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万見
- PDB-1zvn: Crystal structure of chick MN-cadherin EC1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zvn
タイトルCrystal structure of chick MN-cadherin EC1
要素Cadherin 1
キーワードCELL ADHESION / cadherin
機能・相同性
機能・相同性情報


multicellular organism development / cell-cell adhesion via plasma-membrane adhesion molecules / calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / catenin complex / cell-cell junction assembly / adherens junction organization / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / adherens junction / cell morphogenesis / membrane => GO:0016020 ...multicellular organism development / cell-cell adhesion via plasma-membrane adhesion molecules / calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / catenin complex / cell-cell junction assembly / adherens junction organization / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / adherens junction / cell morphogenesis / membrane => GO:0016020 / cadherin binding / calcium ion binding
類似検索 - 分子機能
Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin, Y-type LIR-motif / Catenin binding domain superfamily / Cadherins / Cadherin / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. / Cadherin repeats. / Cadherin domain / Cadherins domain profile. ...Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin, Y-type LIR-motif / Catenin binding domain superfamily / Cadherins / Cadherin / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. / Cadherin repeats. / Cadherin domain / Cadherins domain profile. / Cadherin-like / Cadherin-like superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cadherin-20 / Cadherin-20
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.16 Å
データ登録者Patel, S.D. / Ciatto, C. / Chen, C.P. / Bahna, F. / Schieren, I. / Rajebhosale, M. / Jessell, T.M. / Honig, B. / Shapiro, L. / Price, S.R.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2006
タイトル: Type II cadherin ectodomain structures: implications for classical cadherin specificity.
著者: Patel, S.D. / Ciatto, C. / Chen, C.P. / Bahna, F. / Rajebhosale, M. / Arkus, N. / Schieren, I. / Jessell, T.M. / Honig, B. / Price, S.R. / Shapiro, L.
履歴
登録2005年6月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32013年4月10日Group: Structure summary
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cadherin 1
B: Cadherin 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,6752
ポリマ－22,6752
非ポリマー00
水3,261181
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2510 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area9750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)32.322, 76.155, 37.073
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.01, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Cadherin 1 / F-cadherin / MN-cadherin


分子量: 11337.545 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 60-156 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: MNcadherin / プラスミド: pSMT3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q7ZYV7, UniProt: Q8QGH3*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 181 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.41 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 60% saturated ammonium sulfate, 0.1M Bis-Tris pH 6.0, 7mM YbCl3 , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11101
21101
1,21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンNSLS X4A11.065
シンクロトロンNSLS X9A20.9791
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 41CCD2002年6月9日
ADSC QUANTUM 42CCD2002年9月25日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1diamondSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2diamondSINGLE WAVELENGTHMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.0651
20.97911
反射解像度: 2.16→20 Å / Num. all: 9670 / Num. obs: 9573 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 9.77
反射 シェル解像度: 2.16→2.24 Å / Rmerge(I) obs: 0.252 / Rsym value: 0.03 / % possible all: 93

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.16→19.73 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.907 / SU B: 5.758 / SU ML: 0.153 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.339 / ESU R Free: 0.234 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2424 514 5.4 %RANDOM
Rwork0.16855 ---
all0.1686 9042 --
obs0.17264 9042 98.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.05 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.16→19.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1558 0 0 181 1739
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0211590
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2531.952154
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1175196
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.15724.2580
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.60215261
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.4221511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1050.2232
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021235
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2250.2640
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.310.21062
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1780.2167
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2110.258
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2210.217
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6741.5998
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.92421565
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.0473674
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.8014.5589
LS精密化 シェル解像度: 2.16→2.212 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.338 26 -
Rwork0.174 608 -
obs--91.35 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 40.372 Å / Origin y: 23.104 Å / Origin z: 32.513 Å
111213212223313233
T-0.0415 Å2-0.0058 Å2-0.0034 Å2--0.0242 Å2-0.0094 Å2---0.0251 Å2
L0.4608 °20.3072 °2-0.1075 °2-0.7026 °20.0026 °2--0.8341 °2
S-0.0011 Å °-0.0329 Å °-0.0156 Å °0.0507 Å °-0.0063 Å °0.0139 Å °-0.0577 Å °0.0219 Å °0.0075 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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