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- PDB-1zpd: PYRUVATE DECARBOXYLASE FROM ZYMOMONAS MOBILIS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zpd
タイトルPYRUVATE DECARBOXYLASE FROM ZYMOMONAS MOBILIS
要素PYRUVATE DECARBOXYLASE
キーワードALCOHOL FERMENTATION / THIAMIN DIPHOSPHATE / DECARBOXYLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


pyruvate decarboxylase / aromatic amino acid family catabolic process to alcohol via Ehrlich pathway / pyruvate decarboxylase activity / thiamine pyrophosphate binding / magnesium ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Thiamine pyrophosphate (TPP)-dependent enzyme / : / TPP-binding enzyme, conserved site / Thiamine pyrophosphate enzymes signature. / Thiamine pyrophosphate enzyme, central domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, central domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, N-terminal TPP-binding domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, N-terminal TPP binding domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, C-terminal TPP-binding ...: / Thiamine pyrophosphate (TPP)-dependent enzyme / : / TPP-binding enzyme, conserved site / Thiamine pyrophosphate enzymes signature. / Thiamine pyrophosphate enzyme, central domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, central domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, N-terminal TPP-binding domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, N-terminal TPP binding domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, C-terminal TPP-binding / Thiamine pyrophosphate enzyme, C-terminal TPP binding domain / Thiamin diphosphate (ThDP)-binding fold, Pyr/PP domains / TPP-binding domain / Thiamin diphosphate-binding fold / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / Chem-DPX / Pyruvate decarboxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Zymomonas mobilis (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.86 Å
データ登録者Lu, G. / Dobritzsch, D. / Schneider, G.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1998
タイトル: High resolution crystal structure of pyruvate decarboxylase from Zymomonas mobilis. Implications for substrate activation in pyruvate decarboxylases.
著者: Dobritzsch, D. / Konig, S. / Schneider, G. / Lu, G.
履歴
登録1998年4月17日処理サイト: BNL
改定 1.01999年2月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model ...database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PYRUVATE DECARBOXYLASE
B: PYRUVATE DECARBOXYLASE
E: PYRUVATE DECARBOXYLASE
F: PYRUVATE DECARBOXYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)246,41616
ポリマ－243,8294
非ポリマー2,58712
水46,2812569
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area30290 Å2
ΔGint-178 kcal/mol
Surface area63940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.868, 92.168, 98.256
Angle α, β, γ (deg.)102.86, 94.59, 112.69
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.999996, -0.001489, -0.00241), (-0.000644, -0.709027, 0.705181), (-0.002759, 0.70518, 0.709023)0.53468, 0.13641, -0.1395
2given(0.999999, 0.000977, 0.000977), (0.000977, -1, 5.5E-5), (0.000977, -5.4E-5, -1)0.34429, -0.00492, -0.63301
3given(-0.999999, 0.001465), (-0.001031, 0.710659, -0.703536), (-0.001041, -0.703537, -0.710658)0.55823, -0.27361, -0.55083

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要素

#1: タンパク質
PYRUVATE DECARBOXYLASE


分子量: 60957.281 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Zymomonas mobilis (バクテリア) / Culture collection (発現宿主): ATCC 29191 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SG13009/PREP4 / 参照: UniProt: P06672, pyruvate decarboxylase
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物
ChemComp-DPX / MONO-{4-[(4-AMINO-2-METHYL-PYRIMIDIN-5-YLMETHYL)-AMINO]-2-HYDROXY-3-MERCAPTO-PENT-3-ENYL-PHOSPHONO} ESTER


分子量: 430.311 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H20N4O8P2S
#4: 化合物
ChemComp-CIT / CITRIC ACID


分子量: 192.124 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2569 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46 %
結晶化pH: 6 / 詳細: pH 6.0
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
113 mg/mlprotein1drop
21 mMdithiothreitol1drop
3100 mMMes-NaOH1reservoir
424 %(w/v)PEG15001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年10月1日 / 詳細: COLLIMATOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.86→22.8 Å / Num. obs: 157263 / % possible obs: 87 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.91 % / Biso Wilson estimate: 10.41 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 11.1
反射 シェル解像度: 1.86→1.91 Å / 冗長度: 1.84 % / Rmerge(I) obs: 0.21 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 62.5
反射
*PLUS
% possible obs: 88.2 % / Num. measured all: 306481
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 51.7 % / Num. unique obs: 13826 / Num. measured obs: 25442

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1YPD

1ypd
PDB 未公開エントリ


解像度: 1.86→15 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1
詳細: NCS RESTRAINTS WERE APPLIED TO PROTEIN ATOMS AND MOST WATER MOLECULES WITH CHAIN ID W, U, V, AND X, WHICH SATISFY ALL THE NCS OPERATIONS. WATER MOLECULES WITH CHAIN ID Y SATISFY 3 OF 4 NCS ...詳細: NCS RESTRAINTS WERE APPLIED TO PROTEIN ATOMS AND MOST WATER MOLECULES WITH CHAIN ID W, U, V, AND X, WHICH SATISFY ALL THE NCS OPERATIONS. WATER MOLECULES WITH CHAIN ID Y SATISFY 3 OF 4 NCS OPERATIONS WHILE WATERS WITH CHAIN ID Z SATISFY 2 OF 4 NCS'S. WATERS WITH CHAIN ID S DOES NOT FOLLOW ANY NCS OPERATIONS. ESD FROM SIGMAA (A) : 0.15
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.197 6858 4.3 %RANDOM
Rwork0.162 ---
obs-150215 87 %-
原子変位パラメータBiso mean: 14.87 Å2
Refine analyzeLuzzati sigma a obs: 0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.86→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17902 0 156 2569 20627
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0070.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.020.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 157061 / Rfactor obs: 0.162
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 14.9 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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