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- PDB-252l: GENERATING LIGAND BINDING SITES IN T4 LYSOZYME USING DEFICIENCY-C... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 252l
タイトルGENERATING LIGAND BINDING SITES IN T4 LYSOZYME USING DEFICIENCY-CREATING SUBSTITUTIONS
要素T4 LYSOZYME
キーワードHYDROLASE / O-GLYCOSYL / T4 LYSOZYME / CAVITY MUTANTS / LIGAND BINDING / PROTEIN ENGINEERING / PROTEIN DESIGN / MULTIPLE CONFORMATIONS
機能・相同性
機能・相同性情報


viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / host cell cytoplasm / defense response to bacterium
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #40 / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / Glycoside hydrolase, family 24 / Lysozyme domain superfamily / Phage lysozyme / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
2-HYDROXYETHYL DISULFIDE / Endolysin
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / DIFFERENCE FOURIER / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Baldwin, E.P. / Baase, W.A. / Zhang, X.-J. / Feher, V. / Matthews, B.W.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998
タイトル: Generation of ligand binding sites in T4 lysozyme by deficiency-creating substitutions.
著者: Baldwin, E. / Baase, W.A. / Zhang, X. / Feher, V. / Matthews, B.W.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1992
タイトル: A Cavity-Containing Mutant of T4 Lysozyme is Stabilized by Buried Benzene
著者: Eriksson, A.E. / Baase, W.A. / Wozniak, J.A. / Matthews, B.W.
#2: ジャーナル: Methods Enzymol. / 年: 1989
タイトル: Expression and Nitrogen-15 Labeling of Proteins for Proton and Nitrogen-15 Nuclear Magnetic Resonance
著者: Muchmore, D.C. / Mcintosh, L.P. / Russell, C.B. / Anderson, D.E. / Dahlquist, F.W.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1987
タイトル: Structure of Bacteriophage T4 Lysozyme Refined at 1.7 A Resolution
著者: Weaver, L.H. / Matthews, B.W.
履歴
登録1997年10月28日処理サイト: BNL
改定 1.01998年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: T4 LYSOZYME
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,6983
ポリマ－18,5081
非ポリマー1902
水2,450136
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)60.800, 60.800, 97.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 T4 LYSOZYME


分子量: 18508.125 Da / 分子数: 1 / 変異: C54T, C97A, M102A, M106A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
属: T4-like viruses / 生物種: Enterobacteria phage T4 sensu lato / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 遺伝子: GENE E / プラスミド: PHS1403 / 遺伝子 (発現宿主): T4 LYSOZYME / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): RR1 / 参照: UniProt: P00720, lysozyme
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-HED / 2-HYDROXYETHYL DISULFIDE / 2,2′-ジチオビスエタノ-ル


分子量: 154.251 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2S2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 136 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細STRUCTURE OF A T4 LYSOZYME MUTANT THAT CONTAINS TWO DIFFERENT CONFORMATIONS FOR RESIDUES 106 - 114. ...STRUCTURE OF A T4 LYSOZYME MUTANT THAT CONTAINS TWO DIFFERENT CONFORMATIONS FOR RESIDUES 106 - 114. THE MUTANT WAS DESIGNED TO CREATE A DEEP PIT BY TRUNCATING MET 102 AND MET 106 TO ALA. THE STRUCTURE OF SINGLE MUTANT MET102-ALA HAS A BURIED NON-POLAR CAVITY THAT BINDS BENZENE, AND THE MET 106 SIDE CHAIN SEPARATES THE CAVITY FROM THE SURFACE. THE DOUBLE MUTANT FAILED TO BIND ANY LIGANDS DETECTABLY. THE STRUCTURE DISPLAYED TWO DIFFERENT CONFORMATIONS FOR THE REGION 106 - 114, WHICH IS SHORT MOBILE HELIX IN WILDTYPE. THE PREDOMINANT CONFORMER CONTAINED THREE LEFT-HANDED GLYCINES (107, 110, 113) WHILE THE LESSER POPULATED CONFORMER WAS WILDTYPE-LIKE. THE WEIGHTS WERE 0.6 (ALT) AND 0.4 (WILDTYPE). THE SWITCH IN CONFORMATION IS ATTRIBUTED TO CHANGES IN PACKING OF THE HYDROPHOBIC FACE OF THE HELIX.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.1 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: CRYSTALS GROWN IN HANGING DROPS AT 4 DEGREES C. PROTEIN 10-20 MG/ML IN A BUFFER CONTAINING 0.5 M NACL 0.1 M NAPO4 PH 6.5 WAS DILUTED 1/2 WITH A WELL SOLUTION CONTAINING MIXED K/NAPO4 PH 6.3-7. ...詳細: CRYSTALS GROWN IN HANGING DROPS AT 4 DEGREES C. PROTEIN 10-20 MG/ML IN A BUFFER CONTAINING 0.5 M NACL 0.1 M NAPO4 PH 6.5 WAS DILUTED 1/2 WITH A WELL SOLUTION CONTAINING MIXED K/NAPO4 PH 6.3-7.1,1.8-2.2 MOLAR., pH 7.0, vapor diffusion - hanging drop, temperature 277K
PH範囲: 6.3-7.1
結晶化
*PLUS
手法: batch method / 詳細: Remington, S.J., (1978). J. Mol. Biol., 118, 81. / pH: 6.7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mg/mlprotein11
20.55 M11NaCl
314 mMmercaptoethanol11
41 mM11MgCl2
50.01 Msodium phospahte11
62.2 M11NaH2PO4
71.8 M11K2HPO4

