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万見
- PDB-1z8f: Guanylate Kinase Double Mutant A58C, T157C from Mycobacterium tub... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1z8f
タイトルGuanylate Kinase Double Mutant A58C, T157C from Mycobacterium tuberculosis (Rv1389)
要素Guanylate kinase
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / ATP:GMP-PHOSPHOTRANSFERASE / STRUCTURAL GENOMICS (構造ゲノミクス) / PSI / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / TB STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / TBSGC / Mycobacterium Tuberculosis Structural Proteomics Project / XMTB
機能・相同性
機能・相同性情報


GMP binding / guanylate kinase / guanylate kinase activity / adenylate kinase activity / GDP binding / リン酸化 / magnesium ion binding / ATP binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Guanylate kinase / Guanylate Kinase phosphate binding domain / Guanylate Kinase phosphate binding domain / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. ...Guanylate kinase / Guanylate Kinase phosphate binding domain / Guanylate Kinase phosphate binding domain / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ギ酸 / Guanylate kinase / Guanylate kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / Difference Fourier Map / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Chan, S. / Sawaya, M.R. / Choi, B. / Zocchi, G. / Perry, L.J. / Mycobacterium Tuberculosis Structural Proteomics Project (XMTB)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of Guanylate Kinase from Mycobacterium tuberculosis (Rv1389)
著者: Chan, S. / Sawaya, M.R. / Choi, B. / Zocchi, G. / Perry, L.J.
履歴
登録2005年3月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Guanylate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,4133
ポリマ－24,3211
非ポリマー922
水39622
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)112.306, 112.306, 112.306
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number197
Space group name H-MI23

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要素

#1: タンパク質 Guanylate kinase / / GMP kinase


分子量: 24320.824 Da / 分子数: 1 / 変異: A58C,T157C / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: gmk / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-Gold (DE3)
参照: UniProt: P0A5I4, UniProt: P9WKE9*PLUS, guanylate kinase
#2: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸 / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.65 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 2.6M sodium formate, 2% glycerol, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.9537 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2004年11月21日
放射モノクロメーター: Double crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→90 Å / Num. all: 8301 / Num. obs: 8301 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.9 % / Rsym value: 0.042 / Net I/σ(I): 35.6
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 10.3 % / Mean I/σ(I) obs: 5.8 / Num. unique all: 807 / Rsym value: 0.446 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
Blu-Iceデータ収集
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: Difference Fourier Map
開始モデル: 1S4Q

1s4q


解像度: 2.5→79.31 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R Free: 0.254 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23576 375 4.5 %RANDOM
Rwork0.18061 ---
all0.18314 7909 --
obs0.18314 7909 99.78 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 46.517 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→79.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1394 0 6 22 1422
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0221423
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4441.9711933
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2075183
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.5822.33360
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.66915233
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.0771517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.2229
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021072
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.210.2605
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3080.2989
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1280.252
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1730.225
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1420.23
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.351.5936
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.4721476
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.7323530
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.6914.5457
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.567 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.452 18 -
Rwork0.273 578 -
obs--97.23 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 5.5098 Å / Origin y: 37.1557 Å / Origin z: 19.9592 Å
111213212223313233
T0.0243 Å20.0399 Å2-0.0358 Å2--0.0465 Å2-0.0407 Å2--0.0382 Å2
L2.0308 °20.1009 °2-0.544 °2-0.9081 °2-0.5438 °2--1.1842 °2
S0.0385 Å °0.0847 Å °0.0288 Å °-0.0904 Å °0.1019 Å °0.0108 Å °0.157 Å °-0.0462 Å °-0.1404 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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