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万見
- PDB-1z9o: 1.9 Angstrom Crystal Structure of the Rat VAP-A MSP Homology Doma... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1z9o
タイトル1.9 Angstrom Crystal Structure of the Rat VAP-A MSP Homology Domain in Complex with the Rat ORP1 FFAT Motif
要素
  • Oxysterol binding protein
  • Vesicle-associated membrane protein-associated protein A
キーワードPROTEIN BINDING/LIPID BINDING PROTEIN / VAP-33 / VAP-A / VAP-B / VAP-C / VAPA / VAPB / VAPC / VAP-33a / Scs2 / ERG30 / FFAT motif / ER / endoplasmic reticulum / targeting / immunoglobulin-like beta sheet / MSP homology domain / OSBP / ORP / oxysterol binding protein / PROTEIN BINDING-LIPID BINDING PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Synthesis of bile acids and bile salts / FFAT motif binding / endoplasmic reticulum-plasma membrane tethering / organelle membrane contact site / sphingomyelin biosynthetic process / sterol transport / : / ceramide transport / sterol binding / COPII-coated vesicle budding ...Synthesis of bile acids and bile salts / FFAT motif binding / endoplasmic reticulum-plasma membrane tethering / organelle membrane contact site / sphingomyelin biosynthetic process / sterol transport / : / ceramide transport / sterol binding / COPII-coated vesicle budding / MHC class II antigen presentation / negative regulation by host of viral genome replication / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / positive regulation by host of viral genome replication / protein localization to endoplasmic reticulum / phospholipid transport / cholesterol transport / Neutrophil degranulation / cholesterol binding / viral release from host cell / bicellular tight junction / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / neuron projection development / microtubule cytoskeleton / late endosome / microtubule binding / nuclear membrane / vesicle / endosome / protein heterodimerization activity / protein domain specific binding / Golgi membrane / intracellular membrane-bounded organelle / protein-containing complex binding / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Vesicle-associated membrane-protein-associated protein / Major sperm protein (MSP) domain / MSP (Major sperm protein) domain / Major sperm protein (MSP) domain profile. / Oxysterol-binding protein / Oxysterol-binding protein, conserved site / Oxysterol-binding protein superfamily / Oxysterol-binding protein / Oxysterol-binding protein family signature. / Domain of unknown function DUF3447 ...Vesicle-associated membrane-protein-associated protein / Major sperm protein (MSP) domain / MSP (Major sperm protein) domain / Major sperm protein (MSP) domain profile. / Oxysterol-binding protein / Oxysterol-binding protein, conserved site / Oxysterol-binding protein superfamily / Oxysterol-binding protein / Oxysterol-binding protein family signature. / Domain of unknown function DUF3447 / PapD-like superfamily / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / PH-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Oxysterol-binding protein-related protein 1 / Vesicle-associated membrane protein-associated protein A
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Kaiser, S.E. / Brickner, J.H. / Reilein, A.R. / Fenn, T.D. / Walter, P. / Brunger, A.T.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2005
タイトル: Structural basis of FFAT motif-mediated ER targeting
著者: Kaiser, S.E. / Brickner, J.H. / Reilein, A.R. / Fenn, T.D. / Walter, P. / Brunger, A.T.
履歴
登録2005年4月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年7月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vesicle-associated membrane protein-associated protein A
B: Vesicle-associated membrane protein-associated protein A
C: Vesicle-associated membrane protein-associated protein A
D: Vesicle-associated membrane protein-associated protein A
E: Vesicle-associated membrane protein-associated protein A
F: Vesicle-associated membrane protein-associated protein A
G: Oxysterol binding protein
H: Oxysterol binding protein
I: Oxysterol binding protein
J: Oxysterol binding protein
K: Oxysterol binding protein
L: Oxysterol binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,32612
ポリマ－94,32612
非ポリマー00
水3,333185
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)50.048, 50.033, 90.287
Angle α, β, γ (deg.)90.01, 90.00, 60.03
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21F
12G
22L

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLU / Beg label comp-ID: GLU / Refine code: 1

Dom-IDEns-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11METMETAA5 - 1258 - 128
21METMETFF5 - 1258 - 128
12SERSERGG473 - 4812 - 10
22SERSERLL473 - 4812 - 10

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質
Vesicle-associated membrane protein-associated protein A / VAMP- associated protein A / VAMP-A / VAP-A / 33 kDa Vamp-associated protein / VAP-33


