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- PDB-257l: AN ADAPTABLE METAL-BINDING SITE ENGINEERED INTO T4 LYSOZYME -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 257l
タイトルAN ADAPTABLE METAL-BINDING SITE ENGINEERED INTO T4 LYSOZYME
要素PROTEIN (LYSOZYME)
キーワードHYDROLASE / HYDROLASE (O-GLYCOSYL) / T4 LYSOZYME / METAL BINDING / PROTEIN ENGINEERING / PROTEIN DESIGN
機能・相同性
機能・相同性情報


viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / host cell cytoplasm / defense response to bacterium
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #40 / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / : / Glycoside hydrolase, family 24 / Phage lysozyme / Lysozyme domain superfamily / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
2-HYDROXYETHYL DISULFIDE / Endolysin
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Wray, J.W. / Baase, W.A. / Ostheimer, G.J. / Matthews, B.W.
引用
ジャーナル: Protein Eng. / 年: 2000
タイトル: Use of a non-rigid region in T4 lysozyme to design an adaptable metal-binding site.
著者: Wray, J.W. / Baase, W.A. / Ostheimer, G.J. / Zhang, X.J. / Matthews, B.W.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1992
タイトル: Structure of a Stabilizing Disulfide Bridge Mutant that Closes the Active-Site Cleft of T4 Lysozyme
著者: Jacobson, R.H. / Matsumura, M. / Faber, H.R. / Matthews, B.W.
#2: ジャーナル: Science / 年: 1989
タイトル: Control of Enzyme Activity by an Engineered Disulfide Bond
著者: Matsumura, M. / Matthews, B.W.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1987
タイトル: Structure of Bacteriophage T4 Lysozyme Refined at 1.7 A Resolution
著者: Weaver, L.H. / Matthews, B.W.
履歴
登録1999年1月5日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (LYSOZYME)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,9284
ポリマ－18,7021
非ポリマー2253
水2,036113
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)60.930, 60.930, 96.170
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (LYSOZYME)


分子量: 18702.449 Da / 分子数: 1 / 変異: T21H,C54T,C97A,T142H / 由来タイプ: 組換発現
詳細: CYS 54 REPLACED BY THR, CYS 97 REPLACED BY ALA, WITH GUANIDINIUM LIGAND
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
属: T4-like viruses / 生物種: Enterobacteria phage T4 sensu lato
解説: BACTERIOPHAGE T4 (MUTANT GENE DERIVED FROM THE M13 PLASMID BY CLONING THE T4 LYSOZYME GENE)
細胞内の位置: CYTOPLASM / 遺伝子: GENE E FROM BACTERIOPHAGE T4 / プラスミド: PHS1403 / 遺伝子 (発現宿主): T4 LYSOZYME / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): RR1 / 参照: UniProt: P00720, lysozyme
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-HED / 2-HYDROXYETHYL DISULFIDE / 2,2′-ジチオビスエタノ-ル


分子量: 154.251 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2S2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 113 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細STRUCTURE OF A T4 LYSOZYME MUTANT WITH AN ENGINEERED METAL BINDING SITE. THIS MUTANT DESIGNATED APO- ...STRUCTURE OF A T4 LYSOZYME MUTANT WITH AN ENGINEERED METAL BINDING SITE. THIS MUTANT DESIGNATED APO-H2 IS THE PROTEIN WHICH CONTAINS THE METAL BINDING SITE, BUT WITH NO METAL LIGANDS. THE METAL LIGANDS ZN, CO, NI WILL BE DESCRIBED AS SEPARATE PDB FILES AND INCLUDED IN THE PAPER "AN ADAPTABLE METAL-BINDING SITE ENGINEERED INTO T4 LYSOZYME."

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.35 % / 解説: STARTING MODEL WAS CYS-FREE WILDTYPE LYSOZYME
結晶化pH: 7.5
詳細: CRYSTALS GROWN IN HANGING DROPS AT 4 DEGREES C. PROTEIN 10-20 MG/ML IN A BUFFER CONTAINING SODIUM PHOSPHATE PH 5.4, 200 MM NACL, WAS DILUTED 1/2 WITH A WELL SOLUTION CONTAINING 1.8-2.0 M NA/K ...詳細: CRYSTALS GROWN IN HANGING DROPS AT 4 DEGREES C. PROTEIN 10-20 MG/ML IN A BUFFER CONTAINING SODIUM PHOSPHATE PH 5.4, 200 MM NACL, WAS DILUTED 1/2 WITH A WELL SOLUTION CONTAINING 1.8-2.0 M NA/K PHOSPHATE, 200MM NACL, PH 6.5-7.5, AND 5MM OXIDIZED BME 10% V/V ISOPROPANOL,18% W/V PEG 8000, PH 7.5
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 5.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
11.8-2.0 Msodium potassium phosphate1reservoir
25 mMoxidized BME1reservoir
31 mMprotein1drop
4200 mM1dropNaCl
5100 mMphosphate1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SDMS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1998年1月24日 / 詳細: GRAPHITE MONOCHROMATOR
放射モノクロメーター: NI FILTER/GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→20 Å / Num. obs: 15507 / % possible obs: 89 % / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.033
反射 シェル最高解像度: 1.9 Å / Rmerge(I) obs: 0.2 / Mean I/σ(I) obs: 2

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解析

ソフトウェア
名称分類
TNT精密化
TNT位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→20 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: TNT PROTGEO / 詳細: STARTING MODEL WAS CYS-FREE WILDTYPE
Rfactor反射数%反射
Rwork0.174 --
all-15507 -
obs-15507 89 %
溶媒の処理溶媒モデル: BABENET SCALING / Bsol: 626 Å2 / ksol: 1 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1298 0 10 113 1421
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.5
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d0
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.015
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.018
X-RAY DIFFRACTIONt_it
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.065
ソフトウェア
*PLUS
バージョン: 5E / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / σ(F): 0 / Rfactor all: 0.174
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.5
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d0
X-RAY DIFFRACTIONt_planar_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.018

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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