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- PDB-262l: STRUCTURAL CHARACTERISATION OF AN ENGINEERED TANDEM REPEAT CONTRA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 262l
タイトルSTRUCTURAL CHARACTERISATION OF AN ENGINEERED TANDEM REPEAT CONTRASTS THE IMPORTANCE OF CONTEXT AND SEQUENCE IN PROTEIN FOLDING
要素LYSOZYME
キーワードHYDROLASE / HYDROLASE (O-GLYCOSYL) / T4 LYSOZYME / ENGINEERED TANDEM REPEAT / PROTEIN ENGINEERING / PROTEIN DESIGN
機能・相同性
機能・相同性情報


viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / host cell cytoplasm / defense response to bacterium
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #40 / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / : / Glycoside hydrolase, family 24 / Phage lysozyme / Lysozyme domain superfamily / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Sagermann, M. / Baase, W.A. / Matthews, B.W.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1999
タイトル: Structural characterization of an engineered tandem repeat contrasts the importance of context and sequence in protein folding.
著者: Sagermann, M. / Baase, W.A. / Matthews, B.W.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1998
タイトル: Protein Structural Plasticity Examplified by Insertion and Deletion
著者: Vetter, I.R. / Baase, W.A. / Heinz, D. / Xiong, J.P. / Snow, S. / Matthews, B.W.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1993
タイトル: Folding and Function of a T4 Lysosyme Containing 10 Consecutive Alanines Illustrate the Redundancy of Information in an Amino Acid Sequence
著者: Heinz, D. / Baase, W.A. / Dahlquist, F.W. / Matthews, B.W.
履歴
登録1999年5月11日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年5月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年7月26日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.42017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52018年3月14日Group: Database references / カテゴリ: struct_ref_seq_dif / Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.62018年12月19日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: entity / struct / struct_keywords
Item: _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_mutation ..._entity.pdbx_description / _entity.pdbx_mutation / _struct.pdbx_descriptor / _struct_keywords.pdbx_keywords / _struct_keywords.text
改定 1.72020年7月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: diffrn / diffrn_detector ...diffrn / diffrn_detector / diffrn_radiation / diffrn_source / pdbx_database_status / software / struct_ref_seq_dif
Item: _diffrn.ambient_pressure / _diffrn.ambient_temp ..._diffrn.ambient_pressure / _diffrn.ambient_temp / _diffrn_detector.details / _diffrn_detector.type / _diffrn_radiation.pdbx_wavelength_list / _diffrn_source.source / _diffrn_source.target / _pdbx_database_status.status_code_sf / _software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.82023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.92024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LYSOZYME
B: LYSOZYME


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,0892
ポリマ－39,0892
非ポリマー00
水1,76598
1
A: LYSOZYME


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,5441
ポリマ－19,5441
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: LYSOZYME


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,5441
ポリマ－19,5441
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)57.720, 55.790, 65.180
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.97, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 LYSOZYME


分子量: 19544.395 Da / 分子数: 2 / 変異: L39I / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
属: T4-like viruses / 生物種: Enterobacteria phage T4 sensu lato
解説: BACTERIOPHAGE T4 (MUTANT GENE DERIVED FROM THE M13 PLASMID BY CLONING THE T4 LY SOZYME GENE)
細胞内の位置: CYTOPLASM / 遺伝子: GENE E FROM BACTERIOPHAGE T4 / プラスミド: PHS1403 / 遺伝子 (発現宿主): T4 LYSOZYME / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): RR1 / 参照: UniProt: P00720, lysozyme
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 98 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 %
結晶化pH: 7.5
詳細: CRYSTALS WERE GROWN FROM 20% POLYETHYLENE GLYCOL 6000, 20% ISOPROPANOL, 50MM TRIS-HCL PH 7.5
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mg/mlprotein11
220 %PEG600011
320 %isopropanol11
450 mMTris-HCl11

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データ収集

回折Ambient pressure: 101 kPa / 平均測定温度: 100 K
放射光源由来: rotating-anode X-ray tube / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 / Target: Cu
検出器タイプ: IMAGE PLATE / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: Rigaku R-AXIS IIc
放射モノクロメーター: MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray / 波長: 1.5418 Å
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→55 Å / Num. obs: 47089 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 33.46 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04
反射 シェル最高解像度: 2.5 Å / Rmerge(I) obs: 0.2 / Mean I/σ(I) obs: 2
反射
*PLUS
% possible obs: 91 % / Rmerge(I) obs: 0.07

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解析

ソフトウェア
名称分類
TNT精密化
REFMAC精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
TNT位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: CYS-FREE VERSION OF T4-LYSOZYME

解像度: 2.5→55 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: TNT PROTGEO
詳細: GROUPED OCCUPANCY REFINEMENT ONLY FOR RESIDUES A39-A43 AND B34-B39. THE DENSITY FOR THESE REGIONS SUGGESTED MULTIPLE CONFORMATIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.227 --
all-13295 -
obs-13295 99.5 %
溶媒の処理溶媒モデル: BABENET SCALING / Bsol: 150 Å2 / ksol: 0.8 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2744 0 0 98 2842
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.01127840.8
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.137421.3
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d18.417120
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.014005
X-RAY DIFFRACTIONt_it
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.106
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / バージョン: 5F / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.227
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_deg18.40
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.015

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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