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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1zrr | |||||||||
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タイトル | Residual Dipolar Coupling Refinement of Acireductone Dioxygenase from Klebsiella | |||||||||
要素 | E-2/E-2' protein | |||||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE / nickel / cupin / beta helix / methionine salvage | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 acireductone dioxygenase (Ni2+-requiring) / acireductone dioxygenase [iron(II)-requiring] / acireductone dioxygenase (Ni2+-requiring) activity / acireductone dioxygenase [iron(II)-requiring] activity / L-methionine salvage from S-adenosylmethionine / L-methionine salvage from methylthioadenosine / nickel cation binding / iron ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Klebsiella oxytoca (バクテリア) | |||||||||
手法 | 溶液NMR / combined torsional, cartesian dynamics simulated annealing with residual dipolar couplings, NOE, chemical shift, dihedral restraints | |||||||||
データ登録者 | Pochapsky, T.C. / Pochapsky, S.S. / Ju, T. / Hoefler, C. / Liang, J. | |||||||||
引用 | ジャーナル: J.Biomol.NMR / 年: 2006 タイトル: A refined model for the structure of acireductone dioxygenase from Klebsiella ATCC 8724 incorporating residual dipolar couplings 著者: Pochapsky, T.C. / Pochapsky, S.S. / Ju, T. / Hoefler, C. / Liang, J. #1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2002 タイトル: Modeling and experiment yields the structure of acireductone dioxygenase from Klebsiella pneumoniae 著者: Pochapsky, T.C. / Pochapsky, S.S. / Ju, T. / Mo, H. / Al-Mjeni, F. / Maroney, M.J. #2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001 タイトル: Mechanistic Studies of two Dioxygenases from the methionine salvage pathway of Klebsiella pneumoniae 著者: Dai, Y. / Pochapsky, T.C. / Abeles, R.H. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1zrr.cif.gz | 921.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1zrr.ent.gz | 784.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1zrr.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1zrr_validation.pdf.gz | 343.9 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1zrr_full_validation.pdf.gz | 545.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1zrr_validation.xml.gz | 84 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1zrr_validation.cif.gz | 110.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zr/1zrr ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zr/1zrr | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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NMR アンサンブル |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 20219.412 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Klebsiella oxytoca (バクテリア) / プラスミド: pET3a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9ZFE7 |
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#2: 化合物 | ChemComp-NI / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR |
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-試料調製
詳細 | 内容: 1 mM aRD 15N labeled in 5% orienting medium (either filamentous phage or C12E5 polymer) pH 7.4, 20 mM KPi; 90/10 H2O/D2O 溶媒系: 90/10 H2O/D2O |
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-NMR測定
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M |
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放射波長 | 相対比: 1 |
NMRスペクトロメーター | タイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz |
-解析
NMR software | 名称: X-PLOR / バージョン: 2.1 / 分類: 精密化 |
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精密化 | 手法: combined torsional, cartesian dynamics simulated annealing with residual dipolar couplings, NOE, chemical shift, dihedral restraints ソフトェア番号: 1 詳細: Metal binding site modeled from XAFS data, paramagnetically broadened backbone residues modeled from pdb entry 1VR3 (ARD homologue from Mus musculus). |
代表構造 | 選択基準: closest to the average |
NMRアンサンブル | 登録したコンフォーマーの数: 17 |