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- PDB-1zcc: Crystal structure of glycerophosphodiester phosphodiesterase from... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zcc
タイトルCrystal structure of glycerophosphodiester phosphodiesterase from Agrobacterium tumefaciens str.C58
要素glycerophosphodiester phosphodiesterase
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / NYSGXRC / T2047 / Glycerophosphodiester phosphodiesterase / Agrobacterium tumefaciens str. C58 / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / PSI / Protein Structure Initiative / New York SGX Research Center for Structural Genomics
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoric diester hydrolase activity / lipid metabolic process
類似検索 - 分子機能
Glycerophosphodiester phosphodiesterase domain / Glycerophosphoryl diester phosphodiesterase family / GP-PDE domain profile. / Phosphatidylinositol (PI) phosphodiesterase / PLC-like phosphodiesterase, TIM beta/alpha-barrel domain superfamily / TIMバレル / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
酢酸塩 / Glycerophosphodiester phosphodiesterase / :
類似検索 - 構成要素
生物種Agrobacterium tumefaciens str. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Krishnamurthy, N.R. / Kumaran, D. / Swaminathan, S. / Burley, S.K. / New York SGX Research Center for Structural Genomics (NYSGXRC)
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2006
タイトル: Crystal structure of glycerophosphodiester phosphodiesterase from Agrobacterium tumefaciens by SAD with a large asymmetric unit.
著者: Rao, K.N. / Bonanno, J.B. / Burley, S.K. / Swaminathan, S.
履歴
登録2005年4月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年5月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32021年2月3日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation_author / struct_site
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID ..._audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: glycerophosphodiester phosphodiesterase
B: glycerophosphodiester phosphodiesterase
C: glycerophosphodiester phosphodiesterase
D: glycerophosphodiester phosphodiesterase
E: glycerophosphodiester phosphodiesterase
F: glycerophosphodiester phosphodiesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)165,09118
ポリマ－164,1606
非ポリマー93112
水4,972276
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16600 Å2
ΔGint-155 kcal/mol
Surface area46670 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)78.560, 140.220, 88.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.53, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological assembly within the asymmetric unit is a hexamer formed by dimer of trimers.

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要素

#1: タンパク質
glycerophosphodiester phosphodiesterase /


分子量: 27360.055 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Agrobacterium tumefaciens str. (バクテリア)
生物種: Agrobacterium tumefaciensアグロバクテリウム
株: C58 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8U887, UniProt: A9CG82*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン / 酢酸塩


分子量: 59.044 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 276 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 4

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 59 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: Ammonium sulfate, PEG8K, HEPES, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
1,21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンNSLS X2511.1
シンクロトロンNSLS X12C20.979
検出器
タイプID検出器日付詳細
ADSC QUANTUM 3151CCD2005年3月5日Mirrors
BRANDEIS - B42CCD2004年11月22日Mirrors
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Si(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.11
20.9791
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. all: 75568 / Num. obs: 75568 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 25.9 Å2 / Rsym value: 0.104 / Net I/σ(I): 14.7
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 6.4 % / Num. unique all: 7418 / Rsym value: 0.43 / % possible all: 98.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
CBASSデータ収集
HKL-2000データスケーリング
SHELXD位相決定
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.5→45.17 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 626023.61 / Data cutoff low absF: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: The residues listed in remark 470 were modelled as ALA due to the lack of electron density. The residues listed in remark 465 were not modelled due to the lack of electron density.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.281 1264 2 %RANDOM
Rwork0.244 ---
obs0.244 62460 94.2 %-
all-62460 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 38.2296 Å2 / ksol: 0.335671 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 40.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--14.08 Å20 Å23.35 Å2
2---5.98 Å20 Å2
3---20.06 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.49 Å0.37 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.51 Å0.39 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→45.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10656 0 54 276 10986
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.82
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.031 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.415 179 1.9 %
Rwork0.336 9336 -
obs--86.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4so4_xplor_par.txtso4_xplor_top.txt
X-RAY DIFFRACTION5act_xplor_par.txtact_xplor_top.txt

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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