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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2a3q | ||||||
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Title | X-Ray Structure of Protein from Mus Musculus MM.29898 | ||||||
![]() | hypothetical protein | ||||||
![]() | STRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / MM.29898 / BC004623 / 2410015N17RIK / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI / Center for Eukaryotic Structural Genomics / CESG | ||||||
Function / homology | ![]() pyrimidine deoxyribonucleotide binding / dCTP catabolic process / dCTP diphosphatase / dCTP diphosphatase activity / pyrophosphatase activity / nucleoside triphosphate catabolic process / nucleoside triphosphate diphosphatase activity / DNA protection / magnesium ion binding / identical protein binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Wesenberg, G.E. / Phillips Jr., G.N. / Mccoy, J.G. / Bitto, E. / Bingman, C.A. / Allard, S.T.M. / Center for Eukaryotic Structural Genomics (CESG) | ||||||
![]() | ![]() Title: X-Ray Structure of Protein from Mus Musculus MM.29898 Authors: Center for Eukaryotic Structural Genomics (CESG) | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 58.1 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 44.5 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 442.8 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 451.5 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 11.2 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 14.4 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data | |
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Other databases |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg label comp-ID: PRO / End label comp-ID: PRO / Auth seq-ID: 22 - 130 / Label seq-ID: 22 - 130
|
-
Components
#1: Protein | Mass: 18910.674 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.5 Å3/Da / Density % sol: 49.6 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / pH: 5 Details: 10 MG/ML PROTEIN, 18% MEPEG 2K, 0.100 M SODIUM CITRATE, 0.100 M SODIUM ACETATE, vapor diffusion, hanging drop, temperature 277K, pH 5.00 |
-Data collection
Diffraction |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Jun 13, 2005 Details: HORIZONTAL SAGITALLY FOCUSING 2ND BENT MONOCHROMATOR CRYSTAL, VERTICAL BENT FOCUSING MIRROR | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: CRYOGENICALLY COOLED SI (220) DOUBLE BOUNCE / Protocol: MAD / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength |
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Reflection | D res low: 50 Å
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Diffraction reflection shell |
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Reflection | Resolution: 2.35→50 Å / Num. obs: 17029 / % possible obs: 98.5 % / Redundancy: 13.2 % / Rmerge(I) obs: 0.061 / Net I/σ(I): 16.785 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Resolution: 2.35→2.4 Å / Redundancy: 13.1 % / Rmerge(I) obs: 0.446 / Mean I/σ(I) obs: 5.272 / % possible all: 100 |
-Phasing
Phasing | Method: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Phasing MAD set | Highest resolution: 2.32 Å / Lowest resolution: 37.93 Å
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Phasing MAD set shell |
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