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- PDB-1zfj: INOSINE MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE (IMPDH; EC 1.1.1.205) FROM ST... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zfj
タイトルINOSINE MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE (IMPDH; EC 1.1.1.205) FROM STREPTOCOCCUS PYOGENES
要素INOSINE MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / IMPDH / DEHYDROGENASE (脱水素酵素) / CBS DOMAINS
機能・相同性
機能・相同性情報


IMP dehydrogenase activity / IMPデヒドロゲナーゼ / GMP biosynthetic process / nucleotide binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase / IMP dehydrogenase / GMP reductase, conserved site / IMP dehydrogenase / GMP reductase signature. / IMP dehydrogenase/GMP reductase / IMP dehydrogenase / GMP reductase domain / Domain in cystathionine beta-synthase and other proteins. / CBSドメイン / CBSドメイン / CBS domain profile. / Aldolase class I ...Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase / IMP dehydrogenase / GMP reductase, conserved site / IMP dehydrogenase / GMP reductase signature. / IMP dehydrogenase/GMP reductase / IMP dehydrogenase / GMP reductase domain / Domain in cystathionine beta-synthase and other proteins. / CBSドメイン / CBSドメイン / CBS domain profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIMバレル / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
イノシン酸 / Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus pyogenes (化膿レンサ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Zhang, R. / Evans, G. / Rotella, F.J. / Westbrook, E.M. / Beno, D. / Huberman, E. / Joachimiak, A. / Collart, F.R.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Characteristics and crystal structure of bacterial inosine-5'-monophosphate dehydrogenase.
著者: Zhang, R. / Evans, G. / Rotella, F.J. / Westbrook, E.M. / Beno, D. / Huberman, E. / Joachimiak, A. / Collart, F.R.
履歴
登録1999年3月29日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年3月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INOSINE MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,5772
ポリマ－53,2281
非ポリマー3481
水8,989499
1
A: INOSINE MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子

A: INOSINE MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子

A: INOSINE MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子

A: INOSINE MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)214,3068
ポリマ－212,9134
非ポリマー1,3934
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_655-y+1,x,z1
crystal symmetry operation4_565y,-x+1,z1
Buried area21490 Å2
ΔGint-121 kcal/mol
Surface area72650 Å2
手法PISA
2
A: INOSINE MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子
x 8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)428,61216
ポリマ－425,8278
非ポリマー2,7868
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_655-y+1,x,z1
crystal symmetry operation4_565y,-x+1,z1
crystal symmetry operation5_655-x+1,y,-z1
crystal symmetry operation6_565x,-y+1,-z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z1
Buried area54690 Å2
ΔGint-237 kcal/mol
Surface area133580 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)151.480, 151.480, 101.680
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422
詳細S. PYOGENES IMPDH IS A TETRAMER WITH ITS FOUR SUBUNITS RELATED BY A CRYSTALLOGRAPHIC FOURFOLD AXIS. EACH MONOMER HAS A TWO-DOMAIN STRUCTURE: A CATALYTIC DOMAIN (AMINO ACID RESIDUES 2-92 AND 224-492) FORMING THE INTERIOR CORE OF THE ACTIVE TETRAMERIC ENZYME AND A CBS DIMER DOMAIN (RESIDUES 93-223) PROJECTING OUTWARD FROM THE CORNERS OF THE SQUARE. THE CBS DESIGNATION ARISES FROM THE ORIGINAL IDENTIFICATION OF THIS FOLDING MOTIF IN THE ENZYME CYSTATHIONINE-"BETA"-SYNTHASE [BATEMAN, A. (1997) TRENDS BIOCHEM. SCI. 22, 12-13]. THE CBS DIMER DOMAIN, FOUND IN IMPDH PROTEINS FROM ALL THREE KINGDOMS, IS COMPOSED OF TWO CBS MOTIFS RELATED BY APPROXIMATE TWOFOLD SYMMETRY (RMS DEVIATIONS BETWEEN ALPHA CARBON ATOMS: 2.7 ANGSTROMS). EACH CBS MOTIF HAS THE CHARACTERISTIC SHEET/HELIX/SHEET/SHEET/HELIX TOPOLOGY. THIS IS THE FIRST REPORTED COMPLETE STRUCTURE OF A CBS DIMER DOMAIN, A FOLDING MOTIF PROPOSED TO ACT AS A REGULATORY ELEMENT SINCE MUTATIONS LEAD TO THE HUMAN DISEASE HOMOCYSTINURIA. EACH IPMDH MONOMER CONTAINS IMP IN THE CATALYTIC SITE. THIS SUBSTRATE IS NOT COVALENTLY BOUND TO THE ACTIVE SITE CYS310 SUGGESTING THAT IMP DOES NOT FORM A COVALENT BOND IN THE ABSENCE OF NAD.

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要素

#1: タンパク質 INOSINE MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE


分子量: 53228.352 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, CBS DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus pyogenes (化膿レンサ球菌)
発現宿主: Streptococcus pyogenes (化膿レンサ球菌)
株 (発現宿主): ESCHERICHIA COLI / 参照: UniProt: P0C0H6, IMPデヒドロゲナーゼ
#2: 化合物 ChemComp-IMP / INOSINIC ACID / IMP / イノシン酸


分子量: 348.206 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13N4O8P
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 499 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 %
結晶化pH: 7.2
詳細: 0.1 M MES (PH 7.2), 1.8 M AMMONIUM SULFATE, 10 MM COCL2, pH 7.20
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 10 ℃ / pH: 7.4 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
10.1 MMES1reservoir
21.8 Mammonium sulfate1reservoir
310 mM1reservoirCoCl2
420 mg/mlprotein1drop
510 mMBis-Tris-propane1drop
61 mMIMP1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9791,1.0781
検出器タイプ: SBC-1 / 検出器: CCD / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97911
21.07811
反射解像度: 1.9→40 Å / Num. obs: 44921 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 21.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.319 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 87.6
反射
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 40 Å / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.2 % / Num. measured all: 263355
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 1.97 Å / 冗長度: 3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.5

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
CCP4モデル構築
HKL-2000データ削減
DENZOデータ削減
HKL-2000データスケーリング
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.9→6 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high rms absF: 986591.3 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.263 3980 10 %RANDOM
Rwork0.232 ---
obs-39729 88.2 %-
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.84 Å20 Å20 Å2
2--9.84 Å20 Å2
3----19.7 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.37 Å0.33 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3544 0 23 499 4066
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d2.37
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.211.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.922
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.982
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.022.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.01 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.368 534 10.2 %
Rwork0.357 4706 -
obs--70.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3IMP.PARIMP.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.3 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 6 Å / Rfactor obs: 0.234
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg2.37
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.368 / Rfactor Rwork: 0.357

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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