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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 222l | ||||||
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タイトル | GENERATING LIGAND BINDING SITES IN T4 LYSOZYME USING DEFICIENCY-CREATING SUBSTITUTIONS | ||||||
![]() | T4 LYSOZYME | ||||||
![]() | HYDROLASE / O-GLYCOSYL / T4 LYSOZYME / CAVITY MUTANTS / LIGAND BINDING / PROTEIN ENGINEERING / PROTEIN DESIGN | ||||||
機能・相同性 | ![]() viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / host cell cytoplasm / defense response to bacterium 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() | ||||||
![]() | Baldwin, E.P. / Baase, W.A. / Zhang, X.-J. / Feher, V. / Matthews, B.W. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Generation of ligand binding sites in T4 lysozyme by deficiency-creating substitutions. 著者: Baldwin, E. / Baase, W.A. / Zhang, X. / Feher, V. / Matthews, B.W. #1: ![]() タイトル: A Cavity-Containing Mutant of T4 Lysozyme is Stabilized by Buried Benzene 著者: Eriksson, A.E. / Baase, W.A. / Wozniak, J.A. / Matthews, B.W. #2: ![]() タイトル: Expression and Nitrogen-15 Labeling of Proteins for Proton and Nitrogen-15 Nuclear Magnetic Resonance 著者: Muchmore, D.C. / Mcintosh, L.P. / Russell, C.B. / Anderson, D.E. / Dahlquist, F.W. #3: ![]() タイトル: Structure of Bacteriophage T4 Lysozyme Refined at 1.7 A Resolution 著者: Weaver, L.H. / Matthews, B.W. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 48.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 33.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 428.1 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 431.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 9.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 13.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 18568.244 Da / 分子数: 1 / 変異: C54T, C97A, M102A / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: UNLIGANDED 由来: (組換発現) ![]() 属: T4-like viruses / 生物種: Enterobacteria phage T4 sensu lato / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 遺伝子: GENE E / プラスミド: PHS1403 / 遺伝子 (発現宿主): T4 LYSOZYME / 発現宿主: ![]() ![]() | ||||||
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#2: 化合物 | #3: 化合物 | #4: 水 | ChemComp-HOH / | 構成要素の詳細 | STRUCTURE OF A HYDROPHOBI | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.54 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 詳細: CRYSTALS GROWN IN HANGING DROPS AT 4 DEGREES C. PROTEIN 10-20 MG/ML IN A BUFFER CONTAINING 0.1M NA2PO4 PH 6.6, 0.55 M NACL WAS DILUTED 1/2 WITH A WELL SOLUTION CONTAINING 1.8-2.2M NA/KPO4 PH ...詳細: CRYSTALS GROWN IN HANGING DROPS AT 4 DEGREES C. PROTEIN 10-20 MG/ML IN A BUFFER CONTAINING 0.1M NA2PO4 PH 6.6, 0.55 M NACL WAS DILUTED 1/2 WITH A WELL SOLUTION CONTAINING 1.8-2.2M NA/KPO4 PH 6.3-7.1., pH 7.0, vapor diffusion - hanging drop, temperature 277K PH範囲: 6.3-7.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: batch method / 詳細: Remington, S.J., (1978). J. Mol. Biol., 118, 81. / pH: 6.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 298 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: FILM / 検出器: FILM / 日付: 1991年7月1日 / 詳細: GRAPHITE MONOCHROMATOR |
放射 | モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.9→10 Å / Num. obs: 11437 / % possible obs: 65 % / Rmerge(I) obs: 0.091 |
反射 シェル | 解像度: 1.9→2 Å / Rmerge(I) obs: 0.3 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 0.4 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: DIFFERENCE FOURIER 開始モデル: CYS-FREE WILD TYPE LYSOZYME 解像度: 1.9→10 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: TNT PROTGEO
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: BABINET SCALING / Bsol: 153 Å2 / ksol: 0.58 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→10 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: TNT / バージョン: 5E / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Rfactor all: 0.158 | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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