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- PDB-2a3z: Ternary complex of the WH2 domain of WASP with Actin-DNAse I -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2a3z
タイトルTernary complex of the WH2 domain of WASP with Actin-DNAse I
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Deoxyribonuclease-1
  • Wiskott-Aldrich syndrome protein
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / WASP / WH2 / actin / DNAse I / arp2/3
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of T cell antigen processing and presentation / regulation of neutrophil mediated cytotoxicity / zymogen granule / regulation of acute inflammatory response / deoxyribonuclease I / regulation of actin polymerization or depolymerization / Cdc42 protein signal transduction / GTPase regulator activity / actin filament-based movement / neutrophil activation involved in immune response ...regulation of T cell antigen processing and presentation / regulation of neutrophil mediated cytotoxicity / zymogen granule / regulation of acute inflammatory response / deoxyribonuclease I / regulation of actin polymerization or depolymerization / Cdc42 protein signal transduction / GTPase regulator activity / actin filament-based movement / neutrophil activation involved in immune response / deoxyribonuclease I activity / negative regulation of cell motility / vesicle membrane / actin polymerization or depolymerization / regulation of stress fiber assembly / DNA catabolic process / regulation of lamellipodium assembly / negative regulation of stress fiber assembly / cytoskeletal motor activator activity / endosomal transport / tropomyosin binding / mesenchyme migration / RHOJ GTPase cycle / troponin I binding / myosin heavy chain binding / filamentous actin / actin filament bundle / phospholipase binding / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / actin filament bundle assembly / CDC42 GTPase cycle / Generation of second messenger molecules / skeletal muscle myofibril / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / actin monomer binding / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / epidermis development / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / RAC1 GTPase cycle / T cell activation / phagocytic vesicle / actin filament polymerization / filopodium / actin filament / FCGR3A-mediated phagocytosis / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / defense response / small GTPase binding / cellular response to type II interferon / SH3 domain binding / calcium-dependent protein binding / cell-cell junction / blood coagulation / actin cytoskeleton / lamellipodium / nuclear envelope / site of double-strand break / actin binding / cell body / protein-containing complex assembly / hydrolase activity / immune response / protein domain specific binding / apoptotic process / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / magnesium ion binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Deoxyribonuclease I / Deoxyribonuclease I, active site / Deoxyribonuclease I, conservied site / Deoxyribonuclease I signature 2. / Deoxyribonuclease I signature 1. / deoxyribonuclease I / Actin nucleation-promoting factor WAS, C-terminal / WASP family, EVH1 domain / Wiskott Aldrich syndrome homology region 2 / WH2 motif ...Deoxyribonuclease I / Deoxyribonuclease I, active site / Deoxyribonuclease I, conservied site / Deoxyribonuclease I signature 2. / Deoxyribonuclease I signature 1. / deoxyribonuclease I / Actin nucleation-promoting factor WAS, C-terminal / WASP family, EVH1 domain / Wiskott Aldrich syndrome homology region 2 / WH2 motif / WH1/EVH1 domain / WH1 domain / WH1 domain profile. / WASP homology region 1 / Actin; Chain A, domain 2 / WH2 domain / WH2 domain profile. / Actin; Chain A, domain 2 / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain / Deoxyribonuclease I; Chain A / Endonuclease/exonuclease/phosphatase / Endonuclease/exonuclease/phosphatase / Endonuclease/Exonuclease/phosphatase family / Endonuclease/exonuclease/phosphatase superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / 4-Layer Sandwich / Nucleotidyltransferase; domain 5 / PH-like domain superfamily / Roll / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / FORMIC ACID / : / Deoxyribonuclease-1 / Actin nucleation-promoting factor WAS / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.078 Å
データ登録者Chereau, D. / Kerff, F. / Dominguez, R.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2005
タイトル: Actin-bound structures of Wiskott-Aldrich syndrome protein (WASP)-homology domain 2 and the implications for filament assembly
著者: Chereau, D. / Kerff, F. / Graceffa, P. / Grabarek, Z. / Langsetmo, K. / Dominguez, R.
履歴
登録2005年6月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha skeletal muscle
B: Deoxyribonuclease-1
C: Wiskott-Aldrich syndrome protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,34612
ポリマ－73,9883
非ポリマー1,3589
水7,116395
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6050 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area26290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)153.270, 41.798, 119.418
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.68, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1569-

