+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1zuv | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | 24 NMR structures of AcAMP2-Like Peptide with Phenylalanine 18 mutated to Tryptophan | ||||||
![]() | AMARANTHUS CAUDATUS ANTIMICROBIAL PEPTIDE 2 | ||||||
![]() | ANTIMICROBIAL PROTEIN / alfa-helix / anti-parallel beta-sheet | ||||||
機能・相同性 | ![]() chitin binding / defense response to fungus / killing of cells of another organism / defense response to bacterium 類似検索 - 分子機能 | ||||||
手法 | 溶液NMR / The structures are based on 331 NOE-derived distance constraints, 18 come from cys-cys disulfide bridges | ||||||
![]() | Chavez, M.I. / Andreu, C. / Vidal, P. / Freire, F. / Aboitiz, N. / Groves, P. / Asensio, J.L. / Asensio, G. / Muraki, M. / Canada, F.J. / Jimenez-Barbero, J. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: On the Importance of Carbohydrate-Aromatic Interactions for the Molecular Recognition of Oligosaccharides by Proteins: NMR Studies of the Structure and Binding Affinity of AcAMP2-like ...タイトル: On the Importance of Carbohydrate-Aromatic Interactions for the Molecular Recognition of Oligosaccharides by Proteins: NMR Studies of the Structure and Binding Affinity of AcAMP2-like Peptides with Non-Natural Naphthyl and Fluoroaromatic Residues 著者: Andreu, C. / Vidal, P. / Aboitiz, N. / Freire, F. / Groves, P. / Asensio, J.L. / Asensio, G. / Muraki, M. #1: ![]() タイトル: H NMR study of the solution structure of Ac-AMP2, a sugar binding antimicrobial protein isolated from Amaranthus caudatus 著者: Martins, J.C. / Maes, D. / Loris, R. / Pepermans, H.A.M. / Wyns, L. / Willem, R. / Verheyden, P. #2: ジャーナル: Protein Pept.Lett. / 年: 2002 タイトル: The importance of CH/pi interactions to the function of carbohydrate binding proteins 著者: Muraki, M. #3: ![]() タイトル: NMR and modeling studies of protein-carbohydrate interactions: synthesis, three-dimensional structure, and recognition properties of a minimum hevein domain with binding affinity for chitooligosaccharides 著者: Aboitiz, N. / Vila-Perello, M. / Groves, P. / Asensio, J.L. / Andreu, D. / Canada, F.J. / Jimenez-Barbero, J. #4: ジャーナル: Proteins / 年: 2000 タイトル: NMR investigations of protein-carbohydrate interactions: studies on the relevance of Trp/Tyr variations in lectin binding sites as deduced from titration microcalorimetry and NMR ...タイトル: NMR investigations of protein-carbohydrate interactions: studies on the relevance of Trp/Tyr variations in lectin binding sites as deduced from titration microcalorimetry and NMR studies on hevein domains. Determination of the NMR structure of the complex between pseudohevein and N,N',N"-triacetylchitotriose 著者: Asensio, J.L. / Siebert, H.C. / von Der Lieth, C.W. / Laynez, J. / Bruix, M. / Soedjanaamadja, U.M. / Beintema, J.J. / Canada, F.J. / Gabius, H.J. / Jimenez-Barbero, J. #5: ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2000 タイトル: Structural basis for chitin recognition by defense proteins: GlcNAc residues are bound in a multivalent fashion by extended binding sites in hevein domains 著者: Asensio, J.L. / Canada, F.J. / Siebert, H.C. / Laynez, J. / Poveda, A. / Nieto, P.M. / Soedjanaamadja, U.M. / Gabius, H.J. / Jimenez-Barbero, J. #6: ジャーナル: Protein Eng. / 年: 2000 タイトル: Chemically prepared hevein domains: effect of C-terminal truncation and the mutagenesis of aromatic residues on the affinity for chitin 著者: Muraki, M. / Morii, H. / Harata, K. | ||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
---|
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 202.3 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 168.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
| |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| |||||||||
NMR アンサンブル |
|
-
要素
#1: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3233.818 Da / 分子数: 1 / 変異: F18W / 由来タイプ: 合成 詳細: The residue Phe18 was changed to tryptophan. The sequence by standard solid phase synthesis using Fmoc chemistry according to standard protocols. 参照: UniProt: P27275*PLUS |
---|---|
Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
NMR実験 |
|
-
試料調製
詳細 |
| ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
試料状態 | イオン強度: 100mM NaCl / pH: 5.6 / 圧: ambient / 温度: 298 K |
-NMR測定
NMRスペクトロメーター | タイプ: Bruker AMX / 製造業者: Bruker / モデル: AMX / 磁場強度: 500 MHz |
---|
-
解析
NMR software |
| ||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 手法: The structures are based on 331 NOE-derived distance constraints, 18 come from cys-cys disulfide bridges ソフトェア番号: 1 | ||||||||||||||||||||
代表構造 | 選択基準: lowest energy | ||||||||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations 計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 24 |