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- PDB-2a96: Crystal structure of phosphate tethered PhoN of S. typhimurium -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2a96
タイトルCrystal structure of phosphate tethered PhoN of S. typhimurium
要素class A nonspecific acid phosphatase PhoN
キーワードHYDROLASE / Class-A bacterial non-specific acid phosphatase / PhoN protein
機能・相同性
機能・相同性情報


acid phosphatase / acid phosphatase activity / outer membrane-bounded periplasmic space
類似検索 - 分子機能
Acid phosphatase, class A, bacterial, conserved site / Class A bacterial acid phosphatases signature. / Acid phosphatase, class A, bacterial / Vanadium-containing Chloroperoxidase; domain 1 / Phosphatidic acid phosphatase type 2/haloperoxidase / Acid phosphatase homologues / Phosphatidic acid phosphatase type 2/haloperoxidase / PAP2 superfamily / Phosphatidic acid phosphatase type 2/haloperoxidase superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / : / Acid phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / 分子置換, Non-crystallographic symmetry averaging / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Makde, R.D. / Mahajan, S.K. / Kumar, V.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2007
タイトル: Structure and Mutational Analysis of the PhoN Protein of Salmonella typhimurium Provide Insight into Mechanistic Details.
著者: Makde, R.D. / Mahajan, S.K. / Kumar, V.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2003
タイトル: Purification, crystallization and preliminary x-ray diffraction studies of recombinant class A non-specific acid phosphatase of Salmonella typhimurium.
著者: Makde, R.D. / Kumar, V. / Rao, A.S. / Yadava, V.S. / Mahajan, S.K.
履歴
登録2005年7月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年5月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.52023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: class A nonspecific acid phosphatase PhoN
B: class A nonspecific acid phosphatase PhoN
C: class A nonspecific acid phosphatase PhoN
D: class A nonspecific acid phosphatase PhoN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,1288
ポリマ－113,7494
非ポリマー3804
水4,954275
1
A: class A nonspecific acid phosphatase PhoN
B: class A nonspecific acid phosphatase PhoN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,0644
ポリマ－56,8742
非ポリマー1902
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3680 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area17740 Å2
手法PISA
2
C: class A nonspecific acid phosphatase PhoN
D: class A nonspecific acid phosphatase PhoN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,0644
ポリマ－56,8742
非ポリマー1902
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3680 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area17730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)189.870, 45.080, 112.470
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.58, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2
詳細The entry contains the crystallographic asymmetric unit consisting of four chains (two dimers). A dimer is the known biologically active state of the PHON protein. Chains A and B form one dimer while the chains C and D form the other dimer.

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要素

#1: タンパク質
class A nonspecific acid phosphatase PhoN


分子量: 28437.137 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
遺伝子: phoN / プラスミド: pSK- / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5alpha
参照: GenBank: 21913311, UniProt: Q8KRU6*PLUS, acid phosphatase
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 275 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG-6000 12%, Glycerol 2%, 25mM phosphate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年10月18日 / 詳細: OSMIC mirror
放射モノクロメーター: Ni filter / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→30 Å / Num. all: 27475 / Num. obs: 27475 / % possible obs: 90 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.4 % / Biso Wilson estimate: 34 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 1.3 % / Rmerge(I) obs: 0.243 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique all: 4028 / % possible all: 89.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALA/ TRUNCATEデータスケーリング
AMoRE位相決定
直接法モデル構築
CNS1.1精密化
CCP4(SCALAデータスケーリング
TRUNCATEデータスケーリング
直接法位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換, Non-crystallographic symmetry averaging
開始モデル: PDB entry 1D2T

1d2t


解像度: 2.5→20 Å / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: NCS restraints for equivalence of chain A and Chain C, and for chain B and Chain D.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.214 1400 -RANDOM
Rwork0.17 ---
all-27448 --
obs-27448 88.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: Flat Model / Bsol: 50.4 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 28.7 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.33 Å0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6960 0 20 275 7255
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d19.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.84
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.25
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.1
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.13
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.3
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDRefine-IDWeight Biso Weight position
11X-RAY DIFFRACTION5300
22X-RAY DIFFRACTION5300
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.59 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.312 140 -
Rwork0.258 --
obs-2737 89.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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