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万見
- PDB-1z92: structure of interleukin-2 with its alpha receptor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1z92
タイトルstructure of interleukin-2 with its alpha receptor
要素
  • Interleukin-2
  • Interleukin-2 receptor alpha chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / Interleukin-2 / interleukin-2 alpha receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of T cell tolerance induction / interleukin-2 receptor complex / interleukin-2 receptor activity / interleukin-2 binding / kappa-type opioid receptor binding / response to tacrolimus / regulation of T cell homeostatic proliferation / regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / interleukin-2 receptor binding / negative regulation of lymphocyte proliferation ...regulation of T cell tolerance induction / interleukin-2 receptor complex / interleukin-2 receptor activity / interleukin-2 binding / kappa-type opioid receptor binding / response to tacrolimus / regulation of T cell homeostatic proliferation / regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / interleukin-2 receptor binding / negative regulation of lymphocyte proliferation / glycosphingolipid binding / positive regulation of plasma cell differentiation / negative regulation of T-helper 17 cell differentiation / activation-induced cell death of T cells / positive regulation of tissue remodeling / RUNX1 and FOXP3 control the development of regulatory T lymphocytes (Tregs) / leukocyte activation involved in immune response / positive regulation of isotype switching to IgG isotypes / interleukin-2-mediated signaling pathway / activated T cell proliferation / inflammatory response to antigenic stimulus / cell surface receptor signaling pathway via STAT / kinase activator activity / natural killer cell activation / Interleukin-2 signaling / positive regulation of regulatory T cell differentiation / positive regulation of T cell differentiation / negative regulation of B cell apoptotic process / positive regulation of immunoglobulin production / positive regulation of dendritic spine development / positive regulation of interleukin-17 production / positive regulation of activated T cell proliferation / T cell differentiation / Interleukin receptor SHC signaling / negative regulation of T cell proliferation / Notch signaling pathway / positive regulation of B cell proliferation / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / cytokine activity / growth factor activity / negative regulation of inflammatory response / positive regulation of type II interferon production / positive regulation of inflammatory response / cell-cell signaling / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / carbohydrate binding / RAF/MAP kinase cascade / positive regulation of cell growth / response to ethanol / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / adaptive immune response / transcription by RNA polymerase II / cell surface receptor signaling pathway / cell adhesion / immune response / inflammatory response / external side of plasma membrane / positive regulation of cell population proliferation / apoptotic process / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Rubrerythrin, domain 2 - #230 / Interleukin-2 receptor alpha / Interleukin-2 / Interleukin-2, conserved site / Interleukin 2 / Interleukin-2 signature. / Interleukin-2 family / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / Growth Hormone; Chain: A; - #10 ...Rubrerythrin, domain 2 - #230 / Interleukin-2 receptor alpha / Interleukin-2 / Interleukin-2, conserved site / Interleukin 2 / Interleukin-2 signature. / Interleukin-2 family / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / Growth Hormone; Chain: A; - #10 / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Four-helical cytokine-like, core / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Rubrerythrin, domain 2 / Growth Hormone; Chain: A; / Single Sheet / Ribbon / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Interleukin-2 receptor subunit alpha / Interleukin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Rickert, M. / Wang, X.Q. / Goriatcheva, N. / Boulanger, M.J. / Garcia, K.C.
引用ジャーナル: Science / 年: 2005
タイトル: The structure of interleukin-2 complexed with its alpha receptor.
著者: Rickert, M. / Wang, X. / Boulanger, M.J. / Goriatcheva, N. / Garcia, K.C.
履歴
登録2005年3月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年6月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Interleukin-2
B: Interleukin-2 receptor alpha chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,2082
ポリマ－40,2082
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)85.460, 85.460, 114.330
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Interleukin-2 / IL-2 / T-cell growth factor / TCGF / Aldesleukin


分子量: 15435.979 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IL2 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P60568
#2: タンパク質 Interleukin-2 receptor alpha chain / IL-2 receptor alpha subunit / P55 / TAC antigen / CD25 antigen


分子量: 24771.666 Da / 分子数: 1 / Fragment: extracellular domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IL2RA / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P01589
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Na-malonic acid, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年10月6日
放射モノクロメーター: Si 111 channel / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. all: 12341 / Num. obs: 12141 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
CNS1精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→50 Å / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.28 1065 random
Rwork0.233 --
all0.251 12341 -
obs0.239 10260 -
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.48 Å0.36 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.44 Å0.37 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1971 0 0 0 1971
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.9 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.329 60
Rwork0.28 -
obs-633

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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