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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 262l | ||||||
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タイトル | STRUCTURAL CHARACTERISATION OF AN ENGINEERED TANDEM REPEAT CONTRASTS THE IMPORTANCE OF CONTEXT AND SEQUENCE IN PROTEIN FOLDING | ||||||
要素 | LYSOZYME | ||||||
キーワード | HYDROLASE / HYDROLASE (O-GLYCOSYL) / T4 LYSOZYME / ENGINEERED TANDEM REPEAT / PROTEIN ENGINEERING / PROTEIN DESIGN | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / host cell cytoplasm / defense response to bacterium 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Enterobacteria phage T4 (ファージ) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å | ||||||
データ登録者 | Sagermann, M. / Baase, W.A. / Matthews, B.W. | ||||||
引用 | ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1999 タイトル: Structural characterization of an engineered tandem repeat contrasts the importance of context and sequence in protein folding. 著者: Sagermann, M. / Baase, W.A. / Matthews, B.W. #1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1998 タイトル: Protein Structural Plasticity Examplified by Insertion and Deletion 著者: Vetter, I.R. / Baase, W.A. / Heinz, D. / Xiong, J.P. / Snow, S. / Matthews, B.W. #2: ジャーナル: Nature / 年: 1993 タイトル: Folding and Function of a T4 Lysosyme Containing 10 Consecutive Alanines Illustrate the Redundancy of Information in an Amino Acid Sequence 著者: Heinz, D. / Baase, W.A. / Dahlquist, F.W. / Matthews, B.W. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 262l.cif.gz | 81 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb262l.ent.gz | 61.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 262l.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/62/262l ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/62/262l | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 19544.395 Da / 分子数: 2 / 変異: L39I / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ) 属: T4-like viruses / 生物種: Enterobacteria phage T4 sensu lato 解説: BACTERIOPHAGE T4 (MUTANT GENE DERIVED FROM THE M13 PLASMID BY CLONING THE T4 LY SOZYME GENE) 細胞内の位置: CYTOPLASM / 遺伝子: GENE E FROM BACTERIOPHAGE T4 / プラスミド: PHS1403 / 遺伝子 (発現宿主): T4 LYSOZYME / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): RR1 / 参照: UniProt: P00720, lysozyme #2: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 % | |||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 7.5 詳細: CRYSTALS WERE GROWN FROM 20% POLYETHYLENE GLYCOL 6000, 20% ISOPROPANOL, 50MM TRIS-HCL PH 7.5 | |||||||||||||||||||||||||
結晶 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: unknown | |||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | Ambient pressure: 101 kPa / 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: rotating-anode X-ray tube / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 / Target: Cu |
検出器 | タイプ: IMAGE PLATE / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: Rigaku R-AXIS IIc |
放射 | モノクロメーター: MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray / 波長: 1.5418 Å |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.5→55 Å / Num. obs: 47089 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 33.46 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 |
反射 シェル | 最高解像度: 2.5 Å / Rmerge(I) obs: 0.2 / Mean I/σ(I) obs: 2 |
反射 | *PLUS % possible obs: 91 % / Rmerge(I) obs: 0.07 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: CYS-FREE VERSION OF T4-LYSOZYME 解像度: 2.5→55 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: TNT PROTGEO 詳細: GROUPED OCCUPANCY REFINEMENT ONLY FOR RESIDUES A39-A43 AND B34-B39. THE DENSITY FOR THESE REGIONS SUGGESTED MULTIPLE CONFORMATIONS
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: BABENET SCALING / Bsol: 150 Å2 / ksol: 0.8 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.5→55 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: TNT / バージョン: 5F / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Rfactor obs: 0.227 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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