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万見
- PDB-2a9a: Crystal structure of recombinant chicken sulfite oxidase with the... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2a9a
タイトルCrystal structure of recombinant chicken sulfite oxidase with the bound product, sulfate, at the active site
要素Sulfite Oxidase
キーワードOXIDOREDUCTASE / sulfite oxidase / Molybdopterin / Molybdenum / CSO / sulfate
機能・相同性
機能・相同性情報


sulfite oxidase / sulfite oxidase activity / sulfur compound metabolic process / molybdenum ion binding / molybdopterin cofactor binding / mitochondrial intermembrane space / heme binding / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #650 / Sulfite Oxidase; Chain A, domain 2 / Oxidoreductase, molybdopterin-binding domain / Moybdenum cofactor oxidoreductase, dimerisation / Eukaryotic molybdopterin oxidoreductase / Mo-co oxidoreductase dimerisation domain / Oxidoreductase, molybdopterin-binding domain / Oxidoreductase molybdopterin binding domain / Oxidoreductase, molybdopterin-binding domain superfamily / Oxidoreductase, molybdopterin binding site ...Immunoglobulin-like - #650 / Sulfite Oxidase; Chain A, domain 2 / Oxidoreductase, molybdopterin-binding domain / Moybdenum cofactor oxidoreductase, dimerisation / Eukaryotic molybdopterin oxidoreductase / Mo-co oxidoreductase dimerisation domain / Oxidoreductase, molybdopterin-binding domain / Oxidoreductase molybdopterin binding domain / Oxidoreductase, molybdopterin-binding domain superfamily / Oxidoreductase, molybdopterin binding site / Eukaryotic molybdopterin oxidoreductases signature. / Cytochrome b5, heme-binding site / Cytochrome b5 family, heme-binding domain signature. / Cytochrome b5 family, heme-binding domain profile. / Cytochrome b5-like heme/steroid binding domain / Cytochrome b5-like heme/steroid binding domain superfamily / Cytochrome b5-like Heme/Steroid binding domain / Cytochrome b5-like Heme/Steroid binding domain / Immunoglobulin E-set / Alpha-Beta Complex / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MOLYBDENUM ATOM / Chem-MTE / Sulfite oxidase
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.003 Å
データ登録者Karakas, E. / Wilson, H.L. / Graf, T.N. / Xiang, S. / Jaramillo-Busquets, S. / Rajagopalan, K.V. / Kisker, C.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: Structural insights into sulfite oxidase deficiency
著者: Karakas, E. / Wilson, H.L. / Graf, T.N. / Xiang, S. / Jaramillo-Busquets, S. / Rajagopalan, K.V. / Kisker, C.
履歴
登録2005年7月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年8月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sulfite Oxidase
B: Sulfite Oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,63410
ポリマ－81,2682
非ポリマー1,3678
水11,854658
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5410 Å2
ΔGint-107 kcal/mol
Surface area28080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.001, 123.170, 55.482
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.70, 90.00
Int Tables number4
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / End auth comp-ID: ASP / End label comp-ID: ASP / Refine code: 4

Dom-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1LEULEUAA107 - 46613 - 372
2ARGARGBB108 - 46614 - 372
詳細The asymmetric unit contains a dimer which is the functional unit

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要素

#1: タンパク質 Sulfite Oxidase / E.C.1.8.3.1


分子量: 40633.824 Da / 分子数: 2
断片: Catalytic core domain and C terminal dimerization domain
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ)
解説: The gene is chemically synthesized based on the protein sequence of sulfite oxidase from Gallus gallus
細胞内の位置: Mitochondrial Intermembrane Space / 遺伝子: SUOX / 器官: Liver / Organelle: Mitochondrion / プラスミド: pTrc99A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TP1000 / 参照: UniProt: P07850, sulfite oxidase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-MTE / PHOSPHONIC ACIDMONO-(2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-4-OXO-3,7,8A,9,10,10A-HEXAHYDRO-4H-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-7-YLMETHYL)ESTER / ピラノプテリン


分子量: 395.352 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O6PS2
#4: 化合物 ChemComp-MO / MOLYBDENUM ATOM / モリブデン


分子量: 95.940 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mo
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 658 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.14 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 4000, Magnesium sulfate, MES , pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X26C / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年6月14日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30 Å / Num. obs: 48006 / % possible obs: 99.2 % / Rmerge(I) obs: 0.105 / Χ2: 1.013
反射 シェル
解像度 (Å)% possible obs (%)Rmerge(I) obsNum. measured obsΧ2Diffraction-ID
2-2.0792.80.55344681.2511
2.07-2.1599.90.46448261.2071
2.15-2.2599.60.33147771.1411
2.25-2.3799.90.2848311.0251
2.37-2.521000.19848340.8491
2.52-2.711000.16848300.9491
2.71-2.991000.11448480.8981
2.99-3.421000.07848210.9481
3.42-4.311000.06448551.0331
4.31-301000.04849160.9641

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位相決定

Phasing MRRfactor: 0.38 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.6
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å38.26 Å
Translation3 Å38.26 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
REFMAC5.2精密化
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ID is 2A99

2a99


解像度: 2.003→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU B: 9.351 / SU ML: 0.137 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.183 / ESU R Free: 0.165 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.216 2419 5 %RANDOM
Rwork0.159 ---
all0.162 ---
obs0.162 47924 98.79 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.989 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.32 Å20 Å20.32 Å2
2--0.12 Å20 Å2
3----0.39 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.003→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5637 0 70 658 6365
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0225875
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.025308
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7241.9698051
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.16312295
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.5255728
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.07822.266256
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.35315848
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.6951561
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1080.2865
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.026597
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021222
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1970.31046
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1970.35363
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1780.52738
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0890.53499
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2230.5812
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.1050.52
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1050.52
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2390.330
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2670.3113
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3050.527
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.151.54601
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2041.51462
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.31225894
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.99432641
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8864.52157
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 5371 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

RmsタイプWeight
0.34MEDIUM POSITIONAL0.5
0.52MEDIUM THERMAL2
LS精密化 シェル解像度: 2.003→2.055 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.312 148 -
Rwork0.241 2981 -
all-3129 -
obs--87.01 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.662-0.1296-0.01580.24990.07430.28070.04060.0334-0.0522-0.0096-0.0322-0.0030.01340.009-0.0083-0.02040.0002-0.0024-0.0274-0.008-0.03363.15410.115818.1898
20.66310.05370.14680.28610.15850.5108-0.0079-0.01540.0687-0.014-0.0316-0.0132-0.0535-0.00320.0395-0.0158-0.00550.0068-0.04-0.0041-0.02374.021526.575435.7791
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11AA96 - 4662 - 372
22BB108 - 46614 - 372

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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