52228.207 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aspergillus niger (黒麹菌) / 発現宿主: Aspergillus oryzae (米麹菌)
参照: UniProt: F1C3F8, UniProt: P56271*PLUS, alpha-amylase

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糖 , 2種, 4分子

#2: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 748.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
記述子タイププログラム
DManpa1-3DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 4種, 289分子

#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER


分子量: 106.120 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 284 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.61 %
結晶化手法: batch mode / 詳細: PEG 8000, PH 3.0-4.0 / PH範囲: 3.0-4.0
結晶化
*PLUS
手法: unknown / PH range low: 4 / PH range high: 3
溶液の組成
*PLUS
一般名: PEG8000

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データ収集

回折Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX7.2
検出器タイプ: SIEMENS-XENTRONICS / 検出器: AREA DETECTOR
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射最高解像度: 2.1 Å
反射
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / Rmerge(I) obs: 0.195

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Servalcat0.4.105精密化
PDB-REDO8.19精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.119→69 Å / 交差検証法: THROUGHOUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rwork0.1116 29290 --
Rfree-1650 -Random selection
obs-30940 97.62 %-
原子変位パラメータBiso mean: 19.33 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.929429118 Å20 Å20 Å2
2---0.375499689 Å20 Å2
3----0.55392943 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.119→69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3679 0 157 284 4120
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_nonh_d0.011739710.012
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_nonh_deg1.931854261.7765
X-RAY DIFFRACTIONs_dihedral_angle_1_deg6.64114815
X-RAY DIFFRACTIONs_dihedral_angle_2_deg3.3146885
X-RAY DIFFRACTIONs_dihedral_angle_3_deg10.064889810
X-RAY DIFFRACTIONs_dihedral_angle_6_deg14.969224310
X-RAY DIFFRACTIONs_chiral_restr0.08456250.1282
X-RAY DIFFRACTIONs_planes0.009754900.02
X-RAY DIFFRACTIONs_nbd0.205746670.2
X-RAY DIFFRACTIONs_nbtor0.228462330.2
X-RAY DIFFRACTIONs_hbond_nbd0.12132040.2
X-RAY DIFFRACTIONs_symmetry_nbd0.1838500.2
X-RAY DIFFRACTIONs_symmetry_hbond_nbd0.1977220.2
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkCor.coef. Fo:FcCor.coef. Fo:Fc freeNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.119-2.2220.17042060.120733950.9560.9218360187
2.222-2.3420.14131880.102337400.96910.9449392898.72
2.342-2.4840.15811890.103135240.96960.9308371399.23
2.484-2.6550.17012000.10633290.96720.932352999.27
2.655-2.8680.14451740.108230960.96590.9425327099.39
2.868-3.1410.14311650.114428670.96170.9466303299.57
3.141-3.5110.13931340.118326280.96660.9527276299.5
3.511-4.0520.12711300.107623140.97290.9637244499.55
4.052-4.9590.1061210.092919650.97650.9687208699.76
4.959-6.9950.14421010.12715470.9640.9513164899.7
6.995-690.1793420.15748850.9280.924192795.67
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 7 Å / Rfactor obs: 0.169
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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