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: XUONG-HAMLIN MULTIWIRE / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1993年3月25日 / 詳細: GRAPHITE MONOCHROMATOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→30 Å / Num. obs: 11176 / % possible obs: 85 % / Rmerge(I) obs: 0.049
反射 シェル最高解像度: 2.1 Å / Rmerge(I) obs: 0.2 / Mean I/σ(I) obs: 2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
TNT精密化
SDMSDETECTOR SYSTEM (NIELSEN)データ削減
SDMSDETECTOR SYSTEM (NIELSEN)データスケーリング
TNT位相決定
精密化構造決定の手法: DIFFERENCE FOURIER
開始モデル: CYS-FREE WILD TYPE LYSOZYME WITH RESIDUES 106 - 114 DELETED

解像度: 2.1→30 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: TNT PROTGEO
詳細: THE STARTING MODEL WAS CYS-FREE WILDTYPE WITH RESIDUES 106 - 115 DELETED AND 102 CONVERTED TO ALA. RESIDUES 106 - 114 WERE FIRST FIT IN A NON-WILDTYPE CONFORMATION. AFTER REFINEMENT THE ...詳細: THE STARTING MODEL WAS CYS-FREE WILDTYPE WITH RESIDUES 106 - 115 DELETED AND 102 CONVERTED TO ALA. RESIDUES 106 - 114 WERE FIRST FIT IN A NON-WILDTYPE CONFORMATION. AFTER REFINEMENT THE WILDTYPE CONFORMATION WAS VISIBLE IN FO-FC DIFFERENCE MAPS, AND WAS ADDED TO THE MODEL. RELATIVE OCCUPANCIES WERE ESTIMATED BASED ON REFINED GROUP OCCUPANCIES (INITIALLY AT 0.5) AND EITHER FIXING OR REFINING THE B VALUES AND POSITIONS. THE WEIGHTS OF EACH CONFORMER ARE 0.6 (ALT) AND 0.4 (WT). IN MOST T4 MUTANT STRUCTURES, RESIDUES 163 AND 164 ARE DISORDERED AND NOT OBSERVED IN ELECTRON DENSITY MAPS. IN THIS MUTANT, THESE RESIDUES WERE RESOLVED IN REFINED FO-FC DIFFERENCE MAPS AND THE RESIDUES ADDED TO THE MODEL.
Rfactor反射数%反射
Rwork0.163 --
all-11176 -
obs-11176 85 %
溶媒の処理溶媒モデル: BABINET SCALING / Bsol: 630 Å2 / ksol: 1.1 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1360 0 9 136 1505
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.1
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d0
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.009
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.014
X-RAY DIFFRACTIONt_it6.1
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.044
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / バージョン: 5F / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor all: 0.163
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_deg0
X-RAY DIFFRACTIONt_planar_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.014

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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