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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zko
タイトルCrystal structure of Glycine cleavage system H protein (tm0212) from Thermotoga maritima at 1.65 A resolution
要素Glycine cleavage system H protein
キーワードGlycine cleavage H-protein / tm0212 / Glycine cleavage system H protein / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI
機能・相同性
機能・相同性情報


glycine decarboxylation via glycine cleavage system / glycine cleavage complex / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glycine cleavage system H-protein, subgroup / Glycine cleavage system H-protein / Glycine cleavage system H-protein/Simiate / Glycine cleavage H-protein / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / RNA polymerase II/Efflux pump adaptor protein, barrel-sandwich hybrid domain / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif ...Glycine cleavage system H-protein, subgroup / Glycine cleavage system H-protein / Glycine cleavage system H-protein/Simiate / Glycine cleavage H-protein / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / RNA polymerase II/Efflux pump adaptor protein, barrel-sandwich hybrid domain / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glycine cleavage system H protein
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of Glycine cleavage system H protein (tm0212) from Thermotoga maritima at 1.65 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2005年5月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年5月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年1月25日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id
Remark 999SEQUENCE CLONING ARTIFACT: IN THE CLONING CONSTRUCT, THE START CODON WAS CHANGED FROM ATG TO TTG. ...SEQUENCE CLONING ARTIFACT: IN THE CLONING CONSTRUCT, THE START CODON WAS CHANGED FROM ATG TO TTG. AS A RESULT, THE FIRST METHIONINE RESIDUE IS MUTATED TO LEUCINE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycine cleavage system H protein
B: Glycine cleavage system H protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,0513
ポリマ－31,0282
非ポリマー231
水4,486249
1
A: Glycine cleavage system H protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,5372
ポリマ－15,5141
非ポリマー231
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: Glycine cleavage system H protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,5141
ポリマ－15,5141
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
A: Glycine cleavage system H protein
ヘテロ分子

B: Glycine cleavage system H protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,0513
ポリマ－31,0282
非ポリマー231
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_456x-1/2,-y+1/2,-z+11
Buried area1820 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area12560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.950, 65.249, 69.140
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: HIS / Beg label comp-ID: HIS / End auth comp-ID: GLN / End label comp-ID: GLN / Refine code: 6 / Auth seq-ID: -4 - 123 / Label seq-ID: 8 - 135

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

#1: タンパク質 Glycine cleavage system H protein


分子量: 15513.833 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
遺伝子: gcvH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9WY55
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 249 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.63 %
結晶化温度: 277 K
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法, nanodrop
pH: 4
詳細: 1.0M LiCl, 30.0% PEG-6000, 0.1M Citrate pH 4.0, VAPOR DIFFUSION,SITTING DROP,NANODROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.946415, 0.979129, 0.979494
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年4月4日 / 詳細: Flat mirror (vertical focusing)
放射モノクロメーター: single crystal Si(111) bent monochromator(horizontal focusing)
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9464151
20.9791291
30.9794941
反射解像度: 1.56→42.53 Å / Num. obs: 30875 / % possible obs: 87.4 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rsym value: 0.073 / Net I/σ(I): 6.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsRsym value% possible all
1.56-1.641.70.367220190.36740
1.64-1.743.50.3212.347510.32198.4
1.74-1.863.90.2263.345470.22699.5
1.86-2.013.90.1494.941690.14998.7
2.01-2.213.80.0986.837700.09896.6
2.21-2.473.80.0748.633270.07493.6
2.47-2.853.70.0658.928920.06591.7
2.85-3.493.60.05110.923960.05189.6
3.49-4.933.60.04311.118890.04389.8
4.93-42.533.50.03611.711150.03693

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0005精密化
SCALAデータスケーリング
PDB_EXTRACT1.601データ抽出
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
autoSHARP位相決定
SHELXL精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.65→42.53 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 5.538 / SU ML: 0.095 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.14 / ESU R Free: 0.135
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. THE R AND R-FREE FACTORS ARE HIGH DESPITE THE RESOLUTION. ONE REASON MAY BE THAT THE DIFFRACTION IMAGES SHOW DIFFRACTION FROM MORE THAN ONE CRYSTAL. THE ELECTRON DENSITY MAPS ARE VERY ...詳細: 1. THE R AND R-FREE FACTORS ARE HIGH DESPITE THE RESOLUTION. ONE REASON MAY BE THAT THE DIFFRACTION IMAGES SHOW DIFFRACTION FROM MORE THAN ONE CRYSTAL. THE ELECTRON DENSITY MAPS ARE VERY CLEAR FOR THE TWO MONOMERS IN THE ASYMMETRIC UNIT.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27 1433 5 %RANDOM
Rwork0.225 ---
all0.227 ---
obs0.22724 26956 94.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18.464 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.46 Å20 Å20 Å2
2--0.49 Å20 Å2
3----0.96 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→42.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2011 0 1 249 2261
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0222132
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0651.9532908
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2875282
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.65626.634101
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.10915394
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.897152
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.2328
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.021606
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1930.2970
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2960.21457
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1120.2196
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1860.290
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.140.239
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.20931315
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.14152140
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.8088845
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.86411753
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 950 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDRmsタイプWeight
1A0.33LOOSE POSITIONAL5
2B1.49LOOSE THERMAL10
LS精密化 シェル解像度: 1.651→1.693 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.42 102 -
Rwork0.278 1956 -
obs--94.06 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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