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万見
- PDB-1zt5: C-terminal domain of Insulin-like Growth Factor Binding Protein-1... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zt5
タイトルC-terminal domain of Insulin-like Growth Factor Binding Protein-1 isolated from human amniotic fluid complexed with Iron(II)
要素Insulin-like growth factor binding protein 1
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / Insulin-like Growth Factor Binding Protein-1 / IGFBP-1 / amniotic fluid / C-terminal domain / metal-binding / iron
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / insulin-like growth factor binding / ATF4 activates genes in response to endoplasmic reticulum stress / tissue regeneration / insulin-like growth factor II binding / insulin-like growth factor I binding / : / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / Post-translational protein phosphorylation / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway ...regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / insulin-like growth factor binding / ATF4 activates genes in response to endoplasmic reticulum stress / tissue regeneration / insulin-like growth factor II binding / insulin-like growth factor I binding / : / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / Post-translational protein phosphorylation / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / insulin receptor signaling pathway / positive regulation of cell growth / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / Golgi apparatus / signal transduction / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Insulin-like growth factor-binding protein 1 / Thyroglobulin type-1 / Invariant Chain; Chain I / Insulin-like growth factor-binding protein family 1-6, chordata / Insulin-like growth factor binding protein, N-terminal, Cys-rich conserved site / Insulin-like growth factor-binding protein (IGFBP) N-terminal domain signature. / Insulin-like growth factor binding protein / Insulin-like growth factor-binding protein, IGFBP / Insulin-like growth factor-binding protein (IGFBP) N-terminal domain profile. / Insulin growth factor-binding protein homologues ...Insulin-like growth factor-binding protein 1 / Thyroglobulin type-1 / Invariant Chain; Chain I / Insulin-like growth factor-binding protein family 1-6, chordata / Insulin-like growth factor binding protein, N-terminal, Cys-rich conserved site / Insulin-like growth factor-binding protein (IGFBP) N-terminal domain signature. / Insulin-like growth factor binding protein / Insulin-like growth factor-binding protein, IGFBP / Insulin-like growth factor-binding protein (IGFBP) N-terminal domain profile. / Insulin growth factor-binding protein homologues / Thyroglobulin type-1 repeat signature. / Thyroglobulin type-1 / Thyroglobulin type-1 superfamily / Thyroglobulin type-1 repeat / Thyroglobulin type-1 domain profile. / Thyroglobulin type I repeats. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Few Secondary Structures / Irregular
類似検索 - ドメイン・相同性
1,4-DIETHYLENE DIOXIDE / : / Insulin-like growth factor-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.818 Å
データ登録者Sala, A. / Capaldi, S. / Campagnoli, M. / Faggion, B. / Labo, S. / Perduca, M. / Romano, A. / Carrizo, M.E. / Valli, M. / Visai, L. ...Sala, A. / Capaldi, S. / Campagnoli, M. / Faggion, B. / Labo, S. / Perduca, M. / Romano, A. / Carrizo, M.E. / Valli, M. / Visai, L. / Minchiotti, L. / Galliano, M. / Monaco, H.L.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: Structure and Properties of the C-terminal Domain of Insulin-like Growth Factor-binding Protein-1 Isolated from Human Amniotic Fluid
著者: Sala, A. / Capaldi, S. / Campagnoli, M. / Faggion, B. / Labo, S. / Perduca, M. / Romano, A. / Carrizo, M.E. / Valli, M. / Visai, L. / Minchiotti, L. / Galliano, M. / Monaco, H.L.
履歴
登録2005年5月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年6月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin-like growth factor binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,3293
ポリマ－9,1851
非ポリマー1442
水1,09961
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)38.210, 59.600, 31.060
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Insulin-like growth factor binding protein 1 / IGFBP-1 / IBP- 1 / IGF-binding protein 1 / Placental protein 12 / PP12


分子量: 9185.340 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal domain / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Amniotic fluid / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P08833
#2: 化合物 ChemComp-FE2 / FE (II) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 化合物 ChemComp-DIO / 1,4-DIETHYLENE DIOXIDE / 1,4-ジオキサン


分子量: 88.105 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H8O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 61 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.7 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: dioxane, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年1月14日 / 詳細: Double Crystal (Si111, Si220) or White Beam
放射モノクロメーター: Three-segment Pt-coated toroidal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.818→22.34 Å / Num. all: 6773 / Num. obs: 6773 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.48 % / Rsym value: 0.044 / Net I/σ(I): 8.9
反射 シェル解像度: 1.818→1.88 Å / Mean I/σ(I) obs: 5.6 / Rsym value: 0.085 / % possible all: 98.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
XFITデータ削減
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 1.818→22.34 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.906 / SU B: 3.231 / SU ML: 0.101 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.188 / ESU R Free: 0.166 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26425 310 4.7 %RANDOM
Rwork0.22153 ---
all0.232 6577 --
obs0.22333 6267 97.15 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.253 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.28 Å20 Å20 Å2
2---0.68 Å20 Å2
3----0.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.818→22.34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数642 0 7 61 710
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.022669
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4211.958905
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.472579
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg26.46623.93933
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.75515110
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.326155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.286
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.02529
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2030.2285
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.310.2457
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1330.271
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1860.264
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1660.219
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7791.5412
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.2522642
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.753305
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7294.5263
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.818→1.865 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.384 22 -
Rwork0.229 439 -
obs--97.67 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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