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- PDB-1z69: Crystal structure of methylenetetrahydromethanopterin reductase (... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1z69
タイトルCrystal structure of methylenetetrahydromethanopterin reductase (Mer) in complex with coenzyme F420
要素Coenzyme F420-dependent N(5),N(10)-methylenetetrahydromethanopterin reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / (alpha / beta)8 barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


5,10-methylenetetrahydromethanopterin reductase / coenzyme F420-dependent N5,N10-methenyltetrahydromethanopterin reductase activity / methanogenesis, from carbon dioxide / oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen / one-carbon metabolic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
5,10-methylenetetrahydromethanopterin reductase / : / Luciferase-like domain / Luciferase-like domain / Luciferase-like monooxygenase / Luciferase-like domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-1PG / COENZYME F420 / : / 5,10-methylenetetrahydromethanopterin reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Methanosarcina barkeri (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.61 Å
データ登録者Aufhammer, S.W. / Warkentin, E. / Ermler, U. / Hagemeier, C.H. / Thauer, R.K. / Shima, S.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2005
タイトル: Crystal structure of methylenetetrahydromethanopterin reductase (Mer) in complex with coenzyme F420: Architecture of the F420/FMN binding site of enzymes within the nonprolyl cis- ...タイトル: Crystal structure of methylenetetrahydromethanopterin reductase (Mer) in complex with coenzyme F420: Architecture of the F420/FMN binding site of enzymes within the nonprolyl cis-peptide containing bacterial luciferase family
著者: Aufhammer, S.W. / Warkentin, E. / Ermler, U. / Hagemeier, C.H. / Thauer, R.K. / Shima, S.
履歴
登録2005年3月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年6月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Coenzyme F420-dependent N(5),N(10)-methylenetetrahydromethanopterin reductase
B: Coenzyme F420-dependent N(5),N(10)-methylenetetrahydromethanopterin reductase
C: Coenzyme F420-dependent N(5),N(10)-methylenetetrahydromethanopterin reductase
D: Coenzyme F420-dependent N(5),N(10)-methylenetetrahydromethanopterin reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,42511
ポリマ－138,0084
非ポリマー3,4187
水4,306239
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14480 Å2
ΔGint-68 kcal/mol
Surface area46340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.81, 83.41, 99.17
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.15, 90.00
Int Tables number4
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Coenzyme F420-dependent N(5),N(10)-methylenetetrahydromethanopterin reductase / E.C.1.5.99.11 / COG2141 / Methylene-H(4)MPT reductase


分子量: 34501.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Methanosarcina barkeri (古細菌) / 株: Fusaro (DSMZ 804)
参照: GenBank: 48840204, UniProt: Q46FV4*PLUS, EC: 1.5.99.11
#2: 化合物
ChemComp-F42 / COENZYME F420 / 補酵素F420


分子量: 773.593 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H36N5O18P
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-1PG / 2-(2-{2-[2-(2-METHOXY-ETHOXY)-ETHOXY]-ETHOXY}-ETHOXY)-ETHANOL / 3,6,9,12,15-ペンタオキサヘキサデカン-1-オ-ル


分子量: 252.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H24O6
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 239 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.7 %
結晶化温度: 281 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Tris/HCl, PEG 4000, Isopropanol, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 281K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年2月9日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→30 Å / Num. all: 40607 / Num. obs: 40607 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.96 % / Biso Wilson estimate: 37.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Net I/σ(I): 14.2
反射 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.214 / Mean I/σ(I) obs: 6.8 / Num. unique all: 5785 / % possible all: 86.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
XDSデータ削減
EPMR位相決定
CNS1.1精密化
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1F07

1f07


解像度: 2.61→19.95 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 208649.04 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: SEE REMARK 11 NCS RESTRAINTS NCS RESTRAINTS WERE USED FOR ALL FOUR CHAINS EXCEPT FOR RESIDUES 214 - 283 OF CHAIN D. DIFFERENT WEIGHTS WERE APPLIED TO MAIN CHAIN AND SIDE CHAINS. MAIN CHAIN ...詳細: SEE REMARK 11 NCS RESTRAINTS NCS RESTRAINTS WERE USED FOR ALL FOUR CHAINS EXCEPT FOR RESIDUES 214 - 283 OF CHAIN D. DIFFERENT WEIGHTS WERE APPLIED TO MAIN CHAIN AND SIDE CHAINS. MAIN CHAIN ATOMS, EXCEPT FOR RESIDUES 214-285 CHAIN A CHAIN B CHAIN D RMSD 0.058 0.057 0.066 (A) REFERENCE MC ATOMS OF CHAIN C SIDE CHAIN ATOMS, EXCEPT FOR RESIDUES 214-285 CHAIN A CHAIN B CHAIN D RMSD 0.12 0.12 0.13 (A) REFERENCE SC ATOMS OF CHAIN C MAIN CHAIN ATOMS, RESIDUES 214-285 CHAIN A CHAIN B CHAIN D RMSD 0.056 0.054 --- (A) REFERENCE MC ATOMS OF CHAIN C SIDE CHAIN ATOMS, RESIDUES 214-285 CHAIN A CHAIN B CHAIN D RMSD 0.14 0.15 --- (A) REFERENCE SC ATOMS OF CHAIN C
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.222 2011 5 %RANDOM
Rwork0.185 ---
all0.19 40216 --
obs0.1851 40216 98.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 37.7686 Å2 / ksol: 0.36323 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 28.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.5 Å20 Å2-1.57 Å2
2--3 Å20 Å2
3----2.5 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.34 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.37 Å0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.61→19.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9684 0 231 239 10154
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.28
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.671.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.632
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.042
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.392.5
LS精密化 シェル解像度: 2.61→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.315 295 5 %
Rwork0.241 5601 -
obs-5921 86.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2BMER_CIS.PARWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMNAP_F42.TOP
X-RAY DIFFRACTION5NAP_F42.PAR

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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