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万見
- PDB-2a1j: Crystal Structure of the Complex between the C-Terminal Domains o... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2a1j
タイトルCrystal Structure of the Complex between the C-Terminal Domains of Human XPF and ERCC1
要素
  • DNA excision repair protein ERCC-1
  • DNA repair endonuclease XPF
キーワードDNA BINDING PROTEIN / XPF / ERCC1 / Xeroderma pigmentosum / NER / DNA repair / endonuclease / helix-hairpin-helix
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of t-circle formation / pyrimidine dimer repair by nucleotide-excision repair / telomeric DNA-containing double minutes formation / ERCC4-ERCC1 complex / negative regulation of protection from non-homologous end joining at telomere / syncytium formation / nucleotide-excision repair factor 1 complex / nucleotide-excision repair involved in interstrand cross-link repair / nucleotide-excision repair complex / t-circle formation ...positive regulation of t-circle formation / pyrimidine dimer repair by nucleotide-excision repair / telomeric DNA-containing double minutes formation / ERCC4-ERCC1 complex / negative regulation of protection from non-homologous end joining at telomere / syncytium formation / nucleotide-excision repair factor 1 complex / nucleotide-excision repair involved in interstrand cross-link repair / nucleotide-excision repair complex / t-circle formation / negative regulation of telomere maintenance / single-stranded DNA endodeoxyribonuclease activity / resolution of meiotic recombination intermediates / mitotic recombination / UV protection / post-embryonic hemopoiesis / isotype switching / UV-damage excision repair / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / oogenesis / TFIID-class transcription factor complex binding / replicative senescence / response to X-ray / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / interstrand cross-link repair / response to UV / telomere maintenance / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / Fanconi Anemia Pathway / DNA endonuclease activity / determination of adult lifespan / double-strand break repair via homologous recombination / nucleotide-excision repair / promoter-specific chromatin binding / Dual Incision in GG-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / double-strand break repair via nonhomologous end joining / multicellular organism growth / male gonad development / cellular response to UV / single-stranded DNA binding / response to oxidative stress / spermatogenesis / damaged DNA binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / chromosome, telomeric region / cell population proliferation / regulation of autophagy / DNA repair / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA repair protein XPF / : / ERCC1/RAD10/SWI10 family / : / Binding domain of DNA repair protein Ercc1 (rad10/Swi10) / ERCC4 domain / ERCC4 domain / ERCC4 domain / Helix-hairpin-helix motif / RuvA domain 2-like ...DNA repair protein XPF / : / ERCC1/RAD10/SWI10 family / : / Binding domain of DNA repair protein Ercc1 (rad10/Swi10) / ERCC4 domain / ERCC4 domain / ERCC4 domain / Helix-hairpin-helix motif / RuvA domain 2-like / Restriction endonuclease type II-like / Helix-hairpin-helix domain / 5' to 3' exonuclease, C-terminal subdomain / DNA polymerase; domain 1 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DNA excision repair protein ERCC-1 / DNA repair endonuclease XPF
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Tsodikov, O.V. / Enzlin, J.H. / Scharer, O.D. / Ellenberger, T.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2005
タイトル: Crystal structure and DNA binding functions of ERCC1, a subunit of the DNA structure-specific endonuclease XPF-ERCC1.
著者: Tsodikov, O.V. / Enzlin, J.H. / Scharer, O.D. / Ellenberger, T.
履歴
登録2005年6月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年8月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA repair endonuclease XPF
B: DNA excision repair protein ERCC-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,3703
ポリマ－17,1702
非ポリマー2011
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2350 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area8100 Å2
手法PISA
2
A: DNA repair endonuclease XPF
B: DNA excision repair protein ERCC-1
ヘテロ分子

A: DNA repair endonuclease XPF
B: DNA excision repair protein ERCC-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7406
ポリマ－34,3394
非ポリマー4012
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555x,x-y,-z1
Buried area7120 Å2
ΔGint-115 kcal/mol
Surface area13790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.848, 69.848, 104.109
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number153
Space group name H-MP3212

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要素

#1: タンパク質 DNA repair endonuclease XPF / DNA excision repair protein ERCC-4 / DNA-repair protein complementing XP-F cell / Xeroderma ...DNA excision repair protein ERCC-4 / DNA-repair protein complementing XP-F cell / Xeroderma pigmentosum group F complementing protein


分子量: 6964.031 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERCC4, ERCC11, XPF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3/RIL)
参照: UniProt: Q92889, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
#2: タンパク質 DNA excision repair protein ERCC-1


分子量: 10205.601 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERCC1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07992
#3: 化合物 ChemComp-HG / MERCURY (II) ION


分子量: 200.590 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Hg

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 70 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: Sodium Citrate, Ammonium Sulfate, Sodium Chloride, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 116 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.00696, 1.00930
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2004年11月20日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.006961
21.00931
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. all: 8450 / Num. obs: 8442 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.7→34.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.924 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 12.001 / SU ML: 0.232 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.372 / ESU R Free: 0.283 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27483 372 4.5 %RANDOM
Rwork0.23906 ---
all0.25 7820 --
obs0.24073 7812 99.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 54.887 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.74 Å20.87 Å20 Å2
2--1.74 Å20 Å2
3----2.61 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→34.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1093 0 1 0 1094
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0211122
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1231.981537
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.3655145
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1320.2188
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02806
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2830.2534
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1740.222
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2920.222
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0560.21
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9551.5717
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.97121151
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.1153405
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.3794.5365
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.499 36
Rwork0.362 550
obs-821

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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