[日本語] English
万見
- PDB-2a90: Crystal Structure of the tandem WWE domain of Drosophila Deltex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2a90
タイトルCrystal Structure of the tandem WWE domain of Drosophila Deltex
要素Deltex protein
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / WWE domain
機能・相同性
機能・相同性情報


Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / wing disc development / positive regulation of Toll signaling pathway / Notch receptor processing / Notch binding / positive regulation of Notch signaling pathway / positive regulation of endocytosis / negative regulation of Notch signaling pathway / Notch signaling pathway / multivesicular body ...Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / wing disc development / positive regulation of Toll signaling pathway / Notch receptor processing / Notch binding / positive regulation of Notch signaling pathway / positive regulation of endocytosis / negative regulation of Notch signaling pathway / Notch signaling pathway / multivesicular body / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / RING-type E3 ubiquitin transferase / SH3 domain binding / endocytosis / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 - #50 / Deltex, C-terminal / Deltex family / Deltex, C-terminal domain superfamily / Deltex C-terminal domain / WWE domain, subgroup / Domain in Deltex and TRIP12 homologues. Possibly involved in regulation of ubiquitin-mediated proteolysis. / WWE domain / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / WWE domain superfamily ...Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 - #50 / Deltex, C-terminal / Deltex family / Deltex, C-terminal domain superfamily / Deltex C-terminal domain / WWE domain, subgroup / Domain in Deltex and TRIP12 homologues. Possibly involved in regulation of ubiquitin-mediated proteolysis. / WWE domain / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / WWE domain superfamily / WWE domain / WWE domain profile. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Zweifel, M.E. / Leahy, D.J. / Barrick, D.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2005
タイトル: Structure and Notch Receptor Binding of the Tandem WWE Domain of Deltex.
著者: Zweifel, M.E. / Leahy, D.J. / Barrick, D.
履歴
登録2005年7月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年11月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 999SEQUENCE The cysteines at residue positions 47, 155, 171 and 184 were converted to serines by site- ...SEQUENCE The cysteines at residue positions 47, 155, 171 and 184 were converted to serines by site-directed mutagenesis in the construct. These substitutions do not correspond to known mutations in the Deltex protein, but were made to improve the solubility and long-term stability of the polypeptide.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Deltex protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,8131
ポリマ－26,8131
非ポリマー00
水97354
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)57.760, 57.760, 80.020
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41

-
要素

#1: タンパク質 Deltex protein


分子量: 26813.234 Da / 分子数: 1 / 断片: WWE domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: dx / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: Q23985
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 54 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Sodium Acetate, Sodium Cacodylate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.9795, 0.9793, 0.9724
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年4月25日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97951
20.97931
30.97241
反射解像度: 2.15→40.8 Å / Num. obs: 27871
反射 シェル解像度: 2.15→2.28 Å / % possible all: 99.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS精密化
PDB_EXTRACT1.7データ抽出
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.15→40.8 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: The sf file of this entry contains Friedel pairs.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 1300 4.6 %RANDOM
Rwork0.23 ---
all-28099 --
obs-26923 95.8 %-
溶媒の処理Bsol: 56.987 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 55.148 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.803 Å20 Å20 Å2
2---0.803 Å20 Å2
3---1.607 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→40.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1286 0 0 54 1340
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.28 Å / Rfactor Rfree error: 0.023 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.335 204 4.9 %
Rwork0.312 3957 -
obs--89.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:water_rep.param

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る