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万見
- PDB-2a4j: Solution structure of the C-terminal domain (T94-Y172) of the hum... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2a4j
タイトルSolution structure of the C-terminal domain (T94-Y172) of the human centrin 2 in complex with a 17 residues peptide (P1-XPC) from xeroderma pigmentosum group C protein
要素
  • 17-mer peptide P1-XPC from DNA-repair protein complementing XP-C cells
  • Centrin 2
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / EF-hand
機能・相同性
機能・相同性情報


: / heteroduplex DNA loop binding / pyrimidine dimer repair by nucleotide-excision repair / nucleotide-excision repair factor 2 complex / XPC complex / nucleotide-excision repair, DNA damage recognition / nucleotide-excision repair complex / 9+2 motile cilium / global genome nucleotide-excision repair / photoreceptor connecting cilium ...: / heteroduplex DNA loop binding / pyrimidine dimer repair by nucleotide-excision repair / nucleotide-excision repair factor 2 complex / XPC complex / nucleotide-excision repair, DNA damage recognition / nucleotide-excision repair complex / 9+2 motile cilium / global genome nucleotide-excision repair / photoreceptor connecting cilium / DNA damage sensor activity / heterotrimeric G-protein binding / response to xenobiotic stimulus => GO:0009410 / nucleotide-excision repair, DNA duplex unwinding / transcription export complex 2 / response to auditory stimulus / nucleotide-excision repair, preincision complex assembly / nuclear pore nuclear basket / bubble DNA binding / UV-damage excision repair / response to UV-B / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / regulation of mitotic cell cycle phase transition / site of DNA damage / centriole replication / mRNA transport / mismatch repair / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / centriole / AURKA Activation by TPX2 / ciliary basal body / regulation of cytokinesis / nucleotide-excision repair / DNA Damage Recognition in GG-NER / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / Formation of Incision Complex in GG-NER / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / protein transport / apical part of cell / mitotic cell cycle / single-stranded DNA binding / spermatogenesis / microtubule binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / damaged DNA binding / transcription coactivator activity / response to xenobiotic stimulus / cell division / intracellular membrane-bounded organelle / DNA repair / centrosome / calcium ion binding / chromatin / protein-containing complex binding / nucleolus / positive regulation of DNA-templated transcription / mitochondrion / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Rad4 beta-hairpin domain 2 / DNA repair protein Rad4 / DNA repair protein Rad4, subgroup / Rad4/PNGase transglutaminase-like fold / Rad4 beta-hairpin domain 1 / Rad4 beta-hairpin domain 2 / Rad4 beta-hairpin domain 3 / Rad4, beta-hairpin domain 3 superfamily / Rad4 beta-hairpin domain 1 / Rad4 beta-hairpin domain 3 ...Rad4 beta-hairpin domain 2 / DNA repair protein Rad4 / DNA repair protein Rad4, subgroup / Rad4/PNGase transglutaminase-like fold / Rad4 beta-hairpin domain 1 / Rad4 beta-hairpin domain 2 / Rad4 beta-hairpin domain 3 / Rad4, beta-hairpin domain 3 superfamily / Rad4 beta-hairpin domain 1 / Rad4 beta-hairpin domain 3 / Rad4 beta-hairpin domain 1 / Rad4 beta-hairpin domain 2 / Rad4 beta-hairpin domain 3 / Rad4 transglutaminase-like domain / Transglutaminase-like superfamily / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / Papain-like cysteine peptidase superfamily / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Centrin-2 / DNA repair protein complementing XP-C cells / DNA repair protein complementing XP-C cells
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Yang, A. / Miron, S. / Mouawad, L. / Duchambon, P. / Blouquit, Y. / Craescu, C.T.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2006
タイトル: Flexibility and plasticity of human centrin 2 binding to the xeroderma pigmentosum group C protein (XPC) from nuclear excision repair.
著者: Yang, A. / Miron, S. / Mouawad, L. / Duchambon, P. / Blouquit, Y. / Craescu, C.T.
履歴
登録2005年6月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2005年7月12日ID: 1T2G
改定 1.02005年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Centrin 2
B: 17-mer peptide P1-XPC from DNA-repair protein complementing XP-C cells


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,3482
ポリマ－11,3482
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 Centrin 2 / Caltractin isoform 1


分子量: 9234.317 Da / 分子数: 1 / 断片: c-terminal domain (residues 94-172) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: cen2 / プラスミド: PET24A(+) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P41208
#2: タンパク質・ペプチド 17-mer peptide P1-XPC from DNA-repair protein complementing XP-C cells / Xeroderma pigmentosum group C complementing protein p125


分子量: 2113.639 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 847-863 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: this sequens occurs in Homo sapiens / 参照: UniProt: Q96AX0, UniProt: Q01831*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
1212D TOCSY
131DQF-COSY
1423D 15N separated TOCSY
1523D 15N-separated NOESY
1622D 15N HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.2 MM UNLABELED SC_HSCEN2(T94-Y172);DEUTERATED TRIS/HCL 20 MM BUFFER; 100 MM NACL;5MM CACL2;PH 6.5; 1.4 MM UNLABELED P1-XPC;90% H2O/10% D2O
21.2 MM UNLABELED SC_HSCEN2(T94-Y172)U-15N;DEUTERATED TRIS/HCL 20 MM BUFFER; 100 MM NACL;5MM CACL2;PH 6.5; 1.4 MM UNLABELED P1-XPC;90% H2O/10% D2O
31.2 MM UNLABELED SC_HSCEN2(T94-Y172)U-15N, 13C; DEUTERATED TRIS/HCL 20 MM BUFFER; 100 MM NACL;5MM CACL2;PH 6.5; 1.4 MM UNLABELED P1-XPC;90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 100Mm NaCl / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 308 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian UNITY / 製造業者: Varian / モデル: UNITY / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Felix2000.1ACCELRYSデータ解析
Discover2.98ACCELRYS解析
Insight II2000ACCELRYS精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: the structures are based on 1298 NOE distance restraints, 121 dihedral angle restraints, and 84 hydrogen bond restraints.
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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