分子量: 14545.880 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Vapa, Vap33 / プラスミド: pGEX / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: GenBank: 61889097, UniProt: Q9Z270*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド
Oxysterol binding protein / ORP-1


分子量: 1175.157 Da / 分子数: 6 / Fragment: Residues 472-481 / 由来タイプ: 合成
詳細: peptide NH2-SEDEFYDALS-COO corresponding to rat ORP1 472-481 synthesized by Biopeptide LLC
参照: UniProt: Q8K4M9
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 185 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: PEG 2000 MME, sodium thiocyanate, tris buffer, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 283K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
1,21
放射光源
由来サイトビームラインID波長波長 (Å)
シンクロトロンALS 8.2.111.03311.0331
シンクロトロンALS 8.2.120.97940.9794
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 41CCD2004年8月28日
ADSC QUANTUM 42CCD2004年8月28日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1double crystalSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2double crystalSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.03311
20.97941
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 59859 / Num. obs: 59506 / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4 %
反射 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: Found Se by molecular replacement w/ 1Z9L

1z9l


解像度: 1.9→14.65 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 10.431 / SU ML: 0.149 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.199 / ESU R Free: 0.176 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26051 6029 10.1 %RANDOM
Rwork0.21472 ---
obs0.21941 53477 100 %-
all-53477 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.342 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.01 Å2-0.45 Å20.05 Å2
2--1 Å2-0.02 Å2
3----1.56 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→14.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6144 0 0 185 6329
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0310.0226240
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.025664
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.4921.9878442
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.135313320
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3225762
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.4524.651258
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.326151110
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.0941530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1530.2936
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.026732
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021164
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1920.21005
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2150.25600
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1920.22768
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.1020.23860
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.220.2218
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.1070.27
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1990.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3050.266
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1830.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7861.54793
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.5041.51518
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.09326378
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.46632670
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.6134.52064
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A1849tight positional0.030.05
2G111tight positional0.030.05
1A1849tight thermal0.170.5
2G111tight thermal0.220.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.323 457 -
Rwork0.266 3925 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.42191.19980.05096.64931.31278.44670.2008-0.23010.1329-0.1189-0.0435-0.19850.10331.1198-0.1573-0.32290.01190.03320.0252-0.0696-0.1735-13.40443.77183.15
26.509-1.19151.02652.3591-0.58548.4439-0.14690.1143-0.0878-0.02970.28390.22081.0113-0.4263-0.137-0.052-0.1386-0.046-0.25490.0613-0.1697-31.1533.5396.534
34.30612.4073-1.15324.5083-0.47418.5360.146-0.160.2205-0.26520.014-0.04-0.9331-0.6866-0.16-0.07880.15540.0704-0.23440.0039-0.1744-30.48153.63366.441
44.1257-2.24951.01134.6758-0.54998.62150.16050.2101-0.23170.2915-0.0017-0.0260.9444-0.6865-0.1587-0.0709-0.1572-0.0789-0.23380.0071-0.1664-30.46533.14253.05
56.30820.9737-1.00012.3218-0.61488.5598-0.1335-0.1140.082-0.00750.30560.1993-1.0279-0.4717-0.1721-0.0650.1430.0419-0.25240.0636-0.1695-31.16753.222113.244
62.4622-1.2828-0.01726.29981.22578.58320.24560.2304-0.14080.1217-0.0969-0.1656-0.13871.1281-0.1487-0.3261-0.012-0.03480.0203-0.0639-0.1727-13.41442.979126.621
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA5 - 1258 - 128
2X-RAY DIFFRACTION1GG473 - 4812 - 10
3X-RAY DIFFRACTION2BB5 - 1258 - 128
4X-RAY DIFFRACTION2HH473 - 4812 - 10
5X-RAY DIFFRACTION3CC5 - 1258 - 128
6X-RAY DIFFRACTION3II473 - 4812 - 10
7X-RAY DIFFRACTION4DD5 - 1258 - 128
8X-RAY DIFFRACTION4JJ473 - 4812 - 10
9X-RAY DIFFRACTION5EE5 - 1258 - 128
10X-RAY DIFFRACTION5KK473 - 4812 - 10
11X-RAY DIFFRACTION6FF5 - 1258 - 128
12X-RAY DIFFRACTION6LL473 - 4812 - 10

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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