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- PDB-2a2a: High-resolution crystallographic analysis of the autoinhibited co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2a2a
タイトルHigh-resolution crystallographic analysis of the autoinhibited conformation of a human death-associated protein kinase
要素Death-associated protein kinase 2
キーワードTRANSFERASE / protein kinase / autoinhibition
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of eosinophil chemotaxis / autophagosome lumen / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / anoikis / positive regulation of neutrophil chemotaxis / protein autophosphorylation / cytoplasmic vesicle / regulation of apoptotic process / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity ...positive regulation of eosinophil chemotaxis / autophagosome lumen / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / anoikis / positive regulation of neutrophil chemotaxis / protein autophosphorylation / cytoplasmic vesicle / regulation of apoptotic process / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / calmodulin binding / regulation of autophagy / intracellular signal transduction / protein phosphorylation / positive regulation of apoptotic process / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / intracellular membrane-bounded organelle / apoptotic process / Golgi apparatus / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. ...Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / Death-associated protein kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.47 Å
データ登録者Kursula, P. / Wilmanns, M.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: Death-Associated Protein Kinase Activity Is Regulated by Coupled Calcium/Calmodulin Binding to Two Distinct Sites
著者: Simon, B. / Huart, A.S. / Temmerman, K. / Vahokoski, J. / Mertens, H.D. / Komadina, D. / Hoffmann, J.E. / Yumerefendi, H. / Svergun, D.I. / Kursula, P. / Schultz, C. / McCarthy, A.A. / Hart, D.J. / Wilmanns, M.
履歴
登録2005年6月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32016年5月18日Group: Database references
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Death-associated protein kinase 2
B: Death-associated protein kinase 2
C: Death-associated protein kinase 2
D: Death-associated protein kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,85022
ポリマ－148,6664
非ポリマー1,18418
水24,6991371
1
A: Death-associated protein kinase 2
B: Death-associated protein kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,89611
ポリマ－74,3332
非ポリマー5639
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4620 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area27660 Å2
手法PISA
2
C: Death-associated protein kinase 2
D: Death-associated protein kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,95311
ポリマ－74,3332
非ポリマー6209
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5020 Å2
ΔGint-64 kcal/mol
Surface area27180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.300, 60.650, 98.710
Angle α, β, γ (deg.)92.16, 103.45, 94.25
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Death-associated protein kinase 2 / DRP-1 kinase / DAP kinase 2 / DAP- kinase related protein 1 / DRP-1


分子量: 37166.504 Da / 分子数: 4 / 断片: D40 truncation / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pDEST-15 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3)pLysS / 参照: UniProt: Q9UIK4, EC: 2.7.1.37

-
非ポリマー , 5種, 1389分子

#2: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物
ChemComp-DTT / 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / 1,4-DITHIOTHREITOL / L-DTT


分子量: 154.251 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2S2
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1371 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細There are differences between the seqres and the sequence database. The depositors say that there ...There are differences between the seqres and the sequence database. The depositors say that there are two versions of the sequence in the databases and the sequence in this protein corresponds to the other one and is thus correct. The difference is evidenced in the REFERENCE: JOURNAL Mol. Cell. Biol. 20 (3), 1044-1054 (2000) PUBMED 10629061

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 43 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEG4000, glycerol, DTT, Tris, lithium sulfate, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7A / 波長: 0.9206 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年7月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9206 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.47→40 Å / Num. all: 200389 / Num. obs: 200389 / % possible obs: 94.8 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 27 Å2 / Rsym value: 0.049 / Net I/σ(I): 11.1
反射 シェル解像度: 1.47→1.52 Å / 冗長度: 1.9 % / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique all: 18844 / Rsym value: 0.424 / % possible all: 93.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2A27

2a27


解像度: 1.47→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.976 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / SU B: 3.59 / SU ML: 0.061 / Isotropic thermal model: ANISOTROPIC REFINEMENT / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): -3 / ESU R: 0.079 / ESU R Free: 0.075 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20688 2003 1 %RANDOM
Rwork0.14959 ---
all0.15016 200335 --
obs0.15016 200335 94.82 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.625 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.57 Å2-0.24 Å21.01 Å2
2--0.36 Å2-0.2 Å2
3----0.52 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.47→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9884 0 61 1371 11316
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.02210391
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.029549
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5991.96514051
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.873322275
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.93451268
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.94724.231520
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.953151936
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.9671576
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.21564
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0211548
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.022132
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2330.22239
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1880.29844
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1780.25075
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.25779
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1760.2943
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.2150.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1030.231
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2030.297
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1850.248
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.10226223
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.06122514
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.22310154
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.9084.54233
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it9.18763897
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr3.578320463
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free14.7331382
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded5.875319726
LS精密化 シェル解像度: 1.47→1.508 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.336 144 -
Rwork0.194 14303 -
obs--93.16 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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