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- PDB-1z56: Co-Crystal Structure of Lif1p-Lig4p -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1z56
タイトルCo-Crystal Structure of Lif1p-Lig4p
要素
  • (Ligase interacting factor ...) x 8
  • DNA ligase IV
キーワードLIGASE / DNA Repair / BRCT / NHEJ / Xrcc4 / DNA Ligase / Coiled-coil
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA ligase IV complex / maintenance of rDNA / DNA ligase (ATP) / DNA ligase (ATP) activity / nucleotide-excision repair, DNA gap filling / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / DNA biosynthetic process / double-strand break repair via nonhomologous end joining / DNA recombination / cell division ...DNA ligase IV complex / maintenance of rDNA / DNA ligase (ATP) / DNA ligase (ATP) activity / nucleotide-excision repair, DNA gap filling / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / DNA biosynthetic process / double-strand break repair via nonhomologous end joining / DNA recombination / cell division / chromatin binding / chromatin / DNA binding / ATP binding / metal ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #370 / DNA ligase 4 / DNA Ligase 4, adenylation domain / DNA ligase, ATP-dependent / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain superfamily / DNA ligase N terminus / ATP-dependent DNA ligase AMP-binding site. / ATP-dependent DNA ligase signature 2. / DNA ligase, ATP-dependent, conserved site ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #370 / DNA ligase 4 / DNA Ligase 4, adenylation domain / DNA ligase, ATP-dependent / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain superfamily / DNA ligase N terminus / ATP-dependent DNA ligase AMP-binding site. / ATP-dependent DNA ligase signature 2. / DNA ligase, ATP-dependent, conserved site / BRCT domain / ATP-dependent DNA ligase family profile. / DNA ligase, ATP-dependent, central / ATP dependent DNA ligase domain / BRCT domain / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Nucleic acid-binding, OB-fold / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Non-homologous end-joining factor LIF1 / DNA ligase 4
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 3.92 Å
データ登録者Dore, A.S. / Furnham, N. / Davies, O.R. / Sibanda, B.L. / Chirgadze, D.Y. / Jackson, S.P. / Pellegrini, L. / Blundell, T.L.
引用ジャーナル: DNA REPAIR / 年: 2006
タイトル: Structure of an Xrcc4-DNA ligase IV yeast ortholog complex reveals a novel BRCT interaction mode.
著者: Dore, A.S. / Furnham, N. / Davies, O.R. / Sibanda, B.L. / Chirgadze, D.Y. / Jackson, S.P. / Pellegrini, L. / Blundell, T.L.
履歴
登録2005年3月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_sheet
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_sheet.number_strands
Remark 999 SEQUENCE As stated by the authors, the residues in chains D,E, F,G,H,I,J,K could not be aligned ... SEQUENCE As stated by the authors, the residues in chains D,E, F,G,H,I,J,K could not be aligned with any region of the two chains A and B due to low electron density and therefore have been labeled UNK.
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR DEFINED
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR DEFINED

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ligase interacting factor 1
B: Ligase interacting factor 1
C: DNA ligase IV
D: Ligase interacting factor 1
E: Ligase interacting factor 1
F: Ligase interacting factor 1
G: Ligase interacting factor 1
H: Ligase interacting factor 1
I: Ligase interacting factor 1
J: Ligase interacting factor 1
K: Ligase interacting factor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,07211
ポリマ－102,07211
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)247.617, 247.617, 98.416
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number181
Space group name H-MP6422

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要素

-
Ligase interacting factor ... , 8種, 10分子 ABDEHFGIJK

#1: タンパク質 Ligase interacting factor 1


分子量: 28674.814 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: LIF1 / プラスミド: pET28a+ / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P53150
#3: タンパク質・ペプチド Ligase interacting factor 1


分子量: 698.854 Da / 分子数: 1 / Fragment: uncharacterized fragment / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: LIF1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#4: タンパク質・ペプチド Ligase interacting factor 1


分子量: 613.749 Da / 分子数: 2 / Fragment: uncharacterized fragment / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: LIF1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#5: タンパク質・ペプチド Ligase interacting factor 1


分子量: 3847.734 Da / 分子数: 1 / Fragment: uncharacterized fragment / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: LIF1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#6: タンパク質・ペプチド Ligase interacting factor 1


分子量: 3166.895 Da / 分子数: 1 / Fragment: uncharacterized fragment / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: LIF1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#7: タンパク質・ペプチド Ligase interacting factor 1


分子量: 2571.161 Da / 分子数: 1 / Fragment: uncharacterized fragment / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: LIF1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#8: タンパク質・ペプチド Ligase interacting factor 1


分子量: 1720.111 Da / 分子数: 1 / Fragment: uncharacterized fragment / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: LIF1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#9: タンパク質・ペプチド Ligase interacting factor 1


分子量: 1124.378 Da / 分子数: 1 / Fragment: uncharacterized fragment / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: LIF1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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タンパク質 , 1種, 1分子 C

#2: タンパク質 DNA ligase IV / Polydeoxyribonucleotide synthase [ATP] / DNA ligase IV homolog


分子量: 30366.119 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: DNL4, LIG4 / プラスミド: pGAT3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q08387, DNA ligase (ATP)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5 Å3/Da / 溶媒含有率: 75.1 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: Tris-HCl, Sodium Chloride, Dithiothreitol, PEG 6000, 2-(N-morpholino)ethanesulfonic acid, Ethylene Glycol, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID13 / 波長: 0.968
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年8月20日 / 詳細: SI-111 DOUBLE MONOCHROMATOR
放射モノクロメーター: SI-111 DOUBLE MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.968 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.92→49.2 Å / Num. all: 16493 / Num. obs: 16475 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 2.5 / 冗長度: 10.1 % / Rmerge(I) obs: 0.175 / Rsym value: 0.175 / Net I/σ(I): 5.7
反射 シェル解像度: 3.92→3.99 Å / Rmerge(I) obs: 0.799 / Rsym value: 0.799 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
XDSデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 3.92→49.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.75 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.659 / SU B: 70.148 / SU ML: 1.06 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.961 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.467 832 5.1 %RANDOM
Rwork0.4 ---
obs0.403 15638 99.8 %-
all-15638 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 107.705 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.31 Å20.65 Å20 Å2
2--1.31 Å20 Å2
3----1.96 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.92→49.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4164 0 0 0 4164
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0214198
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0120.028
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.131.985623
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.987316
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg10.1665545
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.91424.241158
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg25.97115809
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.9121531
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1320.2656
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023049
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.028
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.330.22550
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.3230.218
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3240.22748
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.2540.216
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2570.2246
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3250.262
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2180.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5961.52848
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0941.58
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.04224463
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.20331502
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.1514.51160
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.92→4.02 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.433 67 -
Rwork0.361 1105 -
obs--99.07 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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