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万見
- PDB-2a0f: Structure of D236A mutant E. coli Aspartate Transcarbamoylase in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2a0f
タイトルStructure of D236A mutant E. coli Aspartate Transcarbamoylase in presence of Phosphonoacetamide at 2.90 A resolution
要素
  • Aspartate carbamoyltransferase catalytic chain
  • Aspartate carbamoyltransferase regulatory chain
キーワードtransferase/transferase regulator / homotropic cooperativity / catalytic cycle / allosteric regulation / Alternate conformations / transferase-transferase regulator COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartate carbamoyltransferase complex / pyrimidine nucleotide biosynthetic process / aspartate carbamoyltransferase / aspartate carbamoyltransferase activity / glutamine metabolic process / amino acid binding / protein homotrimerization / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / zinc ion binding ...aspartate carbamoyltransferase complex / pyrimidine nucleotide biosynthetic process / aspartate carbamoyltransferase / aspartate carbamoyltransferase activity / glutamine metabolic process / amino acid binding / protein homotrimerization / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / zinc ion binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Aspartate transcarbamylase regulatory subunit / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, C-terminal / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, N-terminal / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, C-terminal domain superfamily / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, N-terminal domain superfamily / Aspartate carbamoyltransferase regulatory chain, allosteric domain / Aspartate carbamoyltransferase regulatory chain, metal binding domain / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, N-terminal domain / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, C-terminal domain / Aspartate carbamoyltransferase ...Aspartate transcarbamylase regulatory subunit / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, C-terminal / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, N-terminal / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, C-terminal domain superfamily / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, N-terminal domain superfamily / Aspartate carbamoyltransferase regulatory chain, allosteric domain / Aspartate carbamoyltransferase regulatory chain, metal binding domain / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, N-terminal domain / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, C-terminal domain / Aspartate carbamoyltransferase / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase / Aspartate and ornithine carbamoyltransferases signature. / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, Asp/Orn-binding domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, carbamoyl-P binding / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase superfamily / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, Asp/Orn binding domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, carbamoyl-P binding domain / SH3 type barrels. / Roll / Alpha-Beta Plaits / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHONOACETAMIDE / Aspartate carbamoyltransferase catalytic subunit / Aspartate carbamoyltransferase regulatory chain
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Stieglitz, K.A. / Dusinberre, K.J. / Cardia, J.P. / Tsuruta, H. / Kantrowitz, E.R.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Structure of the E.coli Aspartate Transcarbamoylase Trapped in the Middle of the Catalytic Cycle.
著者: Stieglitz, K.A. / Dusinberre, K.J. / Cardia, J.P. / Tsuruta, H. / Kantrowitz, E.R.
履歴
登録2005年6月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年9月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aspartate carbamoyltransferase catalytic chain
B: Aspartate carbamoyltransferase regulatory chain
C: Aspartate carbamoyltransferase catalytic chain
D: Aspartate carbamoyltransferase regulatory chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,1437
ポリマ－102,8734
非ポリマー2703
水6,828379
1
A: Aspartate carbamoyltransferase catalytic chain
B: Aspartate carbamoyltransferase regulatory chain
C: Aspartate carbamoyltransferase catalytic chain
D: Aspartate carbamoyltransferase regulatory chain
ヘテロ分子

A: Aspartate carbamoyltransferase catalytic chain
B: Aspartate carbamoyltransferase regulatory chain
C: Aspartate carbamoyltransferase catalytic chain
D: Aspartate carbamoyltransferase regulatory chain
ヘテロ分子

A: Aspartate carbamoyltransferase catalytic chain
B: Aspartate carbamoyltransferase regulatory chain
C: Aspartate carbamoyltransferase catalytic chain
D: Aspartate carbamoyltransferase regulatory chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)309,43021
ポリマ－308,62012
非ポリマー8109
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)120.452, 120.452, 155.242
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321

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要素

#1: タンパク質 Aspartate carbamoyltransferase catalytic chain / Aspartate transcarbamylase / ATCase


分子量: 34293.098 Da / 分子数: 2 / 変異: D236A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: pyrB / プラスミド: pEK152 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): EK1104 / 参照: UniProt: P0A786, aspartate carbamoyltransferase
#2: タンパク質 Aspartate carbamoyltransferase regulatory chain


分子量: 17143.625 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: pyrI / プラスミド: pEK114 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): EK1104 / 参照: UniProt: P0A7F3
#3: 化合物 ChemComp-PCT / PHOSPHONOACETAMIDE / カルバモイルメチルホスホン酸


分子量: 139.047 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6NO4P
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 379 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 67 %
結晶化温度: 298 K / 手法: microdialysis / pH: 5.7
詳細: maleic acid, sodium azide, phosphonoacetamide, pH 5.7, MICRODIALYSIS, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 97 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年12月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→30 Å / Num. all: 29423 / Num. obs: 26586 / % possible obs: 90.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.36 % / Rmerge(I) obs: 0.088 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / Num. unique all: 2900 / % possible all: 90

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB code 8AT1

8at1


解像度: 2.9→30 Å / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.279 2658 RANDOM
Rwork0.217 --
all0.217 29423 -
obs0.217 26586 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7100 0 10 379 7489

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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