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- PDB-1z7j: Human transthyretin (also called prealbumin) complex with 3, 3',5... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1z7j
タイトルHuman transthyretin (also called prealbumin) complex with 3, 3',5,5'-tetraiodothyroacetic acid (t4ac)
要素Transthyretin
キーワードTRANSPORT PROTEIN / ALBUMIN / TRANSPORT / RETINOL-BINDING / VITAMIN A / AMYLOID / THYROID HORMONE / LIVER / PLASMA / CEREBROSPINAL FLUID / POLYNEUROPATHY / DISEASE MUTATION / TETRAIODOTHYROACETIC ACID / T4AC / PREALBUMIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective visual phototransduction due to STRA6 loss of function / negative regulation of glomerular filtration / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / purine nucleobase metabolic process / molecular sequestering activity / Non-integrin membrane-ECM interactions / phototransduction, visible light / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport / hormone activity ...Defective visual phototransduction due to STRA6 loss of function / negative regulation of glomerular filtration / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / purine nucleobase metabolic process / molecular sequestering activity / Non-integrin membrane-ECM interactions / phototransduction, visible light / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family ...Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3,3',5,5'-TETRAIODOTHYROACETIC ACID / Transthyretin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Neumann, P. / Wojtczak, A. / Cody, V.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2005
タイトル: Ligand binding at the transthyretin dimer-dimer interface: structure of the transthyretin-T4Ac complex at 2.2 Angstrom resolution.
著者: Neumann, P. / Cody, V. / Wojtczak, A.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1993
タイトル: Structural Aspects of Inotropic Bipyridine Binding. Crystal Structure Determination to 1.9 A of the Human Serum Transthyretin-Milrinone Complex
著者: Wojtczak, A. / Luft, J.R. / Cody, V.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1992
タイトル: Mechanism of Molecular Recognition. Structural Aspects of 3,3'-Diiodo-L-Thyronine Binding to Human Serum Transthyretin
著者: Wojtczak, A. / Luft, J. / Cody, V.
#3: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1996
タイトル: Structures of Human Transthyretin Complexed with Thyroxine at 2.0 A Resolution and 3',5'-Dinitro-N-Acetyl-L-Thyronine at 2.2 A Resolution
著者: Wojtczak, A. / Cody, V. / Luft, J.R. / Pangborn, W.
履歴
登録2005年3月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2005年6月7日ID: 1KED
改定 1.02005年6月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_special_symmetry / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transthyretin
B: Transthyretin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0504
ポリマ－27,5552
非ポリマー1,4962
水1,54986
1
A: Transthyretin
B: Transthyretin
ヘテロ分子

A: Transthyretin
B: Transthyretin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,1018
ポリマ－55,1094
非ポリマー2,9914
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
Buried area9310 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area18970 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)43.462, 85.858, 65.443
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-128-

T4A

21B-129-

T4A

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要素

#1: タンパク質 Transthyretin / Prealbumin / TBPA / TTR / ATTR


分子量: 13777.360 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 組織: PLASMA / 参照: UniProt: P02766
#2: 化合物 ChemComp-T4A / 3,3',5,5'-TETRAIODOTHYROACETIC ACID / テトラヨ-ドチロ酢酸


分子量: 747.829 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H8I4O4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 86 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.7 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 48% ammonium sulfate, 0.l M phosphate buffer, pH 5.50, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 4.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年1月22日 / 詳細: COLLIMATOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→43.461 Å / Num. obs: 11346 / % possible obs: 94.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.45 % / Biso Wilson estimate: 23.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.0587 / Net I/σ(I): 15.2777
反射 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / 冗長度: 2.37 % / Rmerge(I) obs: 0.061 / Mean I/σ(I) obs: 2.44 / % possible all: 73.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
CNS1.1精密化
CNS1.1位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: DIMER GENERATED FROM PDB ENTRY 2ROX STRUCTURE WITH ONLY PROTEIN ATOMS FROM RESIDUES 10-125 INCLUDED

2rox


解像度: 2.2→14.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: THIS COORDINATE SET COMPRISES TWO MONOMERS OF HUMAN TTR DIMER (CHAINS A AND B). MULTIPLE CONFORMATIONS HAVE BEEN FOUND FOR 13 RESIDUES. FOUR LIGAND MOLECULES HAVE BEEN FOUND (3,3',5,5'- ...詳細: THIS COORDINATE SET COMPRISES TWO MONOMERS OF HUMAN TTR DIMER (CHAINS A AND B). MULTIPLE CONFORMATIONS HAVE BEEN FOUND FOR 13 RESIDUES. FOUR LIGAND MOLECULES HAVE BEEN FOUND (3,3',5,5'-TETRAIODOTHYROACETIC ACID) IN BOTH THE FORWARD AND THE REVERSE ORIENTATION. THERE ARE 81 WATER MOLECULES INCLUDED IN THE MODEL. RESIDUES A1-A9 AND A126-A127 OF THE FIRST MONOMER AND RESIDUES B201-B207 AND B326-B327 FROM THE SECOND ARE ILL-DEFINED IN THE ELECTRON DENSITY MAPS WEIGHTED ML MAPS AND HAVE BEEN OMITTED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.217 953 9.3 %RANDOM
Rwork0.173 ---
obs0.173 10228 78.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 42.14 Å2 / ksol: 0.29 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 32.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.26 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→14.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1807 0 44 86 1937
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.73
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.521.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.552
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it7.552
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it6.372.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / Rfactor Rfree error: 0.033 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.293 81 8.8 %
Rwork0.21 832 -
obs--57.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMLIG.TOP
X-RAY DIFFRACTION3LIG.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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