HOH

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要素

-
タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin 1


分子量: 41875.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: skeletal muscle / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P68135
#2: タンパク質 Deoxyribonuclease-1 / Deoxyribonuclease I / DNase I


分子量: 29092.574 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: pancreas / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00639, deoxyribonuclease I

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タンパク質・ペプチド / 糖 , 2種, 2分子 C

#3: タンパク質・ペプチド Wiskott-Aldrich syndrome protein / WASp


分子量: 3019.393 Da / 分子数: 1 / Fragment: WH2 domain, residues 430-458 / 由来タイプ: 合成
詳細: This sequence occurs naturally in Homo sapiens (humans)
参照: GenBank: 15215303, UniProt: P42768*PLUS
#4: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE

-
非ポリマー , 6種, 403分子

#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#9: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#10: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 395 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.5 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: sodium formate, PEG2000 MME, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年6月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.078→40.1 Å / Num. all: 43853 / Num. obs: 42018 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.079 / Net I/σ(I): 20.2
反射 シェル解像度: 2.078→2.14 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.379 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. unique all: 4189 / % possible all: 97.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1atn

1atn


解像度: 2.078→40.1 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 8.688 / SU ML: 0.118 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.201 / ESU R Free: 0.176 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2103 4184 10 %RANDOM
Rwork0.15335 ---
obs0.15907 37834 95.8 %-
all-43853 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.191 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.99 Å20 Å22.28 Å2
2--1.13 Å20 Å2
3---1.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.078→40.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5003 0 83 395 5481
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0225314
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8471.9757248
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1345676
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.02224.184239
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.45515898
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.51533
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1330.2818
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.024009
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2090.22311
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3130.23664
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1680.2361
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0730.25
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1650.248
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1850.220
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.121.53319
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.65325270
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.98232262
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.3294.51957
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.078→2.132 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.277 254 -
Rwork0.192 2382 -
obs-2382 83.66 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.1842-0.35510.07592.04250.47691.8752-0.08-0.4658-0.13080.12520.1354-0.15790.07540.2361-0.0554-0.04390.0364-0.03950.05540.0472-0.082170.044-11.0524.414
20.2815-0.3576-1.06510.53531.46194.17630.0264-0.31380.0006-0.10820.0397-0.03070.04150.1936-0.0661-0.01590.061-0.0020.1071-0.0151-0.045355.0294.35735.232
31.835-0.3333-0.07380.38390.0140.8830.00380.0615-0.1723-0.0595-0.00250.01240.04850.0339-0.00130.0016-0.0114-0.0221-0.08910.0011-0.018260.507-12.4861.693
41.5459-0.35220.39141.5926-0.11850.4508-0.0545-0.2033-0.05930.02750.02920.0081-0.1067-0.16850.02530.0070.0047-0.0519-0.04480.0035-0.057640.181-1.2919.157
51.79120.1498-0.91950.844-0.40431.09580.0985-0.1529-0.01280.038-0.10620.0532-0.06690.17120.0077-0.0399-0.021-0.0241-0.0256-0.0261-0.099637.46210.63650.816
61.5497-3.16-1.18586.45442.27752.7443-0.267-0.338-0.67310.32780.1440.00491.02790.13250.12290.06940.0301-0.0490.04160.12770.064967.996-27.63513.656
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A5 - 33
2X-RAY DIFFRACTION1A70 - 137
3X-RAY DIFFRACTION1A339 - 365
4X-RAY DIFFRACTION2A34 - 69
5X-RAY DIFFRACTION3A138 - 181
6X-RAY DIFFRACTION3A274 - 338
7X-RAY DIFFRACTION3A1380 - 1381
8X-RAY DIFFRACTION4A182 - 273
9X-RAY DIFFRACTION5B1 - 260
10X-RAY DIFFRACTION6C431 - 447

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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