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万見
- PDB-1z60: Solution structure of the carboxy-terminal domain of human TFIIH ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1z60
タイトルSolution structure of the carboxy-terminal domain of human TFIIH P44 subunit
要素TFIIH basal transcription factor complex p44 subunit
キーワードTRANSCRIPTION / Basic transcription factor / zinc binding protein / ring finger
機能・相同性
機能・相同性情報


core TFIIH complex portion of holo TFIIH complex / G protein-coupled receptor internalization / transcription factor TFIIH core complex / transcription factor TFIIH holo complex / RNA Polymerase I Transcription Termination / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / Formation of the HIV-1 Early Elongation Complex / mRNA Capping ...core TFIIH complex portion of holo TFIIH complex / G protein-coupled receptor internalization / transcription factor TFIIH core complex / transcription factor TFIIH holo complex / RNA Polymerase I Transcription Termination / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / Formation of the HIV-1 Early Elongation Complex / mRNA Capping / HIV Transcription Initiation / RNA Polymerase II HIV Promoter Escape / Transcription of the HIV genome / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / RNA Polymerase I Transcription Initiation / transcription factor TFIID complex / RNA polymerase II general transcription initiation factor activity / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / response to UV / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / nucleotide-excision repair / RNA Polymerase I Promoter Escape / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / NoRC negatively regulates rRNA expression / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / transcription by RNA polymerase II / nuclear speck / regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
TFIIH C1-like domain / Ssl1-like / TFIIH subunit Ssl1/p44 / Ssl1-like / TFIIH C1-like domain / TFIIH C1-like domain / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / C1-like domain superfamily / Herpes Virus-1 / von Willebrand factor (vWF) type A domain ...TFIIH C1-like domain / Ssl1-like / TFIIH subunit Ssl1/p44 / Ssl1-like / TFIIH C1-like domain / TFIIH C1-like domain / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / C1-like domain superfamily / Herpes Virus-1 / von Willebrand factor (vWF) type A domain / VWFA domain profile. / von Willebrand factor, type A / von Willebrand factor A-like domain superfamily / Zinc finger C2H2-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
General transcription factor IIH subunit 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Kellenberger, E. / Dominguez, C. / Fribourg, S. / Wasielewski, E. / Moras, D. / Poterszman, A. / Boelens, R. / Kieffer, B.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: Solution structure of the C-terminal domain of TFIIH P44 subunit reveals a novel type of C4C4 ring domain involved in protein-protein interactions.
著者: Kellenberger, E. / Dominguez, C. / Fribourg, S. / Wasielewski, E. / Moras, D. / Poterszman, A. / Boelens, R. / Kieffer, B.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2000
タイトル: Structural characterization of the cysteine-rich domain of TFIIH p44 subunit
著者: Fribourg, S. / Kellenberger, E. / Rogniaux, H. / Poterszman, A. / Van Dorsselaer, A. / Thierry, J.C. / Egly, J.M. / Moras, D. / Kieffer, B.
履歴
登録2005年3月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
置き換え2005年4月12日ID: 1E53
改定 1.02005年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TFIIH basal transcription factor complex p44 subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,8263
ポリマ－6,6961
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1the best geometry

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要素

#1: タンパク質 TFIIH basal transcription factor complex p44 subunit / TFIIH P44 SUBUNIT / Basic transcription factor 2 44 kDa subunit / BTF2-p44 / General transcription ...TFIIH P44 SUBUNIT / Basic transcription factor 2 44 kDa subunit / BTF2-p44 / General transcription factor IIH polypeptide 2


分子量: 6695.528 Da / 分子数: 1 / 断片: C-TERMINAL DOMAIN / 変異: C381S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PGEX / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q13888
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-edited TOCSY and NOESY
2213D 15N-edited TOCSY and NOESY
2322D TOCSY and NOESY
141HSQC
NMR実験の詳細Text: 113Cd-1H HSQC spectrum was recorded using a broadband z-gradient probe at 293 K

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11mM p44 U-15N; 20mM deuterated TrisHCl buffer, 20mM NaCl and 0.5mM DTT90% H2O/10% D2O
20.5mM p44; 20mM deuterated TrisHCl buffer, 20mM NaCl and 0.5mM DTT90% H2O/10% D2O
試料状態
Conditions-IDpH圧 (kPa)温度 (K)
17 ambient 293 K
27 ambient 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
ARIA / CNS1.2.Nilges構造決定
XPLOR-NIH2.0.6精密化
XEASY1.2Bartelsデータ解析
XwinNMR2.6bruker解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: Automated assignment of the NOE was performed, The structures are based on 1294 unambiguous NOE-derived distance constraints, 32 dihedral angle restraints and 17 distance restraints from ...詳細: Automated assignment of the NOE was performed, The structures are based on 1294 unambiguous NOE-derived distance constraints, 32 dihedral angle restraints and 17 distance restraints from hydrogen bonds. Geometry of the zinc binding site II is distorded due to conformational exchange averaging.
代表構造選択基準: the best geometry
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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