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万見
- PDB-2a9v: Crystal structure of a putative gmp synthase subunit a protein (t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2a9v
タイトルCrystal structure of a putative gmp synthase subunit a protein (ta0944m) from thermoplasma acidophilum at 2.45 A resolution
要素GMP synthase
キーワードLIGASE / Structural genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


GMP synthase activity / GMP synthase (glutamine-hydrolysing) / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
GMP synthase (glutamine-hydrolyzing) subunit A / GMP synthase, glutamine amidotransferase / Glutamine amidotransferase / Glutamine amidotransferase class-I / Glutamine amidotransferase type 1 domain profile. / Class I glutamine amidotransferase (GATase) domain / Class I glutamine amidotransferase-like / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
THIOCYANATE ION / GMP synthase [glutamine-hydrolyzing] subunit A
類似検索 - 構成要素
生物種Thermoplasma acidophilum (好酸性)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散, 分子置換 / 多波長異常分散 / 解像度: 2.24 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of (np_394403.1) from THERMOPLASMA ACIDOPHILUM at 2.45 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2005年7月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年8月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32023年1月25日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.62024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GMP synthase
B: GMP synthase
C: GMP synthase
D: GMP synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,37317
ポリマ－96,4024
非ポリマー97113
水3,801211
1
A: GMP synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,2513
ポリマ－24,1011
非ポリマー1502
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: GMP synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,2864
ポリマ－24,1011
非ポリマー1863
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: GMP synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,4015
ポリマ－24,1011
非ポリマー3004
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: GMP synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,4355
ポリマ－24,1011
非ポリマー3344
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)275.661, 39.045, 68.267
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

#1: タンパク質
GMP synthase / Glutamine amidotransferase


分子量: 24100.541 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Thermoplasma acidophilum (好酸性) / 遺伝子: guaAA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9HJM3, GMP synthase (glutamine-hydrolysing)
#2: 化合物
ChemComp-SCN / THIOCYANATE ION


分子量: 58.082 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: CNS
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 211 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.99 %
解説: THE SELENIUM SUBSTRUCTURE WAS SOLVED INITIALLY FROM AN ANOMALOUS DIFFERENCE FOURIER BASED ON A PREVIOUS MOLECULAR REPLACEMENT SOLUTION. THE PHASES WERE THEN REFINED IN SHARP. THE BEST ...解説: THE SELENIUM SUBSTRUCTURE WAS SOLVED INITIALLY FROM AN ANOMALOUS DIFFERENCE FOURIER BASED ON A PREVIOUS MOLECULAR REPLACEMENT SOLUTION. THE PHASES WERE THEN REFINED IN SHARP. THE BEST WARPNTRACE RESULT WAS GENERATED FROM THE MOLECULAR REPLACEMENT MODEL, USING THE MAD PHASES AS PHASE RESTRAINTS FOR REFMAC WITH THE MLHL TARGET.THE SUBSTRUCTURE CAN BE DETERMINED DE NOVO USING SHELXD AND AUTOSHARP. HOWEVER, THE TRACING RESULT IS NOT AS GOOD AS THE TRACE OBTAINED WITH BOTH MAD AND MOLECULAR REPLACEMENT CONTRIBUTIONS.
結晶化温度: 293 K
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法, nanodrop
詳細: 22.00% PEG 3350, 0.20M NP_Sodium Thiocyanate, VAPOR DIFFUSION,SITTING DROP,NANODROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1.00, 0.97971, 0.97947
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年2月25日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
20.979711
30.979471
反射解像度: 2.24→66.27 Å / Num. obs: 29096 / % possible obs: 78.6 % / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.053 / Rsym value: 0.053 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)% possible obs (%)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsRsym value
2.24-2.330.71.50.1634.88470.163
2.3-2.36371.50.2043.89460.204
2.36-2.4349.520.1764.212700.176
2.43-2.557.720.1435.114100.143
2.5-2.5966.52.40.123616120.123
2.59-2.6874.32.50.1086.717150.108
2.68-2.7883.430.0997.118950.099
2.78-2.8995.33.40.0858.320330.085
2.89-3.021003.80.0798.621100.079
3.02-3.171003.70.0699.319550.069
3.17-3.341003.70.06210.318880.062
3.34-3.541003.80.05711.118300.057
3.54-3.791003.60.05111.716760.051
3.79-4.0999.83.70.04612.815860.046
4.09-4.4899.63.70.0451214620.045
4.48-5.0199.83.60.0431213450.043
5.01-5.781003.50.04910.512040.049
5.78-7.0899.43.40.04611.410180.046
7.08-10.02993.20.0411.18170.04
10.02-66.2697.43.20.0429.14770.042

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
SCALAデータスケーリング
PDB_EXTRACT1.601データ抽出
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
MOLREP位相決定
SHARP位相決定
ARP/wARPモデル構築
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散, 分子置換
開始モデル: 1qdl

1qdl


解像度: 2.24→66.27 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9 / SU B: 12.757 / SU ML: 0.157 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.952 / ESU R Free: 0.295
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE NOMINAL RESOLUTION IS 2.45 A WITH 3445 OBSERVED REFLECTIONS BETWEEN 2.45-2.24 (40.4% COMPLETE FOR THIS SHELL) INCLUDED IN THE REFINEMENT.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 1439 5 %RANDOM
Rwork0.176 ---
all0.179 ---
obs-27616 79.08 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.529 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.29 Å20 Å20 Å2
2---0.83 Å20 Å2
3----0.46 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.24→66.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6283 0 58 211 6552
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0216498
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.024314
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.571.9378800
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.983310518
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4875796
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.4424.599324
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.829151046
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.2371529
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.2946
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.027290
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021315
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2020.21287
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1950.24419
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1810.23128
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0880.23371
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1690.2221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3780.273
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2270.2108
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1950.220
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4941.53952
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1531.51630
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.04726372
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.09232546
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2934.52426
LS精密化 シェル解像度: 2.24→2.298 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.304 46 -
Rwork0.207 800 -
obs--31.11 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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